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- PDB-3pdy: Structure of the third and fourth spectrin repeats of the plakin ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pdy
タイトルStructure of the third and fourth spectrin repeats of the plakin domain of plectin
要素Plectinプレクチン
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / cytoskeleton (細胞骨格) / plakin (プラキン) / intermediate filament (中間径フィラメント) / spectrin repeat / crosslinking
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-containing complex organization / actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / skeletal myofibril assembly / tight junction organization / Type I hemidesmosome assembly / hemidesmosome assembly / 半接着斑 / leukocyte migration involved in immune response / intermediate filament organization / : ...protein-containing complex organization / actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / skeletal myofibril assembly / tight junction organization / Type I hemidesmosome assembly / hemidesmosome assembly / 半接着斑 / leukocyte migration involved in immune response / intermediate filament organization / : / regulation of vascular permeability / intermediate filament cytoskeleton organization / dystroglycan binding / cellular response to hydrostatic pressure / fibroblast migration / costamere / T cell chemotaxis / cellular response to fluid shear stress / peripheral nervous system myelin maintenance / cardiac muscle cell development / myoblast differentiation / adherens junction organization / intermediate filament cytoskeleton / response to food / structural constituent of muscle / ankyrin binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / 中間径フィラメント / sarcomere organization / nucleus organization / keratinocyte development / transmission of nerve impulse / 刷子縁 / 筋形質 / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / establishment of skin barrier / skeletal muscle fiber development / respiratory electron transport chain / mitochondrion organization / wound healing / cell morphogenesis / protein localization / multicellular organism growth / 筋鞘 / structural constituent of cytoskeleton / Z disc / cellular response to mechanical stimulus / : / actin filament binding / 髄鞘 / 遺伝子発現 / mitochondrial outer membrane / cadherin binding / 神経繊維 / focal adhesion / 樹状突起 / perinuclear region of cytoplasm / RNA binding / extracellular exosome / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / Spectrin-like repeat / Spectrin repeat / Spectrin-like repeat / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily ...: / Spectrin-like repeat / Spectrin repeat / Spectrin-like repeat / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain / SH3ドメイン / Plectin repeat / プラキン / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / プレクチン
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2182 Å
データ登録者Ortega, E. / de Pereda, J.M.
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2011
タイトル: The structure of the plakin domain of plectin reveals a non-canonical SH3 domain interacting with its fourth spectrin repeat.
著者: Esther Ortega / Rubén M Buey / Arnoud Sonnenberg / José M de Pereda /
要旨: Plectin belongs to the plakin family of cytoskeletal crosslinkers, which is part of the spectrin superfamily. Plakins contain an N-terminal conserved region, the plakin domain, which is formed by an ...Plectin belongs to the plakin family of cytoskeletal crosslinkers, which is part of the spectrin superfamily. Plakins contain an N-terminal conserved region, the plakin domain, which is formed by an array of spectrin repeats (SR) and a Src-homology 3 (SH3), and harbors binding sites for junctional proteins. We have combined x-ray crystallography and small angle x-ray scattering (SAXS) to elucidate the structure of the central region of the plakin domain of plectin, which corresponds to the SR3, SR4, SR5, and SH3 domains. The crystal structures of the SR3-SR4 and SR4-SR5-SH3 fragments were determined to 2.2 and 2.95 Å resolution, respectively. The SH3 of plectin presents major alterations as compared with canonical Pro-rich binding SH3 domains, suggesting that plectin does not recognize Pro-rich motifs. In addition, the SH3 binding site is partially occluded by an intramolecular contact with the SR4. Residues of this pseudo-binding site and the SR4/SH3 interface are conserved within the plakin family, suggesting that the structure of this part of the plectin molecule is similar to that of other plakins. We have created a model for the SR3-SR4-SR5-SH3 region, which agrees well with SAXS data in solution. The three SRs form a semi-flexible rod that is not altered by the presence of the SH3 domain, and it is similar to those found in spectrins. The flexibility of the plakin domain, in analogy with spectrins, might contribute to the role of plakins in maintaining the stability of tissues subject to mechanical stress.
履歴
登録2010年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plectin
B: Plectin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6374
ポリマ－48,4682
非ポリマー1682
水3,783210
1
A: Plectin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4023
ポリマ－24,2341
非ポリマー1682
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Plectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2341
ポリマ－24,2341
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Plectin
ヘテロ分子

B: Plectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6374
ポリマ－48,4682
非ポリマー1682
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_556-x+1/2,y+1/2,-z+11
Buried area1770 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area23200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.420, 119.400, 44.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Plectin / プレクチン / PCN / PLTN / Hemidesmosomal protein 1 / HD1 / Plectin-1


分子量: 24234.209 Da / 分子数: 2 / 断片: SPECTRIN REPEATS 3 AND 4 (UNP Residues 653-848) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLEC, PLEC1 / プラスミド: Modified pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15149
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 210 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.01 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES, 17% PEG 4000, 8% ISOPROPANOL, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR-H / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年5月8日
放射モノクロメーター: HELIOS OPTICS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.218→20 Å / Num. all: 26072 / Num. obs: 26072 / % possible obs: 98.38 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 33.98 Å2 / Net I/σ(I): 23.1
反射 シェル解像度: 2.218→2.3 Å / 冗長度: 5.9 % / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique all: 2608 / % possible all: 92.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Homology model based on PDB entry 2IAK

2iak


解像度: 2.2182→19.983 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 1.8 / 位相誤差: 23.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2484 1315 5.04 %RANDOM
Rwork0.2035 ---
obs0.2058 26072 98.38 %-
all-26072 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.751 Å2 / ksol: 0.362 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.1136 Å2-0 Å20 Å2
2---3.4619 Å20 Å2
3---4.5755 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2182→19.983 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3290 0 11 210 3511
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043358
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6794519
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0891275
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048482
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002590
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2182-2.30690.27981190.22342489X-RAY DIFFRACTION91
2.3069-2.41170.29551490.21662724X-RAY DIFFRACTION99
2.4117-2.53860.27571130.2192765X-RAY DIFFRACTION99
2.5386-2.69730.29261420.22552733X-RAY DIFFRACTION99
2.6973-2.9050.29091760.2372744X-RAY DIFFRACTION99
2.905-3.19630.27461590.23192743X-RAY DIFFRACTION99
3.1963-3.65630.22591660.18842770X-RAY DIFFRACTION100
3.6563-4.59730.20421380.16162835X-RAY DIFFRACTION99
4.5973-19.98360.19471530.16982954X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1540.3651-0.010.534-0.1320.02890.1379-0.0722-0.35370.4326-0.0451-0.03730.22390.06020.00110.2556-0.0053-0.00390.24730.00610.381431.8592-7.28257.2128
20.35350.11870.18410.476-0.08990.2228-0.16040.28140.0431-0.3410.31740.31390.05850.03750.02240.1250.0047-0.07480.14820.0150.280527.1326-9.4927-0.2893
30.46860.17220.23080.7376-0.07610.1521-0.13350.32840.09670.08580.12350.0206-0.08270.0247-00.1878-0.0352-0.0390.2410.01970.186852.948229.78072.9237
40.02090.0687-0.04421.0309-0.17140.1110.0975-0.39360.11940.2462-0.05620.7098-0.0234-0.06390.00880.36970.00740.00730.2439-0.0290.164639.278223.071528.5091
50.44560.88970.18160.4633-0.1971-0.17-0.1479-0.0386-0.0363-0.1220.0718-0.0410.02490.057200.3063-0.0290.03050.2599-0.00960.25929.6147.420424.8402
60.368-0.1903-0.24851.23060.3450.26650.01910.02790.2723-0.3879-0.04990.1591-0.1889-0.065600.32290.0237-0.09730.22570.03510.208-1.6157-20.922124.1017
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 545:599)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 600:653)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 654:746)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 541:559)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 560:653)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 654:745)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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