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- PDB-6hhu: Structure of the Bacillus anthracis Sap S-layer assembly domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hhu
タイトルStructure of the Bacillus anthracis Sap S-layer assembly domain
要素
  • Nanobody AF694
  • S-layer protein sap
  • nanobody AF684
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / S-layer / exoskeleton / bacterial cell surface
機能・相同性
機能・相同性情報


S-layer / extracellular region
類似検索 - 分子機能
SbsA, Ig-like domain / Bacterial Ig-like domain / : / Immunoglobulin-like - #1220 / S-layer homology domain / S-layer homology domain / S-layer homology (SLH) domain profile. / Copper resistance protein CopC/internalin, immunoglobulin-like / Bacterial Ig-like domain (group 2) / Bacterial Ig-like domain 2 ...SbsA, Ig-like domain / Bacterial Ig-like domain / : / Immunoglobulin-like - #1220 / S-layer homology domain / S-layer homology domain / S-layer homology (SLH) domain profile. / Copper resistance protein CopC/internalin, immunoglobulin-like / Bacterial Ig-like domain (group 2) / Bacterial Ig-like domain 2 / Invasin/intimin cell-adhesion fragments / Bacterial Ig-like domain, group 2 / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-layer protein sap
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌)
Lama glama (ラマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Remaut, H. / Fioravanti, A.
資金援助 ベルギー, 1件
組織認可番号国
Research Foundation - FlandersG028113N ベルギー
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2019
タイトル: Structure of S-layer protein Sap reveals a mechanism for therapeutic intervention in anthrax.
著者: Fioravanti, A. / Van Hauwermeiren, F. / Van der Verren, S.E. / Jonckheere, W. / Goncalves, A. / Pardon, E. / Steyaert, J. / De Greve, H. / Lamkanfi, M. / Remaut, H.
履歴
登録2018年8月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-layer protein sap
G: nanobody AF684
H: Nanobody AF694


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,9693
ポリマ－93,9693
非ポリマー00
水2,054114
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: scanning transmission electron microscopy, protein forms 2D lattices on bacterial surface and planar and tubular lattices in vitro., SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3230 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area43050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.553, 115.114, 152.768
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-918-

HOH

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要素

#1: タンパク質 S-layer protein sap / Surface array protein / Surface layer protein


分子量: 64944.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus anthracis (炭疽菌) / 遺伝子: sap, BA_0885, GBAA_0885, BAS0841 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P49051
#2: 抗体 nanobody AF684


分子量: 14110.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): WK6
#3: 抗体 Nanobody AF694


分子量: 14913.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): WK6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.21 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M SPG (2-Amino-2-(hydroxymethyl) propane-1,3-diol) buffer at pH 6.0, 25 % w/v polyethylene glycol 1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.69→150 Å / Num. obs: 26723 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.5 % / Biso Wilson estimate: 72.18 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.221 / Rpim(I) all: 0.065 / Rrim(I) all: 0.23 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.69→2.73 Å / 冗長度: 10.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 1282 / CC1/2: 0.658 / Rpim(I) all: 0.537 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
xia20.5.48データ削減
xia20.5.48データスケーリング
SHARP2.8位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.7→32.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU R Cruickshank DPI: 1.373 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 1.305 / SU Rfree Blow DPI: 0.325 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.332
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 1304 4.95 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.19 26344 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 65.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.7087 Å20 Å20 Å2
2--0.1676 Å20 Å2
3---0.5411 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.33 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.7→32.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6259 0 0 114 6373
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.016338HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.388575HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2235SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1071HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6338HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.16
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion23.19
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion861SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6702SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.81 Å / Total num. of bins used: 13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3568 142 4.91 %
Rwork0.2469 2750 -
all0.2524 2892 -
obs--98.44 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.830.3491-1.43180.77280.31643.98720.16180.0771-0.1193-0.1191-0.03470.0765-0.03710.1669-0.127-0.0139-0.01160.061-0.12260.03750.0832152.94496.8707154.662
23.78051.159-2.4094.9206-3.16523.9317-0.0340.0247-0.06850.02660.0520.1467-0.1407-0.0951-0.018-0.2232-0.010.0194-0.1602-0.05230.1116132.67494.634176.151
33.3626-0.7058-0.37754.7264-1.59662.51040.1775-0.2190.70630.0739-0.0211-0.0002-0.0793-0.1333-0.1564-0.16670.05210.1458-0.2336-0.06560.1935154.51962.3985174.975
41.6730.69531.98591.76710.58587.1817-0.23450.1095-0.0957-0.13610.27460.262-0.3708-0.1648-0.0401-0.1920.021-0.0706-0.179800.1125176.20841.6472145.351
51.0040.16550.42031.3081-0.55298.90930.28230.4911-0.4883-0.24850.23760.15860.92090.4699-0.5199-0.15830.16220.0367-0.0274-0.1120.114183.00624.5225146.497
60.8287-1.36471.238300.4925.38610.09310.1487-0.5240.12-0.00490.44141.08851.0408-0.08830.19290.25590.0285-0.1815-0.13440.087185.22413.8692148.393
72.9668-2.4947-0.4332.59171.1181.75930.1905-0.06590.4879-0.02090.131-0.21590.0942-0.064-0.3216-0.2079-0.08290.028-0.21240.02340162.22730.2754177.28
86.7387-3.7576-0.02573.269-0.87562.34910.2408-0.23650.1231-0.2205-0.1978-0.24280.0170.1955-0.043-0.1033-0.04840.0332-0.14150.02580.238157.9637.1058179.963
93.76360.17351.95491.3787-0.13263.2457-0.19080.06350.0538-0.0634-0.0533-0.20640.18840.34420.2442-0.1236-0.00610.057-0.17910.01930.1385160.81597.465178.939
100.8972-0.8896-0.38834.380.28072.19340.08980.29690.23920.1534-0.14430.1243-0.1114-0.13050.0545-0.0880.07430.0012-0.09580.09750.0279155.721108.017131.728
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|216 - A|290 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|291 - A|386 }
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|387 - A|490 }
4X-RAY DIFFRACTION4{ A|491 - A|592 }
5X-RAY DIFFRACTION5{ A|593 - A|631 }
6X-RAY DIFFRACTION6{ A|632 - A|696 }
7X-RAY DIFFRACTION7{ A|697 - A|764 }
8X-RAY DIFFRACTION8{ A|765 - A|811 }
9X-RAY DIFFRACTION9{ G|1 - G|119 }
10X-RAY DIFFRACTION10{ H|1 - H|123 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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