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- PDB-6hhk: Structure of gp105 of Listeria bacteriophage A511 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hhk
タイトルStructure of gp105 of Listeria bacteriophage A511
要素Gp105
キーワードVIRAL PROTEIN / bacteriophage baseplate protein
機能・相同性Gp105
機能・相同性情報
生物種Listeria phage A511 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Taylor, N.M.I. / Guerrero-Ferreira, R.C. / Leiman, P.G.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation31003A_146284/1 スイス
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2019
タイトル: Structure and transformation of bacteriophage A511 baseplate and tail upon infection of  cells.
著者: Ricardo C Guerrero-Ferreira / Mario Hupfeld / Sergey Nazarov / Nicholas Mi Taylor / Mikhail M Shneider / Jagan M Obbineni / Martin J Loessner / Takashi Ishikawa / Jochen Klumpp / Petr G Leiman /
要旨: Contractile injection systems (bacteriophage tails, type VI secretions system, R-type pyocins, etc.) utilize a rigid tube/contractile sheath assembly for breaching the envelope of bacterial and ...Contractile injection systems (bacteriophage tails, type VI secretions system, R-type pyocins, etc.) utilize a rigid tube/contractile sheath assembly for breaching the envelope of bacterial and eukaryotic cells. Among contractile injection systems, bacteriophages that infect Gram-positive bacteria represent the least understood members. Here, we describe the structure of bacteriophage A511 tail in its pre- and post-host attachment states (extended and contracted, respectively) using cryo-electron microscopy, cryo-electron tomography, and X-ray crystallography. We show that the structure of the tube-baseplate complex of A511 is similar to that of phage T4, but the A511 baseplate is decorated with different receptor-binding proteins, which undergo a large structural transformation upon host attachment and switch the symmetry of the baseplate-tail fiber assembly from threefold to sixfold. For the first time under native conditions, we show that contraction of the phage tail sheath assembly starts at the baseplate and propagates through the sheath in a domino-like motion.
履歴
登録2018年8月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gp105
B: Gp105
C: Gp105
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,4804
ポリマ－64,4453
非ポリマー351
水1,71195
1
A: Gp105
B: Gp105
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9993
ポリマ－42,9632
非ポリマー351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3450 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area16430 Å2
手法PISA
2
C: Gp105

C: Gp105


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9632
ポリマ－42,9632
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+1/31
Buried area2550 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area16480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.143, 75.143, 187.303
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Gp105


分子量: 21481.592 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Listeria phage A511 (ファージ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A8AST9
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20% PEG 6,000, 0.1M MES pH 6.5 and 0.05 M sodium acetate cryoprotectant: 30% ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.978713 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978713 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→46.8 Å / Num. obs: 46819 / % possible obs: 98.86 % / 冗長度: 10.33 % / Biso Wilson estimate: 51.32 Å2 / Net I/σ(I): 16.15
反射 シェル解像度: 2.38→2.53 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
SHELXDE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.38→45.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU R Cruickshank DPI: 0.345 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.347 / SU Rfree Blow DPI: 0.234 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.237
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 1254 5 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.206 25080 99.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 83.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1713 Å20 Å20 Å2
2---0.1713 Å20 Å2
3---0.3426 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.36 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.38→45.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4091 0 1 95 4187
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0094192HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.075731HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1382SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes705HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4192HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.72
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.36
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion563SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4799SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.38→2.48 Å / Total num. of bins used: 13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2662 131 5.02 %
Rwork0.2589 2480 -
all0.2593 2611 -
obs--92.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.07390.3266-0.42966.6306-0.6415.50960.12930.0713-0.04840.2285-0.15390.2711-0.067-0.22480.0246-0.3074-0.0850.00180.47-0.1158-0.273535.9021-22.816434.3981
21.9910.731-0.55591.8003-0.9233.49810.25510.16170.0258-0.284-0.2798-0.0042-0.3508-0.15870.02470.16730.13390.00670.4067-0.103-0.301438.316-16.57425.2567
31.917-0.178-0.02624.7401-0.37955.0122-0.4290.62530.165-0.2861-0.38720.609-0.7819-0.05780.81620.2597-0.1028-0.23930.1632-0.1485-0.29472.89083.167815.7957
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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