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万見
- PDB-4f38: Crystal structure of geranylgeranylated RhoA in complex with RhoG... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f38
タイトルCrystal structure of geranylgeranylated RhoA in complex with RhoGDI in its active GPPNHP-bound form
要素
  • Rho GDP-dissociation inhibitor 1
  • Transforming protein RhoA
キーワードCELL CYCLE/CHAPERONE / RhoA / RhoGDI / active GPPNHP bound form / CELL CYCLE-CHAPERONE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases Activate ROCKs / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Axonal growth stimulation / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate PKNs / RHO GTPases activate KTN1 / Axonal growth inhibition (RHOA activation) ...RHO GTPases Activate ROCKs / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Axonal growth stimulation / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate PKNs / RHO GTPases activate KTN1 / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / PI3K/AKT activation / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / RHOH GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / ERBB2 Regulates Cell Motility / Rho GDP-dissociation inhibitor activity / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / RHOC GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / GPVI-mediated activation cascade / EPHB-mediated forward signaling / RHO GTPases activate CIT / Ovarian tumor domain proteases / RAC1 GTPase cycle / G alpha (12/13) signalling events / RHO GTPases Activate Formins / RHOA GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / cleavage furrow formation / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / regulation of Rho protein signal transduction / apical junction assembly / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / beta selection / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of cell size / VEGFA-VEGFR2 Pathway / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / regulation of synaptic vesicle cycle / positive regulation of podosome assembly / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / wound healing, spreading of cells / motor neuron apoptotic process / odontogenesis / ossification involved in bone maturation / negative chemotaxis / apical junction complex / myosin binding / regulation of neuron projection development / stress fiber assembly / positive regulation of cytokinesis / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / cerebral cortex cell migration / cleavage furrow / semaphorin-plexin signaling pathway / androgen receptor signaling pathway / immunological synapse / mitotic spindle assembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / Rho protein signal transduction / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / endothelial cell migration / positive regulation of T cell migration / skeletal muscle tissue development / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of stress fiber assembly / cytoplasmic microtubule organization / cytoskeleton organization / Neutrophil degranulation / positive regulation of neuron differentiation / substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of microtubule cytoskeleton organization / GTPase activator activity / regulation of cell migration / small monomeric GTPase / cell-matrix adhesion / kidney development / integrin-mediated signaling pathway / regulation of actin cytoskeleton organization
類似検索 - 分子機能
Coagulation Factor XIII, subunit A, domain 1 / Rho protein GDP-dissociation inhibitor / Rho GDP-dissociation inhibitor domain superfamily / RHO protein GDP dissociation inhibitor / Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 1 / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase ...Coagulation Factor XIII, subunit A, domain 1 / Rho protein GDP-dissociation inhibitor / Rho GDP-dissociation inhibitor domain superfamily / RHO protein GDP dissociation inhibitor / Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 1 / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Distorted Sandwich / Small GTP-binding protein domain / Immunoglobulin E-set / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GERAN-8-YL GERAN / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Rho GDP-dissociation inhibitor 1 / Transforming protein RhoA
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Guo, Z. / Tnimov, Z. / Alexandrov, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Quantitative Analysis of Prenylated RhoA Interaction with Its Chaperone, RhoGDI.
著者: Tnimov, Z. / Guo, Z. / Gambin, Y. / Nguyen, U.T. / Wu, Y.W. / Abankwa, D. / Stigter, A. / Collins, B.M. / Waldmann, H. / Goody, R.S. / Alexandrov, K.
履歴
登録2012年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月15日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transforming protein RhoA
B: Rho GDP-dissociation inhibitor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,2196
ポリマ－45,3742
非ポリマー8454
水1,44180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4790 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area19250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.000, 71.576, 136.030
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Transforming protein RhoA


分子量: 21994.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rhoa, Arha, Arha2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: Q9QUI0*PLUS
#2: タンパク質 Rho GDP-dissociation inhibitor 1 / Rho GDI 1 / GDI-1 / Rho-GDI alpha


分子量: 23379.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Arhgdia, C87222, Gdi1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: Q99PT1*PLUS

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非ポリマー , 4種, 84分子

#3: 化合物 ChemComp-GER / GERAN-8-YL GERAN / (6E,10E)-3,7,11,15-テトラメチル-2,6,10,14-ヘキサデカテトラエン


分子量: 274.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H34
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細SEQUENCE REFERENCES FOR THIS PROTEIN DO NOT CURRENTLY EXIST IN UNIPROT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.16 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 20% (w/v) PEG 3350, 0.2M MgCl2, 0.1M Hepes-NaOH, 25mM Hepes-NaOH pH 7.2, 40mM NaCl, 3mM MgCl2, 10M GMPPNP, 1mM TCEP, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→68.01 Å / Num. all: 21383 / Num. obs: 20741 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 6.9 / Observed criterion σ(I): 12.33 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 41.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 12.33
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.265 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 2156 / Rsym value: 0.279 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASES位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DOA

1doa


解像度: 2.8→68.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.867 / SU B: 34.184 / SU ML: 0.316 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3.6 / σ(I): 3.6 / ESU R Free: 0.429 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28133 544 4.7 %RANDOM
Rwork0.202 ---
all0.206 21383 --
obs0.20579 20741 98.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.387 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.09 Å20 Å20 Å2
2---1.86 Å20 Å2
3----0.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→68.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2992 0 54 80 3126
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0223107
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7431.9934206
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7045379
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.07924.485136
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.04515545
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5551520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.2462
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212326
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7161.51907
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.41523075
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.09531200
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6964.51131
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 29 -
Rwork0.207 829 -
obs--99.65 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.34540.0723-0.11590.887-0.09410.2274-0.00660.0274-0.02010.0805-0.058-0.06290.00230.020.06460.04740.0008-0.0149-0.00120.0040.0151-13.8612-11.486530.0296
20.36390.6647-0.0911.3793-0.17330.4273-0.01410.03850.02790.0270.04750.0229-0.00020.0177-0.03340.01380.0137-0.00580.0150.00890.0209-11.837610.727910.7324
30000000000000000.0327000.032700.0327-25.357-7.12231.233
417.5425-1.40915.7993-0.7628-3.7842-11.9345-0.6157-0.3698-0.1921-1.79470.4884-0.35340.8379-0.5390.12730.5182-0.11590.12330.0433-0.07750.0069-20.1945-21.824529.4688
50.0025-0.0075-0.0597-0.03640.00960.01120.04920.0183-0.0130.0054-0.01680.0332-0.02320.0075-0.03240.06320.018-0.00290.013-0.01650.0766-14.2991.442219.8765
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 190
2X-RAY DIFFRACTION2B7 - 204
3X-RAY DIFFRACTION3A202 - 203
4X-RAY DIFFRACTION4A204
5X-RAY DIFFRACTION5A301 - 335

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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