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万見
- PDB-1hh4: Rac1-RhoGDI complex involved in NADPH oxidase activation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hh4
タイトルRac1-RhoGDI complex involved in NADPH oxidase activation
要素
  • RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 1
  • RHO GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1
キーワードSIGNALING PROTEIN/INHIBITOR / SINGAL PROTEIN INHIBITOR COMPLEX / SMALL G PROTEIN / GTPASE ACTIVATION / GTP-BINDING / PRENYLATION / LIPOPROTEIN / SIGNALING PROTEIN-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Rho GDP-dissociation inhibitor activity / engulfment of apoptotic cell / regulation of respiratory burst / regulation of neutrophil migration / negative regulation of interleukin-23 production / localization within membrane / Activated NTRK2 signals through CDK5 / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / ruffle assembly ...Rho GDP-dissociation inhibitor activity / engulfment of apoptotic cell / regulation of respiratory burst / regulation of neutrophil migration / negative regulation of interleukin-23 production / localization within membrane / Activated NTRK2 signals through CDK5 / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / ruffle assembly / NTRK2 activates RAC1 / NADPH oxidase complex / Inactivation of CDC42 and RAC1 / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / respiratory burst / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / cortical cytoskeleton organization / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / regulation of Rho protein signal transduction / ruffle organization / cell projection assembly / positive regulation of bicellular tight junction assembly / thioesterase binding / regulation of stress fiber assembly / regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of fibroblast migration / RHO GTPases activate CIT / regulation of nitric oxide biosynthetic process / motor neuron axon guidance / Nef and signal transduction / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / PCP/CE pathway / Activation of RAC1 / RHO GTPases activate KTN1 / regulation of synaptic vesicle cycle / MET activates RAP1 and RAC1 / DCC mediated attractive signaling / Azathioprine ADME / positive regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of neutrophil chemotaxis / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / Ephrin signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / superoxide anion generation / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / lamellipodium assembly / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / small GTPase-mediated signal transduction / NRAGE signals death through JNK / regulation of cell size / positive regulation of Rho protein signal transduction / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / establishment or maintenance of cell polarity / RHOC GTPase cycle / Rac protein signal transduction / RHO GTPases activate PAKs / semaphorin-plexin signaling pathway / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / ficolin-1-rich granule membrane / immunological synapse / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / RHOG GTPase cycle / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / positive regulation of focal adhesion assembly / RHOA GTPase cycle / anatomical structure morphogenesis / RAC2 GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Rho protein signal transduction / RHO GTPases activate IQGAPs / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / positive regulation of lamellipodium assembly / RHO GTPases activate PKNs / GPVI-mediated activation cascade / positive regulation of stress fiber assembly / positive regulation of microtubule polymerization / actin filament polymerization / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of endothelial cell migration / substrate adhesion-dependent cell spreading / GTPase activator activity / regulation of cell migration / secretory granule membrane / small monomeric GTPase / actin filament organization / cell-matrix adhesion / Signal transduction by L1 / VEGFR2 mediated vascular permeability / cell projection / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / cell chemotaxis / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation
類似検索 - 分子機能
Coagulation Factor XIII, subunit A, domain 1 / Rho protein GDP-dissociation inhibitor / Rho GDP-dissociation inhibitor domain superfamily / RHO protein GDP dissociation inhibitor / Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 1 / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase ...Coagulation Factor XIII, subunit A, domain 1 / Rho protein GDP-dissociation inhibitor / Rho GDP-dissociation inhibitor domain superfamily / RHO protein GDP dissociation inhibitor / Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 1 / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Distorted Sandwich / Small GTP-binding protein domain / Immunoglobulin E-set / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GERAN-8-YL GERAN / Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / Rho GDP-dissociation inhibitor 1 / Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Grizot, S. / Faure, J. / Fieschi, F. / Vignais, P.V. / Dagher, M.-C. / Pebay-Peyroula, E.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure of the Rac1-Rhogdi Complex Involved in Nadph Oxidase Activation
著者: Grizot, S. / Faure, J. / Fieschi, F. / Vignais, P.V. / Dagher, M.-C. / Pebay-Peyroula, E.
履歴
登録2000年12月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 1
B: RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 1
D: RHO GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1
E: RHO GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,72810
ポリマ－89,2444
非ポリマー1,4846
水54030
1
A: RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 1
D: RHO GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3645
ポリマ－44,6222
非ポリマー7423
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 1
E: RHO GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3645
ポリマ－44,6222
非ポリマー7423
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)154.700, 88.700, 62.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS TWO HETERODIMERS RAC-RHOGDI,RELATED BY NCS. THE CHAIN IDENTIFIERS ARE A AND D FOR DIMER1,AND B AND E FOR DIMER 2.

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABDE

#1: タンパク質 RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 1 / P21-RAC1 / RAS-LIKE PROTEIN TC25


分子量: 21383.936 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P15154, UniProt: P63000*PLUS
#2: タンパク質 RHO GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1 / RHO GDI 1 / RHO-GDI ALPHA


分子量: 23238.096 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P52565

-
非ポリマー , 4種, 36分子

#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-GER / GERAN-8-YL GERAN / (6E,10E)-3,7,11,15-テトラメチル-2,6,10,14-ヘキサデカテトラエン


分子量: 274.484 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H34
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細RACS ARE GTP-BINDING PROTEINS ASSOCIATED WITH PLASMA MEMBRANE WHICH COULD REGULATE SECRETORY ...RACS ARE GTP-BINDING PROTEINS ASSOCIATED WITH PLASMA MEMBRANE WHICH COULD REGULATE SECRETORY PROCESSES. RHO GDI 1 REGULATES THE GDP/GTP EXCHANGE REACTION OF THE RHO PROTEINS BY INHIBITING THE DISSOCIATION OF GDP FROM THEM.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: HANGING DROP AT 20C WITH RESERVOIR: 30% PEG 4000, 100 MM NA CITRATE PH=5.6, 5 MM MGCL2, 200 MM AMMONIUM ACETATE, pH 5.60
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18-10 mg/mlprotein1drop
230 %PEG40001reservoir
3100 mMsodium citrate1reservoir
45 mM1reservoirMgCl2
5200 mMammonium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.95
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. obs: 21165 / % possible obs: 84.7 % / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 58.7 Å2 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.7→2.76 Å / 冗長度: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.434 / % possible all: 80.6
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / 冗長度: 2.36 % / Num. measured all: 50106 / Rmerge(I) obs: 0.062
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / % possible obs: 80.6 % / 冗長度: 2.28 % / Rmerge(I) obs: 0.434

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DOA

1doa


解像度: 2.7→19.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: TWO GROUPS WERE DEFINED FOR NCS RESTRAINTS, GROUP 1 BETWEEN CHAIN ID A AND B (ALL RESIDUES EXCEPT 28 - 40 AND 178 - 189), GROUP2 BETWEEN CHAIN ID D AND E (RESIDUES 330 - 353 AND 390 - 500)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 1062 5 %RANDOM
Rwork0.256 ---
obs0.256 20669 85.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.5 Å2 / ksol: 0.29 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 58.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.18 Å20 Å20 Å2
2---4.29 Å20 Å2
3---0.11 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.4 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.6 Å0.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→19.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5780 0 98 30 5908
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it11.171.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it17.322
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it14.592
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it20.812.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.035 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.449 165 5 %
Rwork0.378 3068 -
obs--81.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER-REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION4LIG.PARLIG.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.28
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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