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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6he7 | ||||||
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タイトル | 20S proteasome from Archaeoglobus fulgidus | ||||||
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![]() | HYDROLASE / PAN / Proteasome / AAA-ATPase / Archaea | ||||||
機能・相同性 | ![]() proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / proteasomal protein catabolic process / threonine-type endopeptidase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.69 Å | ||||||
![]() | Majumder, P. / Rudack, T. / Beck, F. / Baumeister, W. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structures of the archaeal PAN-proteasome reveal an around-the-ring ATPase cycle. 著者: Parijat Majumder / Till Rudack / Florian Beck / Radostin Danev / Günter Pfeifer / István Nagy / Wolfgang Baumeister / ![]() 要旨: Proteasomes occur in all three domains of life, and are the principal molecular machines for the regulated degradation of intracellular proteins. They play key roles in the maintenance of protein ...Proteasomes occur in all three domains of life, and are the principal molecular machines for the regulated degradation of intracellular proteins. They play key roles in the maintenance of protein homeostasis, and control vital cellular processes. While the eukaryotic 26S proteasome is extensively characterized, its putative evolutionary precursor, the archaeal proteasome, remains poorly understood. The primordial archaeal proteasome consists of a 20S proteolytic core particle (CP), and an AAA-ATPase module. This minimal complex degrades protein unassisted by non-ATPase subunits that are present in a 26S proteasome regulatory particle (RP). Using cryo-EM single-particle analysis, we determined structures of the archaeal CP in complex with the AAA-ATPase PAN (proteasome-activating nucleotidase). Five conformational states were identified, elucidating the functional cycle of PAN, and its interaction with the CP. Coexisting nucleotide states, and correlated intersubunit signaling features, coordinate rotation of the PAN-ATPase staircase, and allosterically regulate N-domain motions and CP gate opening. These findings reveal the structural basis for a sequential around-the-ring ATPase cycle, which is likely conserved in AAA-ATPases. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 505.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 402.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 851.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 976.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 92.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 136.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 0211MC ![]() 0209C ![]() 0210C ![]() 0212C ![]() 0213C ![]() 0214C ![]() 0215C ![]() 0216C ![]() 6he4C ![]() 6he5C ![]() 6he8C ![]() 6he9C ![]() 6heaC ![]() 6hecC ![]() 6hedC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 26333.248 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: psmA, AF_0490 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 22132.283 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: psmB, AF_0481 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: 20S proteasome / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 0.710 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.1 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 30 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C7 (7回回転対称) | ||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.69 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 105384 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL |