[English] 日本語
Yorodumi- PDB-3bgw: The Structure Of A DnaB-Like Replicative Helicase And Its Interac... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3bgw | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | The Structure Of A DnaB-Like Replicative Helicase And Its Interactions With Primase | ||||||
Components | DNAB-Like Replicative Helicase | ||||||
Keywords | REPLICATION / ATPase | ||||||
Function / homology | Function and homology information double-stranded DNA helicase activity / DNA unwinding involved in DNA replication / DNA helicase / hydrolase activity / DNA binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Bacillus phage SPP1 (virus) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 3.91 Å | ||||||
Authors | Wang, G. / Klein, M.G. / Tokonzaba, E. / Zhang, Y. / Holden, L.G. / Chen, X.S. | ||||||
Citation | Journal: Nat.Struct.Mol.Biol. / Year: 2008 Title: The structure of a DnaB-family replicative helicase and its interactions with primase. Authors: Wang, G. / Klein, M.G. / Tokonzaba, E. / Zhang, Y. / Holden, L.G. / Chen, X.S. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3bgw.cif.gz | 466.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3bgw.ent.gz | 397.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3bgw.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3bgw_validation.pdf.gz | 493 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 3bgw_full_validation.pdf.gz | 589.7 KB | Display | |
Data in XML | 3bgw_validation.xml.gz | 90.1 KB | Display | |
Data in CIF | 3bgw_validation.cif.gz | 117.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bg/3bgw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bg/3bgw | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1
NCS ensembles :
|
-Components
#1: Protein | Mass: 50014.270 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacillus phage SPP1 (virus) / Genus: Lambda-like viruses / Gene: G40P / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q38152 |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.25 Å3/Da / Density % sol: 62.14 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 0.1 M Hepes (pH 7.5), 1 1.25 M MgAc, and 0.02 0.04% n-octylglucoside, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.2.1 |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Aug 1, 2006 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.9→40 Å / Num. all: 35965 / Num. obs: 35317 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.095 / Net I/σ(I): 23 |
Reflection shell | Resolution: 3.9→4.04 Å / Redundancy: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.0508 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 3242 / Rsym value: 0.082 / % possible all: 92.1 |
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 3.91→38.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.825 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.811 / SU B: 159.178 / SU ML: 0.983 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 1.077 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: Hydrogens have been added in the riding positions.The bad geometry on ASN174 in chains A and F is due to low resolution. The structure is the best authors can do at this resolution with the ...Details: Hydrogens have been added in the riding positions.The bad geometry on ASN174 in chains A and F is due to low resolution. The structure is the best authors can do at this resolution with the currently available crystallography program.
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 119.949 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.91→38.81 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
|