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万見
- EMDB-0211: 20S proteasome from Archaeoglobus fulgidus -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0211
タイトル20S proteasome from Archaeoglobus fulgidus
マップデータ20S control
試料
  • 複合体: 20S proteasome
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta
キーワードPAN / Proteasome / AAA-ATPase / Archaea / hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / proteasome core complex, alpha-subunit complex / proteasomal protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase T1A, proteasome beta-subunit, archaeal / Proteasome alpha subunit, archaeal / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / Proteasome B-type subunit ...Peptidase T1A, proteasome beta-subunit, archaeal / Proteasome alpha subunit, archaeal / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / : / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome subunit alpha / Proteasome subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus DSM 4304 (古細菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.69 Å
データ登録者Majumder P / Rudack T
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM structures of the archaeal PAN-proteasome reveal an around-the-ring ATPase cycle.
著者: Parijat Majumder / Till Rudack / Florian Beck / Radostin Danev / Günter Pfeifer / István Nagy / Wolfgang Baumeister /
要旨: Proteasomes occur in all three domains of life, and are the principal molecular machines for the regulated degradation of intracellular proteins. They play key roles in the maintenance of protein ...Proteasomes occur in all three domains of life, and are the principal molecular machines for the regulated degradation of intracellular proteins. They play key roles in the maintenance of protein homeostasis, and control vital cellular processes. While the eukaryotic 26S proteasome is extensively characterized, its putative evolutionary precursor, the archaeal proteasome, remains poorly understood. The primordial archaeal proteasome consists of a 20S proteolytic core particle (CP), and an AAA-ATPase module. This minimal complex degrades protein unassisted by non-ATPase subunits that are present in a 26S proteasome regulatory particle (RP). Using cryo-EM single-particle analysis, we determined structures of the archaeal CP in complex with the AAA-ATPase PAN (proteasome-activating nucleotidase). Five conformational states were identified, elucidating the functional cycle of PAN, and its interaction with the CP. Coexisting nucleotide states, and correlated intersubunit signaling features, coordinate rotation of the PAN-ATPase staircase, and allosterically regulate N-domain motions and CP gate opening. These findings reveal the structural basis for a sequential around-the-ring ATPase cycle, which is likely conserved in AAA-ATPases.
履歴
登録2018年8月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年12月26日-
マップ公開2018年12月26日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6he7
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0211.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0211.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈20S control
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.34 Å/pix.
x 384 pix.
= 514.56 Å		1.34 Å/pix.
x 384 pix.
= 514.56 Å		1.34 Å/pix.
x 384 pix.
= 514.56 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08 / ムービー #1: 0.08
最小 - 最大-0.33946908 - 0.50904465
平均 (標準偏差)0.000008314035 (±0.0052294387)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 514.56 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z384384384
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z514.560514.560514.560
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS384384384
D min/max/mean-0.3390.5090.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 20S proteasome

全体名称: 20S proteasome
要素
  • 複合体: 20S proteasome
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta

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超分子 #1: 20S proteasome

超分子名称: 20S proteasome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Archaeoglobus fulgidus DSM 4304 (古細菌)
分子量理論値: 710 KDa

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分子 #1: Proteasome subunit alpha

分子名称: Proteasome subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Archaeoglobus fulgidus DSM 4304 (古細菌)
分子量理論値: 26.333248 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: ITVFSPDGRL FQVEYAREAV KRGATAIGIK CKEGVILIAD KRVGSKLLEA DTIEKIYKID EHICAATSGL VADARVLIDR ARIEAQINR LTYDEPITVK ELAKKICDFK QQYTQYGGVR PFGVSLLIAG VDEVPKLYET DPSGALLEYK ATAIGMGRNA V TEFFEKEY ...文字列:
ITVFSPDGRL FQVEYAREAV KRGATAIGIK CKEGVILIAD KRVGSKLLEA DTIEKIYKID EHICAATSGL VADARVLIDR ARIEAQINR LTYDEPITVK ELAKKICDFK QQYTQYGGVR PFGVSLLIAG VDEVPKLYET DPSGALLEYK ATAIGMGRNA V TEFFEKEY RDDLSFDDAM VLGLVAMGLS IESELVPENI EVGYVKVDDR TFKEVSPEEL KPYVERANER IRELLKK

UniProtKB: Proteasome subunit alpha

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分子 #2: Proteasome subunit beta

分子名称: Proteasome subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Archaeoglobus fulgidus DSM 4304 (古細菌)
分子量理論値: 22.132283 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: TTTVGLVCKD GVVMATEKRA TMGNFIASKA AKKIYQIADR MAMTTAGSVG DAQFLARIIK IEANLYEIRR ERKPTVRAIA TLTSNLLNS YRYFPYLVQL LIGGIDSEGK SIYSIDPIGG AIEEKDIVAT GSGSLTAYGV LEDRFTPEIG VDEAVELAVR A IYSAMKRD ...文字列:
TTTVGLVCKD GVVMATEKRA TMGNFIASKA AKKIYQIADR MAMTTAGSVG DAQFLARIIK IEANLYEIRR ERKPTVRAIA TLTSNLLNS YRYFPYLVQL LIGGIDSEGK SIYSIDPIGG AIEEKDIVAT GSGSLTAYGV LEDRFTPEIG VDEAVELAVR A IYSAMKRD SASGDGIDVV KITEDEFYQY SPEEVEQILA KFRK

UniProtKB: Proteasome subunit beta

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.1
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C7 (7回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.69 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 105384
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6he7:
20S proteasome from Archaeoglobus fulgidus

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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