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- PDB-6gzd: Crystal structure of Human CSNK1A1 with A86 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gzd
タイトルCrystal structure of Human CSNK1A1 with A86
要素Casein kinase I isoform alpha
キーワードTRANSFERASE / CKIa / Casein kinase / Kinase inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of SMO / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / intermediate filament cytoskeleton organization / cellular response to nutrient / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / beta-catenin destruction complex / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants ...Activation of SMO / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / intermediate filament cytoskeleton organization / cellular response to nutrient / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / beta-catenin destruction complex / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / Maturation of nucleoprotein / positive regulation of Rho protein signal transduction / Golgi organization / positive regulation of TORC1 signaling / ciliary basal body / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / kinetochore / Wnt signaling pathway / cilium / spindle / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / peptidyl-serine phosphorylation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell surface receptor signaling pathway / viral protein processing / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / nuclear speck / cell cycle / cell division / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / signal transduction / ATP binding / membrane / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. ...Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LCI / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / 3,3',3''-phosphanetriyltripropanoic acid / Casein kinase I isoform alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Ben-Neriah, Y. / Venkatachalam, A. / Minzel, W. / Fink, A. / Snir-Alkalay, I. / Vacca, J.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2018
タイトル: Small Molecules Co-targeting CKI alpha and the Transcriptional Kinases CDK7/9 Control AML in Preclinical Models.
著者: Minzel, W. / Venkatachalam, A. / Fink, A. / Hung, E. / Brachya, G. / Burstain, I. / Shaham, M. / Rivlin, A. / Omer, I. / Zinger, A. / Elias, S. / Winter, E. / Erdman, P.E. / Sullivan, R.W. / ...著者: Minzel, W. / Venkatachalam, A. / Fink, A. / Hung, E. / Brachya, G. / Burstain, I. / Shaham, M. / Rivlin, A. / Omer, I. / Zinger, A. / Elias, S. / Winter, E. / Erdman, P.E. / Sullivan, R.W. / Fung, L. / Mercurio, F. / Li, D. / Vacca, J. / Kaushansky, N. / Shlush, L. / Oren, M. / Levine, R. / Pikarsky, E. / Snir-Alkalay, I. / Ben-Neriah, Y.
履歴
登録2018年7月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年10月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase I isoform alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,22519
ポリマ－43,0751
非ポリマー2,14918
水3,423190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1260 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area14820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.383, 113.383, 80.878
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Casein kinase I isoform alpha / CKI-alpha / CK1


分子量: 43075.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK1A1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P48729, non-specific serine/threonine protein kinase

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非ポリマー , 7種, 208分子

#2: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: C2H6O2
#5: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物 ChemComp-TCE / 3,3',3''-phosphanetriyltripropanoic acid / 3-[bis(2-carboxyethyl)phosphanyl]propanoic acid / トリス(2-カルボキシエチル)ホスフィン


分子量: 250.186 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15O6P
#7: 化合物 ChemComp-LCI / [4-[[4-[5-(cyclopropylmethyl)-1-methyl-pyrazol-4-yl]-5-fluoranyl-pyrimidin-2-yl]amino]cyclohexyl]azanium


分子量: 345.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H26FN6
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 190 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.23 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: CSNK1A1 at a concentration of 5.8 mg/ml (50 mM Tris-HCl, 300 mM NaCl, 0.25 mM TCEP, pH 8.0) was pre-incubated with 0.7 mM (4.7-fold molar excess) of Mg2+-ATP (120 mM in UPW) for 1 h. 0.1 uL ...詳細: CSNK1A1 at a concentration of 5.8 mg/ml (50 mM Tris-HCl, 300 mM NaCl, 0.25 mM TCEP, pH 8.0) was pre-incubated with 0.7 mM (4.7-fold molar excess) of Mg2+-ATP (120 mM in UPW) for 1 h. 0.1 uL of the protein solution was then mixed with 0.1 uL of reservoir solution (0.10 M MES/NaOH pH 6.8, 10.0% 2-propanol, 26.0% PEG400) and equilibrated at 4 C over 0.06mL of reservoir solution. Well diffracting crystals appeared within 4 days and grew to full size over 23 days.

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データ収集

回折平均測定温度: 100.5 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.966 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.966 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→29.31 Å / Num. obs: 22991 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 4 % / Rrim(I) all: 0.07 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 2.28→2.4 Å / Num. unique obs: 3359 / Rrim(I) all: 0.56

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
SCALAデータスケーリング
REFMAC位相決定
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5FQD

5fqd


解像度: 2.28→29.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.214 / ESU R Free: 0.186 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22117 1071 4.7 %RANDOM
Rwork0.17496 ---
obs0.17709 21917 98.01 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 58.303 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.21 Å20 Å20 Å2
2---0.21 Å2-0 Å2
3---0.42 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.28→29.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2456 0 141 190 2787
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0192723
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.022597
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1821.9823617
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.5852.9856018
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5865307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.43322.812128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.34615483
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.5951522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2365
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022892
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.02582
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.3275.4951220
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.3255.4961221
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.2268.2311526
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.2248.2311527
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.0566.0671503
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other5.0556.0681504
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.5158.8052088
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined9.95460.2022955
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other9.94959.9462927
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.28→2.339 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 79 -
Rwork0.254 1603 -
obs--99.23 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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