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- PDB-6gfa: Structure of Nucleotide binding domain of HSP110, ATP and Mg2+ co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gfa
タイトルStructure of Nucleotide binding domain of HSP110, ATP and Mg2+ complexed
要素Heat shock protein 105 kDa
キーワードCHAPERONE / HSP110 / HSP110DE9 / Nucleotide-binding domain / HSPH1 / HSP105
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of MHC class I biosynthetic process / adenyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of NK T cell activation / Scavenging by Class F Receptors / : / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / alpha-tubulin binding / response to unfolded protein / endocytic vesicle lumen / ATP-dependent protein folding chaperone ...positive regulation of MHC class I biosynthetic process / adenyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of NK T cell activation / Scavenging by Class F Receptors / : / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / alpha-tubulin binding / response to unfolded protein / endocytic vesicle lumen / ATP-dependent protein folding chaperone / protein folding / microtubule / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HSPH1, nucleotide-binding domain / : / Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily ...HSPH1, nucleotide-binding domain / : / Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Heat shock protein 105 kDa
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Gonzalez, D. / Gotthard, G. / Gozzi, G.J. / Seigneuric, R. / Neiers, F. / Briand, L. / Garrido, C.
引用ジャーナル: Cell Death Differ. / 年: 2020
タイトル: Selecting the first chemical molecule inhibitor of HSP110 for colorectal cancer therapy.
著者: Gozzi, G.J. / Gonzalez, D. / Boudesco, C. / Dias, A.M.M. / Gotthard, G. / Uyanik, B. / Dondaine, L. / Marcion, G. / Hermetet, F. / Denis, C. / Hardy, L. / Suzanne, P. / Douhard, R. / Jego, G. ...著者: Gozzi, G.J. / Gonzalez, D. / Boudesco, C. / Dias, A.M.M. / Gotthard, G. / Uyanik, B. / Dondaine, L. / Marcion, G. / Hermetet, F. / Denis, C. / Hardy, L. / Suzanne, P. / Douhard, R. / Jego, G. / Dubrez, L. / Demidov, O.N. / Neiers, F. / Briand, L. / Sopkova-de Oliveira Santos, J. / Voisin-Chiret, A.S. / Garrido, C.
履歴
登録2018年4月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月3日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / Item: _reflns.pdbx_CC_half
改定 1.32019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年1月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein 105 kDa
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7504
ポリマ－42,1951
非ポリマー5563
水4,179232
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Monomeric
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1140 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area16760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.780, 109.780, 144.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-637-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein 105 kDa / Antigen NY-CO-25 / Heat shock 110 kDa protein


分子量: 42194.629 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPH1, HSP105, HSP110, KIAA0201 / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92598
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 232 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.62 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: NBDHSP110 at 4 mg/ml, 30% (w/v) PEG4000, Tris 100 mM, pH 8.5, MgCl2 0.2 M

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97296 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97296 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→57.453 Å / Num. obs: 35275 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 35.45 % / Biso Wilson estimate: 40.076 Å2 / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.0147 / Net I/av σ(I): 2.02 / Net I/σ(I): 29.76
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 30.31 % / Mean I/σ(I) obs: 2.02 / Num. unique obs: 4700 / CC1/2: 0.72 / Rrim(I) all: 0.256 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
ARP/wARPモデル構築
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QXL

2qxl


解像度: 2→57.453 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.97
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2288 1782 5.05 %27.94
Rwork0.1871 ---
obs0.1893 35273 99.95 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→57.453 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2902 0 33 232 3167
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093018
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1114085
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7561125
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048472
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004523
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.05410.30621220.28382541X-RAY DIFFRACTION100
2.0541-2.11460.30961400.25472518X-RAY DIFFRACTION100
2.1146-2.18280.30011210.23432525X-RAY DIFFRACTION100
2.1828-2.26080.24961390.21362526X-RAY DIFFRACTION100
2.2608-2.35140.27311340.20672532X-RAY DIFFRACTION100
2.3514-2.45840.28231270.19722557X-RAY DIFFRACTION100
2.4584-2.5880.26181340.19082546X-RAY DIFFRACTION100
2.588-2.75010.24441510.19152550X-RAY DIFFRACTION100
2.7501-2.96250.25841400.18992555X-RAY DIFFRACTION100
2.9625-3.26060.18771310.18642590X-RAY DIFFRACTION100
3.2606-3.73230.20961330.16972613X-RAY DIFFRACTION100
3.7323-4.7020.18171620.15562621X-RAY DIFFRACTION100
4.702-57.47710.23951480.18752817X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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