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- PDB-6g85: Structure of Cdc14 bound to CBK1 PxL motif -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6g85
タイトルStructure of Cdc14 bound to CBK1 PxL motif
要素
  • (CBK1) x 2
  • Tyrosine-protein phosphatase CDC14
キーワードCELL CYCLE / CDC14 / phosphatase / PXL / CBK1
機能・相同性
機能・相同性情報


RENT complex / positive regulation of mitotic actomyosin contractile ring assembly / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / regulation of fungal-type cell wall organization / budding cell apical bud growth / meiotic spindle disassembly / cellular bud / prospore membrane / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / incipient cellular bud site ...RENT complex / positive regulation of mitotic actomyosin contractile ring assembly / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / regulation of fungal-type cell wall organization / budding cell apical bud growth / meiotic spindle disassembly / cellular bud / prospore membrane / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / incipient cellular bud site / cellular bud tip / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / serine/threonine protein kinase complex / positive regulation of autophagosome assembly / septum digestion after cytokinesis / autophagy of mitochondrion / regulation of exit from mitosis / rDNA heterochromatin formation / cellular bud neck / mating projection tip / spindle pole body / cellular response to osmotic stress / actomyosin structure organization / establishment or maintenance of cell polarity / protein serine/threonine phosphatase activity / regulation of protein secretion / MAPK6/MAPK4 signaling / positive regulation of cytokinesis / phosphoprotein phosphatase activity / mitotic cytokinesis / dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / chromosome segregation / mitotic spindle / spindle pole / cytoplasmic stress granule / microtubule cytoskeleton organization / actin cytoskeleton / mitotic cell cycle / cell cortex / non-specific serine/threonine protein kinase / intracellular signal transduction / phosphorylation / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / nucleolus / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dual specificity/tyrosine protein phosphatase, N-terminal / Dual-specificity phosphatase CDC14, C-terminal / Dual specificity protein phosphatase, N-terminal half / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal ...Dual specificity/tyrosine protein phosphatase, N-terminal / Dual-specificity phosphatase CDC14, C-terminal / Dual specificity protein phosphatase, N-terminal half / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Serine/threonine-protein kinase CBK1 / Tyrosine-protein phosphatase CDC14
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.528 Å
データ登録者Mouilleron, S. / Kataria, M. / Uhlmann, F.
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / 年: 2018
タイトル: A PxL motif promotes timely cell cycle substrate dephosphorylation by the Cdc14 phosphatase.
著者: Kataria, M. / Mouilleron, S. / Seo, M.H. / Corbi-Verge, C. / Kim, P.M. / Uhlmann, F.
履歴
登録2018年4月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月28日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / entity
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _entity.formula_weight
改定 1.22018年12月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase CDC14
B: Tyrosine-protein phosphatase CDC14
C: CBK1
D: CBK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,40113
ポリマ－89,4994
非ポリマー9029
水14,448802
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7690 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area31640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.154, 97.408, 129.176
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase CDC14


分子量: 42975.891 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CDC14, OAF3, YFR028C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: Q00684, protein-tyrosine-phosphatase

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タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 CD

#2: タンパク質・ペプチド CBK1


分子量: 1737.926 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P53894*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド CBK1


分子量: 1809.004 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P53894*PLUS

-
非ポリマー , 6種, 811分子

#4: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#8: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 802 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 1.5% PEG 6000 and 0.1 M MES pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.52→48.7 Å / Num. obs: 145196 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 5.2 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rpim(I) all: 0.02 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 1.52→1.58 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.85 / Mean I/σ(I) obs: 1.22 / Num. unique obs: 64686 / Rpim(I) all: 0.45 / % possible all: 92.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OHC

1ohc


解像度: 1.528→59.995 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.17 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2089 7061 4.98 %
Rwork0.182 --
obs0.1834 141666 97.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.528→59.995 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5978 0 54 802 6834
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.026469
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3078837
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1843870
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.097940
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091156
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5284-1.54580.39382180.36354032X-RAY DIFFRACTION88
1.5458-1.5640.35232310.36354279X-RAY DIFFRACTION95
1.564-1.5830.38222160.33594403X-RAY DIFFRACTION96
1.583-1.60310.39882250.32754349X-RAY DIFFRACTION96
1.6031-1.62420.31642360.29734460X-RAY DIFFRACTION97
1.6242-1.64640.30632260.28644419X-RAY DIFFRACTION97
1.6464-1.670.31532230.27424459X-RAY DIFFRACTION97
1.67-1.69490.28072200.27344496X-RAY DIFFRACTION98
1.6949-1.72140.31352510.2594432X-RAY DIFFRACTION97
1.7214-1.74960.31731940.25664472X-RAY DIFFRACTION97
1.7496-1.77980.28452470.24134416X-RAY DIFFRACTION97
1.7798-1.81210.28852470.24244459X-RAY DIFFRACTION98
1.8121-1.8470.27782210.23614494X-RAY DIFFRACTION97
1.847-1.88470.24872390.22884434X-RAY DIFFRACTION97
1.8847-1.92570.27642090.23634451X-RAY DIFFRACTION97
1.9257-1.97050.22152530.21384438X-RAY DIFFRACTION97
1.9705-2.01970.22942450.20244477X-RAY DIFFRACTION98
2.0197-2.07440.23952140.18564524X-RAY DIFFRACTION98
2.0744-2.13540.21842430.18564522X-RAY DIFFRACTION98
2.1354-2.20430.19632200.17614543X-RAY DIFFRACTION98
2.2043-2.28310.20162530.17424484X-RAY DIFFRACTION98
2.2831-2.37450.21492600.17244482X-RAY DIFFRACTION98
2.3745-2.48260.19892490.17444498X-RAY DIFFRACTION98
2.4826-2.61350.20892340.16534549X-RAY DIFFRACTION98
2.6135-2.77720.21142650.16794542X-RAY DIFFRACTION99
2.7772-2.99170.21952330.16714600X-RAY DIFFRACTION99
2.9917-3.29270.18642450.15864602X-RAY DIFFRACTION99
3.2927-3.76910.16732570.15894670X-RAY DIFFRACTION99
3.7691-4.74840.14912330.13654719X-RAY DIFFRACTION99
4.7484-60.04150.192540.16944900X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 30.5076 Å / Origin y: 42.8771 Å / Origin z: 28.7415 Å
111213212223313233
T0.1424 Å20.0239 Å2-0.019 Å2-0.1375 Å2-0.0035 Å2--0.1215 Å2
L0.7779 °20.1539 °2-0.1577 °2-0.6173 °2-0.0121 °2--0.7152 °2
S-0.0207 Å °0.0478 Å °0.0365 Å °0.007 Å °0.0076 Å °0.0037 Å °-0.0294 Å °0.0242 Å °0.0136 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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