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万見
- PDB-6g2h: Filament of acetyl-CoA carboxylase and BRCT domains of BRCA1 (ACC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6g2h
タイトルFilament of acetyl-CoA carboxylase and BRCT domains of BRCA1 (ACC-BRCT) core at 4.6 A resolution
要素Acetyl-CoA carboxylase 1
キーワードLIGASE / Filament / Helical / Multienzyme / Biotin-dependent carboxylase
機能・相同性
機能・相同性情報


acetyl-CoA carboxylase / Defective HLCS causes multiple carboxylase deficiency / Biotin transport and metabolism / fatty-acyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA metabolic process / malonyl-CoA biosynthetic process / Fatty acyl-CoA biosynthesis / acetyl-CoA carboxylase activity / ChREBP activates metabolic gene expression / tissue homeostasis ...acetyl-CoA carboxylase / Defective HLCS causes multiple carboxylase deficiency / Biotin transport and metabolism / fatty-acyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA metabolic process / malonyl-CoA biosynthetic process / Fatty acyl-CoA biosynthesis / acetyl-CoA carboxylase activity / ChREBP activates metabolic gene expression / tissue homeostasis / Carnitine shuttle / lipid homeostasis / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / fibrillar center / fatty acid biosynthetic process / cellular response to prostaglandin E stimulus / actin cytoskeleton / protein homotetramerization / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase ...Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetyl-CoA carboxylase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å
データ登録者Hunkeler, M. / Hagmann, A. / Stuttfeld, E. / Chami, M. / Stahlberg, H. / Maier, T.
資金援助 スイス, 3件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation138262 スイス
Swiss National Science Foundation15696 スイス
Swiss National Science Foundation164074 スイス
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Structural basis for regulation of human acetyl-CoA carboxylase.
著者: Moritz Hunkeler / Anna Hagmann / Edward Stuttfeld / Mohamed Chami / Yakir Guri / Henning Stahlberg / Timm Maier /
要旨: Acetyl-CoA carboxylase catalyses the ATP-dependent carboxylation of acetyl-CoA, a rate-limiting step in fatty acid biosynthesis. Eukaryotic acetyl-CoA carboxylases are large, homodimeric multienzymes. ...Acetyl-CoA carboxylase catalyses the ATP-dependent carboxylation of acetyl-CoA, a rate-limiting step in fatty acid biosynthesis. Eukaryotic acetyl-CoA carboxylases are large, homodimeric multienzymes. Human acetyl-CoA carboxylase occurs in two isoforms: the metabolic, cytosolic ACC1, and ACC2, which is anchored to the outer mitochondrial membrane and controls fatty acid β-oxidation. ACC1 is regulated by a complex interplay of phosphorylation, binding of allosteric regulators and protein-protein interactions, which is further linked to filament formation. These filaments were discovered in vitro and in vivo 50 years ago, but the structural basis of ACC1 polymerization and regulation remains unknown. Here, we identify distinct activated and inhibited ACC1 filament forms. We obtained cryo-electron microscopy structures of an activated filament that is allosterically induced by citrate (ACC-citrate), and an inactivated filament form that results from binding of the BRCT domains of the breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1). While non-polymeric ACC1 is highly dynamic, filament formation locks ACC1 into different catalytically competent or incompetent conformational states. This unique mechanism of enzyme regulation via large-scale conformational changes observed in ACC1 has potential uses in engineering of switchable biosynthetic systems. Dissecting the regulation of acetyl-CoA carboxylase opens new paths towards counteracting upregulation of fatty acid biosynthesis in disease.
履歴
登録2018年3月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32019年12月11日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4343
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Acetyl-CoA carboxylase 1
E: Acetyl-CoA carboxylase 1
C: Acetyl-CoA carboxylase 1
F: Acetyl-CoA carboxylase 1
B: Acetyl-CoA carboxylase 1
A: Acetyl-CoA carboxylase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,635,7976
ポリマ－1,635,7976
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area36280 Å2
ΔGint-231 kcal/mol
Surface area314620 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Acetyl-CoA carboxylase 1 / ACC1 / ACC-alpha


分子量: 272632.844 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACACA, ACAC, ACC1, ACCA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13085, acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Multienzyme core / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 80 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
詳細: Collected in movie-mode with total dose of 80 e-/A2 for a total of 80 frames. Frames 3-22 were used for final reconstruction.

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
PHENIX1.11.1_2575精密化
EMソフトウェア名称: RELION / バージョン: 2.01 / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 4.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 48483 / 対称性のタイプ: POINT
精密化立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
詳細: The clash score value (4.5) reported in the publication associated with this model was obtained directly from phenix.real_space_refine version 1.11.1-2575. We acknowledge that the current ...詳細: The clash score value (4.5) reported in the publication associated with this model was obtained directly from phenix.real_space_refine version 1.11.1-2575. We acknowledge that the current validation toolchain of wwwPDB produces slightly higher values, possibly linked to the handling of cif files (required as this submission contains more than 100.000 atoms) and protons and have locally reproduced this difference by using earlier software versions. The direct cif output of phenix.real_space_refine has been translated using phenix.pdbtools by 1,1,0 (fractional unit cell axes) or 397.808,397.808,0 Angstroms to match the standard EM map frame
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0102851030066104976
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.95716785905189622
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.1116238946948054
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0089992894953715944
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.328242921942214

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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