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万見
- EMDB-4344: Filament of acetyl-CoA carboxylase and BRCT domains of BRCA1 (ACC... -

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登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4344
タイトルFilament of acetyl-CoA carboxylase and BRCT domains of BRCA1 (ACC-BRCT) at 5.9 A resolution
マップデータ
試料
  • 複合体: acetyl-CoA carboxylase and BRCT
    • 複合体: Acetyl-CoA carboxylase 1
      • タンパク質・ペプチド: Acetyl-CoA carboxylase 1
    • 複合体: Breast cancer type 1 susceptibility protein
      • タンパク質・ペプチド: Breast cancer type 1 susceptibility protein
キーワードFilament / Helical / Multienzyme / Ligase / Biotin-dependent carboxylase
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AK127 ubiquitin ligase activity / histone H2AK129 ubiquitin ligase activity / Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-C complex / acetyl-CoA carboxylase / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / Defective HLCS causes multiple carboxylase deficiency ...histone H2AK127 ubiquitin ligase activity / histone H2AK129 ubiquitin ligase activity / Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-C complex / acetyl-CoA carboxylase / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / Defective HLCS causes multiple carboxylase deficiency / negative regulation of centriole replication / Biotin transport and metabolism / fatty-acyl-CoA biosynthetic process / sex-chromosome dosage compensation / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / random inactivation of X chromosome / acetyl-CoA metabolic process / malonyl-CoA biosynthetic process / Fatty acyl-CoA biosynthesis / nuclear ubiquitin ligase complex / ubiquitin-modified histone reader activity / chordate embryonic development / acetyl-CoA carboxylase activity / cellular response to indole-3-methanol / gamma-tubulin ring complex / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / ChREBP activates metabolic gene expression / DNA strand resection involved in replication fork processing / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / homologous recombination / lateral element / tissue homeostasis / protein K6-linked ubiquitination / Carnitine shuttle / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / regulation of DNA damage checkpoint / XY body / mitotic G2/M transition checkpoint / centrosome cycle / RNA polymerase binding / postreplication repair / DNA repair complex / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / intracellular membraneless organelle / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / response to ionizing radiation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / lipid homeostasis / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / Transcriptional Regulation by E2F6 / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / negative regulation of cell cycle / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / ubiquitin ligase complex / regulation of DNA repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / protein autoubiquitination / Meiotic synapsis / tubulin binding / male germ cell nucleus / positive regulation of DNA repair / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / cellular response to ionizing radiation / chromosome segregation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / negative regulation of cell growth / RING-type E3 ubiquitin transferase / Meiotic recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Metalloprotease DUBs / fibrillar center / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of angiogenesis / fatty acid biosynthetic process / ubiquitin-protein transferase activity / p53 binding / KEAP1-NFE2L2 pathway / cellular response to prostaglandin E stimulus / cellular response to tumor necrosis factor / double-strand break repair / actin cytoskeleton / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Neddylation / chromosome / Processing of DNA double-strand break ends / protein homotetramerization / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / damaged DNA binding / transcription coactivator activity
類似検索 - 分子機能
Breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1) / BRCA1, serine-rich domain / BRCA1-associated / Serine-rich domain associated with BRCT / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal ...Breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1) / BRCA1, serine-rich domain / BRCA1-associated / Serine-rich domain associated with BRCT / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / ATP-grasp fold, subdomain 1 / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / ClpP/crotonase-like domain superfamily / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Breast cancer type 1 susceptibility protein / Acetyl-CoA carboxylase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.9 Å
データ登録者Hunkeler M / Hagmann A
資金援助 スイス, 3件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation138262 スイス
Swiss National Science Foundation15696 スイス
Swiss National Science Foundation164074 スイス
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Structural basis for regulation of human acetyl-CoA carboxylase.
著者: Moritz Hunkeler / Anna Hagmann / Edward Stuttfeld / Mohamed Chami / Yakir Guri / Henning Stahlberg / Timm Maier /
要旨: Acetyl-CoA carboxylase catalyses the ATP-dependent carboxylation of acetyl-CoA, a rate-limiting step in fatty acid biosynthesis. Eukaryotic acetyl-CoA carboxylases are large, homodimeric multienzymes. ...Acetyl-CoA carboxylase catalyses the ATP-dependent carboxylation of acetyl-CoA, a rate-limiting step in fatty acid biosynthesis. Eukaryotic acetyl-CoA carboxylases are large, homodimeric multienzymes. Human acetyl-CoA carboxylase occurs in two isoforms: the metabolic, cytosolic ACC1, and ACC2, which is anchored to the outer mitochondrial membrane and controls fatty acid β-oxidation. ACC1 is regulated by a complex interplay of phosphorylation, binding of allosteric regulators and protein-protein interactions, which is further linked to filament formation. These filaments were discovered in vitro and in vivo 50 years ago, but the structural basis of ACC1 polymerization and regulation remains unknown. Here, we identify distinct activated and inhibited ACC1 filament forms. We obtained cryo-electron microscopy structures of an activated filament that is allosterically induced by citrate (ACC-citrate), and an inactivated filament form that results from binding of the BRCT domains of the breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1). While non-polymeric ACC1 is highly dynamic, filament formation locks ACC1 into different catalytically competent or incompetent conformational states. This unique mechanism of enzyme regulation via large-scale conformational changes observed in ACC1 has potential uses in engineering of switchable biosynthetic systems. Dissecting the regulation of acetyl-CoA carboxylase opens new paths towards counteracting upregulation of fatty acid biosynthesis in disease.
履歴
登録2018年3月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年4月11日-
マップ公開2018年6月13日-
更新2024年11月20日-
現状2024年11月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.011
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  • 原子モデル: PDB-6g2i
  • 表面レベル: 0.011
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4344.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4344.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 202.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 376 pix.
= 397.808 Å		1.06 Å/pix.
x 376 pix.
= 397.808 Å		1.06 Å/pix.
x 376 pix.
= 397.808 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.058 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.015 / ムービー #1: 0.011
最小 - 最大-0.033335805 - 0.08117923
平均 (標準偏差)0.0006214671 (±0.0031576413)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ376376376
Spacing376376376
セルA=B=C: 397.80798 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0581.0581.058
M x/y/z376376376
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z397.808397.808397.808
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS376376376
D min/max/mean-0.0330.0810.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : acetyl-CoA carboxylase and BRCT

全体名称: acetyl-CoA carboxylase and BRCT
要素
  • 複合体: acetyl-CoA carboxylase and BRCT
    • 複合体: Acetyl-CoA carboxylase 1
      • タンパク質・ペプチド: Acetyl-CoA carboxylase 1
    • 複合体: Breast cancer type 1 susceptibility protein
      • タンパク質・ペプチド: Breast cancer type 1 susceptibility protein

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超分子 #1: acetyl-CoA carboxylase and BRCT

超分子名称: acetyl-CoA carboxylase and BRCT / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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超分子 #2: Acetyl-CoA carboxylase 1

超分子名称: Acetyl-CoA carboxylase 1 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Breast cancer type 1 susceptibility protein

超分子名称: Breast cancer type 1 susceptibility protein / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Acetyl-CoA carboxylase 1

分子名称: Acetyl-CoA carboxylase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO / EC番号: acetyl-CoA carboxylase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 265.949344 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MDEPSPLAQP LELNQHSRFI IGSVSEDNSE DEISNLVKLD LLEEKEGSLS PASVGSDTLS DLGISSLQDG LALHIRSSMS GLHLVKQGR DRKKIDSQRD FTVASPAEFV TRFGGNKVIE KVLIANNGIA AVKCMRSIRR WSYEMFRNER AIRFVVMVTP E DLKANAEY ...文字列:
MDEPSPLAQP LELNQHSRFI IGSVSEDNSE DEISNLVKLD LLEEKEGSLS PASVGSDTLS DLGISSLQDG LALHIRSSMS GLHLVKQGR DRKKIDSQRD FTVASPAEFV TRFGGNKVIE KVLIANNGIA AVKCMRSIRR WSYEMFRNER AIRFVVMVTP E DLKANAEY IKMADHYVPV PGGPNNNNYA NVELILDIAK RIPVQAVWAG WGHASENPKL PELLLKNGIA FMGPPSQAMW AL GDKIASS IVAQTAGIPT LPWSGSGLRV DWQENDFSKR ILNVPQELYE KGYVKDVDDG LQAAEEVGYP VMIKASEGGG GKG IRKVNN ADDFPNLFRQ VQAEVPGSPI FVMRLAKQSR HLEVQILADQ YGNAISLFGR DCSVQRRHQK IIEEAPATIA TPAV FEHME QCAVKLAKMV GYVSAGTVEY LYSQDGSFYF LELNPRLQVE HPCTEMVADV NLPAAQLQIA MGIPLYRIKD IRMMY GVSP WGDSPIDFED SAHVPCPRGH VIAARITSEN PDEGFKPSSG TVQELNFRSN KNVWGYFSVA AAGGLHEFAD SQFGHC FSW GENREEAISN MVVALKELSI RGDFRTTVEY LIKLLETESF QMNRIDTGWL DRLIAEKVQA ERPDTMLGVV CGALHVA DV SLRNSVSNFL HSLERGQVLP AHTLLNTVDV ELIYEGVKYV LKVTRQSPNS YVVIMNGSCV EVDVHRLSDG GLLLSYDG S SYTTYMKEEV DRYRITIGNK TCVFEKENDP SVMRSPSAGK LIQYIVEDGG HVFAGQCYAE IEVMKMVMTL TAVESGCIH YVKRPGAALD PGCVLAKMQL DNPSKVQQAE LHTGSLPRIQ STALRGEKLH RVFHYVLDNL VNVMNGYCLP DPFFSSKVKD WVERLMKTL RDPSLPLLEL QDIMTSVSGR IPPNVEKSIK KEMAQYASNI TSVLCQFPSQ QIANILDSHA ATLNRKSERE V FFMNTQSI VQLVQRYRSG IRGHMKAVVM DLLRQYLRVE TQFQNGHYDK CVFALREENK SDMNTVLNYI FSHAQVTKKN LL VTMLIDQ LCGRDPTLTD ELLNILTELT QLSKTTNAKV ALRARQVLIA SHLPSYELRH NQVESIFLSA IDMYGHQFCI ENL QKLILS ETSIFDVLPN FFYHSNQVVR MAALEVYVRR AYIAYELNSV QHRQLKDNTC VVEFQFMLPT SHPNRGNIPT LNRM SFSSN LNHYGMTHVA SVSDVLLDNS FTPPCQRMGG MVSFRTFEDF VRIFDEVMGC FSDSPPQ(SEP)PT FPEAGHTSLY D EDKVPRDE PIHILNVAIK TDCDIEDDRL AAMFREFTQQ NKATLVDHGI RRLTFLVAQK DFRKQVNYEV DRRFHREFPK FF TFRARDK FEEDRIYRHL EPALAFQLEL NRMRNFDLTA IPCANHKMHL YLGAAKVEVG TEVTDYRFFV RAIIRHSDLV TKE ASFEYL QNEGERLLLE AMDELEVAFN NTNVRTDCNH IFLNFVPTVI MDPSKIEESV RSMVMRYGSR LWKLRVLQAE LKIN IRLTP TGKAIPIRLF LTNESGYYLD ISLYKEVTDS RTAQIMFQAY GDKQGPLHGM LINTPYVTKD LLQSKRFQAQ SLGTT YIYD IPEMFRQSLI KLWESMSTQA FLPSPPLPSD MLTYTELVLD DQGQLVHMNR LPGGNEIGMV AWKMTFKSPE YPEGRD IIV IGNDITYRIG SFGPQEDLLF LRASELARAE GIPRIYVSAN SGARIGLAEE IRHMFHVAWV DPEDPYKGYR YLYLTPQ DY KRVSALNSVH CEHVEDEGES RYKITDIIGK EEGIGPENLR GSGMIAGESS LAYNEIITIS LVTCRAIGIG AYLVRLGQ R TIQVENSHLI LTGAGALNKV LGREVYTSNN QLGGIQIMHN NGVTHCTVCD DFEGVFTVLH WLSYMPKSVH SSVPLLNSK DPIDRIIEFV PTKTPYDPRW MLAGRPHPTQ KGQWLSGFFD YGSFSEIMQP WAQTVVVGRA RLGGIPVGVV AVETRTVELS IPADPANLD SEAKIIQQAG QVWFPDSAFK TYQAIKDFNR EGLPLMVFAN WRGFSGGMKD MYDQVLKFGA YIVDGLRECC Q PVLVYIPP QAELRGGSWV VIDSSINPRH MEMYADRESR GSVLEPEGTV EIKFRRKDLV KTMRRVDPVY IHLAERLGTP EL STAERKE LENKLKEREE FLIPIYHQVA VQFADLHDTP GRMQEKGVIS DILDWKTSRT FFYWRLRRLL LEDLVKKKIH NAN PELTDG QIQAMLRRWF VEVEGTVKAY VWDNNKDLAE WLEKQLTEED GVHSVIEENI KCISRDYVLK QIRSLVQANP EVAM DSIIH MTQHISPTQR AEVIRILSTM DSPST

UniProtKB: Acetyl-CoA carboxylase 1

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分子 #2: Breast cancer type 1 susceptibility protein

分子名称: Breast cancer type 1 susceptibility protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 27.664869 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKHHHHHHPM TSLYKKAGLE NLYFQGVNKR MSMVVSGLTP EEFMLVYKFA RKHHITLTNL ITEETTHVVM KTDAEFVCER TLKYFLGIA GGKWVVSYFW VTQSIKERKM LNEHDFEVRG DVVNGRNHQG PKRARESQDR KIFRGLEICC YGPFTNMPTD Q LEWMVQLC ...文字列:
MKHHHHHHPM TSLYKKAGLE NLYFQGVNKR MSMVVSGLTP EEFMLVYKFA RKHHITLTNL ITEETTHVVM KTDAEFVCER TLKYFLGIA GGKWVVSYFW VTQSIKERKM LNEHDFEVRG DVVNGRNHQG PKRARESQDR KIFRGLEICC YGPFTNMPTD Q LEWMVQLC GASVVKELSS FTLGTGVHPI VVVQPDAWTE DNGFHAIGQM CEAPVVTREW VLDSVALYQC QELDTYLIPQ IP

UniProtKB: Breast cancer type 1 susceptibility protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 1.0 e/Å2
詳細: Collected in movie-mode with total dose of 80 e-/A2 for a total of 80 frames. Frames 3-22 were used for final reconstruction
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Initial model was generated form 2D class averages using e2initialmodel.py in EMAN2. PDB IDs: 2yl2; 5i87; 4asi; 4y18
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.01) / 使用した粒子像数: 48483
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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