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万見
- PDB-6g2i: Filament of acetyl-CoA carboxylase and BRCT domains of BRCA1 (ACC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6g2i
タイトルFilament of acetyl-CoA carboxylase and BRCT domains of BRCA1 (ACC-BRCT) at 5.9 A resolution
要素
  • Acetyl-CoA carboxylase 1
  • Breast cancer type 1 susceptibility protein
キーワードLIGASE / Filament / Helical / Multienzyme / Biotin-dependent carboxylase
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AK127 ubiquitin ligase activity / histone H2AK129 ubiquitin ligase activity / Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-C complex / acetyl-CoA carboxylase / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / Defective HLCS causes multiple carboxylase deficiency ...histone H2AK127 ubiquitin ligase activity / histone H2AK129 ubiquitin ligase activity / Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-C complex / acetyl-CoA carboxylase / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / Defective HLCS causes multiple carboxylase deficiency / negative regulation of centriole replication / Biotin transport and metabolism / fatty-acyl-CoA biosynthetic process / sex-chromosome dosage compensation / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / random inactivation of X chromosome / acetyl-CoA metabolic process / malonyl-CoA biosynthetic process / Fatty acyl-CoA biosynthesis / nuclear ubiquitin ligase complex / ubiquitin-modified histone reader activity / chordate embryonic development / acetyl-CoA carboxylase activity / cellular response to indole-3-methanol / gamma-tubulin ring complex / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / ChREBP activates metabolic gene expression / DNA strand resection involved in replication fork processing / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / homologous recombination / lateral element / tissue homeostasis / protein K6-linked ubiquitination / Carnitine shuttle / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / regulation of DNA damage checkpoint / XY body / mitotic G2/M transition checkpoint / centrosome cycle / RNA polymerase binding / postreplication repair / DNA repair complex / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / intracellular membraneless organelle / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / response to ionizing radiation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / lipid homeostasis / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / Transcriptional Regulation by E2F6 / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / negative regulation of cell cycle / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / ubiquitin ligase complex / regulation of DNA repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / protein autoubiquitination / Meiotic synapsis / tubulin binding / male germ cell nucleus / positive regulation of DNA repair / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / cellular response to ionizing radiation / chromosome segregation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / negative regulation of cell growth / RING-type E3 ubiquitin transferase / Meiotic recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Metalloprotease DUBs / fibrillar center / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of angiogenesis / fatty acid biosynthetic process / ubiquitin-protein transferase activity / p53 binding / KEAP1-NFE2L2 pathway / cellular response to prostaglandin E stimulus / cellular response to tumor necrosis factor / double-strand break repair / actin cytoskeleton / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Neddylation / chromosome / Processing of DNA double-strand break ends / protein homotetramerization / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / damaged DNA binding / transcription coactivator activity
類似検索 - 分子機能
Breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1) / BRCA1, serine-rich domain / BRCA1-associated / Serine-rich domain associated with BRCT / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal ...Breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1) / BRCA1, serine-rich domain / BRCA1-associated / Serine-rich domain associated with BRCT / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / ATP-grasp fold, subdomain 1 / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / ClpP/crotonase-like domain superfamily / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Breast cancer type 1 susceptibility protein / Acetyl-CoA carboxylase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.9 Å
データ登録者Hunkeler, M. / Hagmann, A. / Stuttfeld, E. / Chami, M. / Stahlberg, H. / Maier, T.
資金援助 スイス, 3件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation138262 スイス
Swiss National Science Foundation15696 スイス
Swiss National Science Foundation164074 スイス
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Structural basis for regulation of human acetyl-CoA carboxylase.
著者: Moritz Hunkeler / Anna Hagmann / Edward Stuttfeld / Mohamed Chami / Yakir Guri / Henning Stahlberg / Timm Maier /
要旨: Acetyl-CoA carboxylase catalyses the ATP-dependent carboxylation of acetyl-CoA, a rate-limiting step in fatty acid biosynthesis. Eukaryotic acetyl-CoA carboxylases are large, homodimeric multienzymes. ...Acetyl-CoA carboxylase catalyses the ATP-dependent carboxylation of acetyl-CoA, a rate-limiting step in fatty acid biosynthesis. Eukaryotic acetyl-CoA carboxylases are large, homodimeric multienzymes. Human acetyl-CoA carboxylase occurs in two isoforms: the metabolic, cytosolic ACC1, and ACC2, which is anchored to the outer mitochondrial membrane and controls fatty acid β-oxidation. ACC1 is regulated by a complex interplay of phosphorylation, binding of allosteric regulators and protein-protein interactions, which is further linked to filament formation. These filaments were discovered in vitro and in vivo 50 years ago, but the structural basis of ACC1 polymerization and regulation remains unknown. Here, we identify distinct activated and inhibited ACC1 filament forms. We obtained cryo-electron microscopy structures of an activated filament that is allosterically induced by citrate (ACC-citrate), and an inactivated filament form that results from binding of the BRCT domains of the breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1). While non-polymeric ACC1 is highly dynamic, filament formation locks ACC1 into different catalytically competent or incompetent conformational states. This unique mechanism of enzyme regulation via large-scale conformational changes observed in ACC1 has potential uses in engineering of switchable biosynthetic systems. Dissecting the regulation of acetyl-CoA carboxylase opens new paths towards counteracting upregulation of fatty acid biosynthesis in disease.
履歴
登録2018年3月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_software
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_software.name
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32019年12月11日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4344
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Acetyl-CoA carboxylase 1
E: Acetyl-CoA carboxylase 1
C: Acetyl-CoA carboxylase 1
F: Acetyl-CoA carboxylase 1
B: Acetyl-CoA carboxylase 1
A: Acetyl-CoA carboxylase 1
G: Acetyl-CoA carboxylase 1
Q: Acetyl-CoA carboxylase 1
J: Acetyl-CoA carboxylase 1
R: Acetyl-CoA carboxylase 1
H: Breast cancer type 1 susceptibility protein
K: Breast cancer type 1 susceptibility protein
M: Breast cancer type 1 susceptibility protein
O: Breast cancer type 1 susceptibility protein
S: Breast cancer type 1 susceptibility protein
U: Breast cancer type 1 susceptibility protein
Y: Breast cancer type 1 susceptibility protein
W: Breast cancer type 1 susceptibility protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,880,81218
ポリマ－2,880,81218
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area100260 Å2
ΔGint-582 kcal/mol
Surface area808040 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Acetyl-CoA carboxylase 1 / ACC1 / ACC-alpha


分子量: 265949.344 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACACA, ACAC, ACC1, ACCA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13085, acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase
#2: タンパク質
Breast cancer type 1 susceptibility protein / RING finger protein 53 / RING-type E3 ubiquitin transferase BRCA1


分子量: 27664.869 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRCA1, RNF53 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38398, RING-type E3 ubiquitin transferase
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1acetyl-CoA carboxylase and BRCTCOMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2Acetyl-CoA carboxylase 1COMPLEX#11RECOMBINANT
3Breast cancer type 1 susceptibility proteinCOMPLEX#21RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Homo sapiens (ヒト)9606
23Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
23Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 1 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
詳細: Collected in movie-mode with total dose of 80 e-/A2 for a total of 80 frames. Frames 3-22 were used for final reconstruction

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
PHENIX1.11.1_2575精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
8PHENIXモデル精密化The clash score value (5.6) reported in the publication associated with this model was obtained directly from phenix.real_space_refine version 1.11.1-2575. We acknowledge that the current validation toolchain of wwwPDB produces slightly higher values, possibly linked to the handling of cif files (required as this submission contains more than 100.000 atoms) and protons and have locally reproduced this difference by using earlier software versions.
13RELION2.01３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 5.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 48483 / 対称性のタイプ: POINT
精密化立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00959351679389291928
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d2.22227057957527316
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.12556837013722524
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0081374560217544930
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.5746762601117074

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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