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万見
- PDB-6fs3: Phosphotriesterase PTE_A53_1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fs3
タイトルPhosphotriesterase PTE_A53_1
要素Parathion hydrolase
キーワードHYDROLASE / Metalloenzyme / TIM barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


aryldialkylphosphatase / aryldialkylphosphatase activity / catabolic process / zinc ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Aryldialkylphosphatase, zinc-binding site / Phosphotriesterase family signature 1. / Phosphotriesterase / Phosphotriesterase family / Phosphotriesterase family profile. / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / TIM Barrel ...Aryldialkylphosphatase, zinc-binding site / Phosphotriesterase family signature 1. / Phosphotriesterase / Phosphotriesterase family / Phosphotriesterase family profile. / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(2~{S})-2-methylpentanedioic acid / FORMIC ACID / Parathion hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Brevundimonas diminuta (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Dym, O. / Aggarwal, N. / Albeck, S. / Unger, T. / Hamer Rogotner, S. / Silman, I. / Leader, H. / Ashani, Y. / Goldsmith, M. / Greisen, P. ...Dym, O. / Aggarwal, N. / Albeck, S. / Unger, T. / Hamer Rogotner, S. / Silman, I. / Leader, H. / Ashani, Y. / Goldsmith, M. / Greisen, P. / Tawfik, D. / Sussman, L.J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
DTRAHDTRA1-11-C-0026). 米国
DTRACB10265 / HDTRA1724528 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structures of Bacterail Phosphotriesterase variant with high catalytic activity towards organophosphate nerve agents developed by use of structure-based design and molecular evolution
著者: Dym, O. / Aggarwal, N. / Sussman, J.L. / Silman, I.
履歴
登録2018年2月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Parathion hydrolase
B: Parathion hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,93310
ポリマ－73,2872
非ポリマー6468
水8,485471
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3090 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area22830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.469, 81.460, 70.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.12, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Parathion hydrolase / Phosphotriesterase / PTE


分子量: 36643.492 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Brevundimonas diminuta (バクテリア)
遺伝子: opd / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A434, aryldialkylphosphatase
#2: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-9ON / (2~{S})-2-methylpentanedioic acid / (2S)-2-メチルペンタン二酸


分子量: 146.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 471 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.05M HEPES pH=7.5 11% polyacrylic acid 5100 Na salt 0.01M MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.541 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.541 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→23.48 Å / Num. obs: 61867 / % possible obs: 99.72 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 17.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04998 / Net I/σ(I): 9.71
反射 シェル解像度: 1.75→1.813 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.3124 / Mean I/σ(I) obs: 2.38 / Num. unique obs: 6141 / % possible all: 99.05

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-3000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HYZ

1hyz


解像度: 1.75→23.476 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.95
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2008 3049 4.93 %RANDOM
Rwork0.167 ---
obs0.1687 61848 99.75 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→23.476 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4982 0 30 471 5483
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0065138
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8746986
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.6154170
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052814
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005913
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.77730.28591350.27132627X-RAY DIFFRACTION99
1.7773-1.80650.29041290.24512651X-RAY DIFFRACTION99
1.8065-1.83760.28891330.22962616X-RAY DIFFRACTION99
1.8376-1.8710.27551340.21822680X-RAY DIFFRACTION99
1.871-1.9070.30051440.20122651X-RAY DIFFRACTION99
1.907-1.94590.2371340.18892671X-RAY DIFFRACTION99
1.9459-1.98820.21381420.1782624X-RAY DIFFRACTION100
1.9882-2.03440.19751500.17712682X-RAY DIFFRACTION100
2.0344-2.08520.21931440.17142655X-RAY DIFFRACTION100
2.0852-2.14160.19681420.16812669X-RAY DIFFRACTION100
2.1416-2.20460.21761430.16332670X-RAY DIFFRACTION100
2.2046-2.27570.21281550.15692658X-RAY DIFFRACTION100
2.2757-2.35690.23051420.16122680X-RAY DIFFRACTION100
2.3569-2.45120.18961310.1622685X-RAY DIFFRACTION100
2.4512-2.56260.21271390.16712664X-RAY DIFFRACTION100
2.5626-2.69750.19751190.16672690X-RAY DIFFRACTION100
2.6975-2.86630.19831320.17292708X-RAY DIFFRACTION100
2.8663-3.08710.20671430.17572674X-RAY DIFFRACTION100
3.0871-3.3970.19671240.17492705X-RAY DIFFRACTION100
3.397-3.88660.17331370.14932712X-RAY DIFFRACTION100
3.8866-4.88940.1541430.12782693X-RAY DIFFRACTION100
4.8894-23.47790.15551540.14312734X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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