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- PDB-6fqk: GluA2(flop) S729C ligand binding core dimer bound to ZK200775 at ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fqk
タイトルGluA2(flop) S729C ligand binding core dimer bound to ZK200775 at 1.98 Angstrom resolution
要素Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / AMPAR receptor / Ligand binding domain / competitive antagonist / Cross-linked dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / cellular response to glycine / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / glutamate receptor binding / glutamate-gated receptor activity / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to fungicide / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor binding / presynaptic active zone membrane / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / somatodendritic compartment / glutamate-gated calcium ion channel activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite membrane / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / dendritic shaft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / protein tetramerization / establishment of protein localization / synaptic membrane / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / terminal bouton / Schaffer collateral - CA1 synapse / cerebral cortex development / receptor internalization / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynapse / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / dendritic spine / perikaryon / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ZK1 / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.98010442598 Å
データ登録者Coombs, I.D. / Soto, D. / Gold, M.G. / Farrant, M.F. / Cull-Candy, S.G.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/J002976/1 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/J012998/1 英国
Wellcome Trust086185/Z/08/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Homomeric GluA2(R) AMPA receptors can conduct when desensitized.
著者: Coombs, I.D. / Soto, D. / McGee, T.P. / Gold, M.G. / Farrant, M. / Cull-Candy, S.G.
履歴
登録2018年2月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,6524
ポリマ－60,8342
非ポリマー8192
水5,405300
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1520 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area24110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.696, 106.696, 100.394
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
Space group name HallP61
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: -x,-y,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: CYS / End label comp-ID: CYS / Auth seq-ID: 4 - 261 / Label seq-ID: 16 - 273

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1(chain 'A' and (resid 4 through 20 or (resid 21...AA
2chain 'B'BB

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2


分子量: 30416.953 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / Variant (発現宿主): Origami B / 参照: UniProt: P19491
#2: 化合物 ChemComp-ZK1 / {[7-morpholin-4-yl-2,3-dioxo-6-(trifluoromethyl)-3,4-dihydroquinoxalin-1(2H)-yl]methyl}phosphonic acid / [[3,4-Dihydro-7-(4-morpholinyl)-2,3-dioxo-6-(trifluorom ethyl)-1(2H)-quinoxalinyl]methyl]phosphonic acid / ZK-200775


分子量: 409.254 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H15F3N3O6P / コメント: アンタゴニスト, 薬剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 300 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.64 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M Ammonium Chloride, 20% PEG 3350, 10microM ZK200775.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→53.348 Å / Num. obs: 43458 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.5 % / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.06 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 1.98→2.01 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
xia2データ削減
精密化解像度: 1.98010442598→53.348 Å / SU ML: 0.340641349068 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33437478937 / 位相誤差: 32.5202873569
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255734858832 2135 4.91561715746 %
Rwork0.217477194297 --
obs0.219368406855 43433 96.2056439109 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 53.3339272948 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98010442598→53.348 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4031 0 54 300 4385
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008863812309564164
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.153901792865615
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0639502777473611
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00674080977653693
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.430399417062499
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9801-2.02620.424385994351380.4181477018082768X-RAY DIFFRACTION97.8780734254
2.0262-2.07680.5439179416991040.5098501240542391X-RAY DIFFRACTION83.4448160535
2.0768-2.1330.4326188729251420.3667425542742566X-RAY DIFFRACTION89.9368980405
2.133-2.19580.338243680831580.3066378645632803X-RAY DIFFRACTION99.4625461874
2.1958-2.26660.4629240736841050.4264269242642258X-RAY DIFFRACTION78.2709506459
2.2666-2.34760.3649668849921390.2975913451962823X-RAY DIFFRACTION99.2627345845
2.3476-2.44160.3292547933271580.2726175768462863X-RAY DIFFRACTION99.4731643069
2.4416-2.55280.3234814729331550.258745970992813X-RAY DIFFRACTION99.5305164319
2.5528-2.68730.3503724893511440.2640875355032788X-RAY DIFFRACTION97.8311644978
2.6873-2.85570.29273869411590.2484728395942842X-RAY DIFFRACTION99.6017258546
2.8557-3.07620.2759284995121330.2259984831132879X-RAY DIFFRACTION99.9004975124
3.0762-3.38570.2467124653691610.1937101599622843X-RAY DIFFRACTION100
3.3857-3.87550.1943159253661370.1828905747362868X-RAY DIFFRACTION99.3060145406
3.8755-4.88220.1870164248591770.1457525362742851X-RAY DIFFRACTION99.6708360764
4.8822-53.36730.173498800281250.154191648882942X-RAY DIFFRACTION99.8047510576
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.755756171340.0317883451491-0.0608688840952.900878554880.08135065938613.02085922345-0.0478816148777-0.268443854059-0.1015114182350.2849534735290.132330613455-0.1348807713580.3230633407580.292887468204-0.06246561871150.2035654587110.0618531656307-0.01331642728160.2836758126420.02379738705380.1785481883273.3357837608531.44005467658.75232558855
22.02087422745-0.56651955154-0.2197461832624.67551123491-0.277814599732.75569693914-0.2298117223110.07608576063851.08923843406-0.578194276884-0.208496265850.0461136447283-0.8302548195960.5016668493280.1624072232120.528963454851-0.120398879388-0.1984981857060.3124912182490.05789233909720.780346193275-5.3268516920257.08784607482.05293997162
33.161975891641.376349300780.4712551973172.385327672530.5627539123482.37459562059-0.0372016778788-0.315842244520.3667665098940.127020339521-0.1579110924410.4071108041960.147295841718-0.1246635289780.1802461402650.205084587096-0.0188901828210.01543354377580.249144196746-0.02838586173770.224566939132-10.12814269836.5317599818.64355532675
42.57443238554-0.1773646638370.9608436186452.693079635990.5469564520182.56974198642-0.1829603871081.16299477474-0.140878014513-0.8725008291880.2733492175460.1415714815170.48963323076-0.0124640715022-0.1156795151170.576456795919-0.167977129554-0.05259638983990.666185412010.01008246841430.279168331437-19.60711031324.064729346-24.5433366245
52.673055600910.2052150406461.034267739242.84131082729-0.1968633434632.55047870746-0.3525630436050.333836252630.306463712096-0.1168475179650.2697734042680.3830361901110.249592466617-0.32358473226-0.1830717349980.210880728893-0.0323616301404-0.06057904513820.305180029140.08317719767840.261216508989-22.562950737131.225220887-10.7475917946
62.42247589812-0.8450712717881.122339752863.808132080030.3151944511453.65228196861-0.624244637150.06787529096090.9529631891750.0167092129106-0.08059079790990.662041981839-0.359443485237-0.6873225275450.1987991417540.3334407809420.0564826018618-0.2192413575730.5447359982260.08081764436770.835685654902-28.66952782248.8083646753-11.8866773074
73.214609094270.02534510243660.7333444234331.870459425630.6594457316382.03280058562-0.1326804777410.7228381283160.253132926316-0.4182512111750.181825598749-0.1671118500760.2833103383210.167720143985-0.001167659124530.299062533159-0.04120196989080.009363763097330.4349444743640.07859882859390.210027209281-10.332028035330.9486220496-18.2163746421
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 106 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 107 through 202 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 203 through 262 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 4 through 65 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 66 through 123 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 124 through 217 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 218 through 261 )

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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