[日本語] English
万見
- PDB-6fqi: GluA2(flop) G724C ligand binding core dimer bound to L-Glutamate ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fqi
タイトルGluA2(flop) G724C ligand binding core dimer bound to L-Glutamate (Form B) at 2.91 Angstrom resolution
要素Glutamate receptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / AMPAR receptor / Ligand binding domain / glutamate / Cross-linked dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / extracellularly glutamate-gated ion channel activity ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / cellular response to glycine / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / ionotropic glutamate receptor binding / somatodendritic compartment / dendrite membrane / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / cytoskeletal protein binding / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / dendritic shaft / synaptic transmission, glutamatergic / synaptic membrane / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / PDZ domain binding / protein tetramerization / postsynaptic density membrane / establishment of protein localization / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / receptor internalization / cerebral cortex development / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / dendritic spine / postsynaptic density / neuron projection / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / synapse / protein-containing complex binding / protein kinase binding / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.91001156656 Å
データ登録者Coombs, I.D. / Soto, D. / Gold, M.G. / Farrant, M.F. / Cull-Candy, S.G.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/J002976/1 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/J012998/1 英国
Wellcome Trust086185/Z/08/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Homomeric GluA2(R) AMPA receptors can conduct when desensitized.
著者: Coombs, I.D. / Soto, D. / McGee, T.P. / Gold, M.G. / Farrant, M. / Cull-Candy, S.G.
履歴
登録2018年2月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp / citation / citation_author
Item: _chem_comp.type / _citation.country ..._chem_comp.type / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.02023年3月15日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_2 / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_close_contact / struct_site
Item: _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id ..._atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _entity_name_com.name / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_comp_id
改定 2.12024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,9444
ポリマ－58,6502
非ポリマー2942
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area910 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area23970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.650, 50.650, 256.290
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41
Space group name HallP4w
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: CYS / End label comp-ID: CYS / Auth seq-ID: 4 - 261 / Label seq-ID: 4 - 261

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1(chain 'A' and (resid 4 through 21 or (resid 22...AA
2(chain 'B' and (resid 4 through 20 or (resid 21...BB

-
要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor 2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2


分子量: 29324.826 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / Variant (発現宿主): Origami B / 参照: UniProt: P19491
#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.09 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.16 M Calcium acetate, 0.08 M Sodium Cacodylate, 14.4% (w/v) PEG 8000, 20% (v/v) Glycerol, 1 mM glutamate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.91→50.65 Å / Num. obs: 13984 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.1 % / CC1/2: 0.995 / Rpim(I) all: 0.068 / Rrim(I) all: 0.121 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 2.91→3.01 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
xia2データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FTJ

1ftj


解像度: 2.91001156656→50.65 Å / SU ML: 0.501308766165 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35079047219 / 位相誤差: 29.7490196354
Rfactor反射数%反射
Rfree0.267057246139 662 4.73398169336 %
Rwork0.213532833816 --
obs0.216100836964 13984 99.1843393148 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 80.834449764 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.91001156656→50.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4009 0 20 0 4029
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002674604351314102
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7046817849895520
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042370911724609
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00323618220638694
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.37618565752469
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.91-3.13470.3518671060511430.3373311460862656X-RAY DIFFRACTION99.0095507605
3.1347-3.45010.3073177366351530.2718505118952630X-RAY DIFFRACTION99.428367274
3.4501-3.94910.3311865453381260.2268194146792670X-RAY DIFFRACTION98.9384288747
3.9491-4.97480.2690817506971050.1745426752662688X-RAY DIFFRACTION99.5012468828
4.9748-50.65760.1952984047181350.1807768404032678X-RAY DIFFRACTION99.0492957746
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.519740586070.636453053062-0.4459802685712.333817850860.0861919268864.02313619546-0.131807478411-0.115298399872-0.07168035576380.1274711396520.0247207961883-0.00684951491034-0.4724828861080.1365487539490.04252428025370.354487635041-0.0048265664986-0.0297620097870.389473364694-0.02542267471550.37224264018820.4686218896-0.97728859699667.2246893668
22.540593421230.8888346893680.03369170552332.569130958020.2048697867983.463489552320.162520336567-0.0981570619539-0.2203707989570.134530914778-0.07688059809820.2512846359850.128996923115-0.598447227032-0.1675628156790.272064493827-0.0221656665774-0.04633066727050.607994262837-0.003105960969010.497594522191.16240984252-17.223063981468.5866200245
31.379167405761.33235464558-1.037645804013.4413161239-0.5790948273111.89322411215-0.178926095420.260846921541-0.00629648881992-0.554082740880.3981975897730.02964726913440.0323127361789-0.306447457631-0.1780560984330.3977023502910.0981197089938-0.1064244292720.608149180936-0.04568815788130.43292482005813.3750172731-9.7451893276357.7242626904
42.695523382731.237230317560.5094750575451.237089198111.161430331644.801512116970.0975259526004-0.437324453458-0.439975405997-0.118942695110.3357326359040.0505823740280.135934109328-0.502942593067-0.2241672307120.515878534016-0.17181564834-0.1094387874410.4975320342530.1799364455820.534986308841-14.5372663818-26.780501330827.0787645161
55.56963340919-0.06246320517531.830105791512.182602473452.441238385674.36195924878-0.591218763493-0.1287330231040.5420122371891.077483456990.360120583098-0.502441997716-1.071276706781.054608794050.1009707089921.07910207579-0.180257098041-0.112767238360.9139884103580.06785939016060.4678034963296.81936521839-10.352072901740.5794599475
63.600079002950.560031946131.019581344264.82547571505-0.8172697051527.4330670693-0.0124520929929-0.09954018826370.2751221640880.4315094172440.141420527069-0.167734572992-1.000694134710.91516734374-0.1211451449560.747556078317-0.10171418345-0.009151533026460.627518676675-0.04896348624770.4780183763170.744437979077-12.419907844732.748365177
70.2892285718350.258317818876-1.001011455043.60674662132-0.3124885790113.56852012308-0.117831101732-1.10085379632-0.04547541574330.4715187427720.4903313154680.555627298839-0.0239687943506-0.95316479723-0.4142220531540.712489795172-0.0448261230520.01749021515880.9485062040080.3041830058050.568116229553-13.2383085055-24.241071885638.2839156212
85.947126224431.38067697442.289629573321.8522648991.962585056482.577631685931.19414397924-1.64523246681-1.32493469043-0.0199001692285-0.2628598232330.02909565062680.201009490328-0.779875129949-0.6472192026451.14018215774-0.0474074207538-0.2159494948920.7152026634210.2058650913130.747108979373-6.38800255155-33.757114145844.1044367548
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 106 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 107 through 173 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 174 through 262 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 4 through 110 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 111 through 137 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 138 through 201 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 202 through 243 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 244 through 264 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る