+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6fkl | ||||||
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Title | Tubulin-TUB015 complex | ||||||
Components |
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Keywords | CELL CYCLE / TUBULIN FOLD / CYTOSKELETON / MICROTUBULE | ||||||
Function / homology | Function and homology information tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / microtubule-based process / tubulin binding / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / protein modification process / spindle microtubule / structural constituent of cytoskeleton ...tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / microtubule-based process / tubulin binding / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / protein modification process / spindle microtubule / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron projection development / microtubule cytoskeleton / nervous system development / mitotic cell cycle / growth cone / microtubule / neuron projection / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Rattus norvegicus (Norway rat) Gallus gallus (chicken) Bos taurus (cattle) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 2.098 Å | ||||||
Authors | Prota, A.E. / Steinmetz, M.O. / Priego, E.-M. | ||||||
Funding support | Switzerland, 1items
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Citation | Journal: Sci Rep / Year: 2018 Title: High-affinity ligands of the colchicine domain in tubulin based on a structure-guided design. Authors: Bueno, O. / Estevez Gallego, J. / Martins, S. / Prota, A.E. / Gago, F. / Gomez-SanJuan, A. / Camarasa, M.J. / Barasoain, I. / Steinmetz, M.O. / Diaz, J.F. / Perez-Perez, M.J. / Liekens, S. / Priego, E.M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6fkl.cif.gz | 916.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6fkl.ent.gz | 753.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6fkl.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fk/6fkl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fk/6fkl | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6fkjC 4o2bS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 4 types, 6 molecules ACBDEF
#1: Protein | Mass: 50204.445 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / Organ: Brain / References: UniProt: P81947 #2: Protein | Mass: 49999.887 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: Q6B856 #3: Protein | | Mass: 16844.162 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Stmn4 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P63043 #4: Protein | | Mass: 44378.496 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Gallus gallus (chicken) / Gene: TTL / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: E1BQ43 |
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-Non-polymers , 9 types, 582 molecules
#5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-MG / #7: Chemical | ChemComp-CA / #8: Chemical | #9: Chemical | #10: Chemical | ChemComp-MES / | #11: Chemical | #12: Chemical | ChemComp-ACP / | #13: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.84 Å3/Da / Density % sol: 56.72 % |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion / pH: 6.7 Details: 5% PEG 4K, 12% glycerol, 30 mM MgCl2, 30 mM CaCl2, 100 mM MES/Imidazole |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1.00002 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 2, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.00002 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.098→49.44 Å / Num. obs: 171487 / % possible obs: 98.5 % / Redundancy: 12.3 % / Biso Wilson estimate: 39.7 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.114 / Net I/σ(I): 16.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.1→2.15 Å / Redundancy: 8.5 % / Rmerge(I) obs: 2.142 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / Num. unique obs: 11675 / CC1/2: 0.349 / Rpim(I) all: 0.803 / Rrim(I) all: 2.281 / % possible all: 91.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS Starting model: 4O2B Resolution: 2.098→49.436 Å / SU ML: 0.28 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.28 / Phase error: 23.04
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.098→49.436 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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