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- PDB-6fb3: Teneurin 2 Partial Extracellular Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fb3
タイトルTeneurin 2 Partial Extracellular Domain
要素Teneurin-2
キーワードCELL ADHESION / TTR / fibronectin / FN-plug / NHL / YD-repeat / antibiotic-binding / colicin / nuclease / cell surface receptor / latrophilin / glycoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of filopodium assembly / neuron development / cell adhesion molecule binding / filopodium / PML body / cell-cell adhesion / cell junction / cell-cell junction / growth cone / dendritic spine ...positive regulation of filopodium assembly / neuron development / cell adhesion molecule binding / filopodium / PML body / cell-cell adhesion / cell junction / cell-cell junction / growth cone / dendritic spine / postsynaptic membrane / neuron projection / protein heterodimerization activity / signaling receptor binding / synapse / dendrite / calcium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / signal transduction / protein homodimerization activity / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Teneurin intracellular, N-terminal / Teneurin Intracellular Region / Teneurin-3-like, galactose-binding domain-like / Teneurin antibiotic-binding-like domain / Teneurin 1-4, FN-plug domain / Teneurin N-terminal domain profile. / Tox-GHH domain / : / GHH signature containing HNH/Endo VII superfamily nuclease toxin / YD repeat ...Teneurin intracellular, N-terminal / Teneurin Intracellular Region / Teneurin-3-like, galactose-binding domain-like / Teneurin antibiotic-binding-like domain / Teneurin 1-4, FN-plug domain / Teneurin N-terminal domain profile. / Tox-GHH domain / : / GHH signature containing HNH/Endo VII superfamily nuclease toxin / YD repeat / Rhs repeat-associated core / Teneurin-like EGF domain / Carboxypeptidase-like, regulatory domain superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Jackson, V.A. / Carrasquero, M. / Lowe, E.D. / Seiradake, E.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号
Wellcome Trust202827/Z/16/Z 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/L018039/1 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2018
タイトル: Structures of Teneurin adhesion receptors reveal an ancient fold for cell-cell interaction.
著者: Verity A Jackson / Dimphna H Meijer / Maria Carrasquero / Laura S van Bezouwen / Edward D Lowe / Colin Kleanthous / Bert J C Janssen / Elena Seiradake /
要旨: Teneurins are ancient cell-cell adhesion receptors that are vital for brain development and synapse organisation. They originated in early metazoan evolution through a horizontal gene transfer event ...Teneurins are ancient cell-cell adhesion receptors that are vital for brain development and synapse organisation. They originated in early metazoan evolution through a horizontal gene transfer event when a bacterial YD-repeat toxin fused to a eukaryotic receptor. We present X-ray crystallography and cryo-EM structures of two Teneurins, revealing a ~200 kDa extracellular super-fold in which eight sub-domains form an intricate structure centred on a spiralling YD-repeat shell. An alternatively spliced loop, which is implicated in homophilic Teneurin interaction and specificity, is exposed and thus poised for interaction. The N-terminal side of the shell is 'plugged' via a fibronectin-plug domain combination, which defines a new class of YD proteins. Unexpectedly, we find that these proteins are widespread amongst modern bacteria, suggesting early metazoan receptor evolution from a distinct class of proteins, which today includes both bacterial proteins and eukaryotic Teneurins.
履歴
登録2017年12月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月27日Group: Data collection / Derived calculations / Other
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_database_status ...diffrn_source / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.22019年7月10日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Teneurin-2
B: Teneurin-2
C: Teneurin-2
D: Teneurin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)853,68048
ポリマ-835,1794
非ポリマー18,50144
3,297183
1
A: Teneurin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)213,42012
ポリマ-208,7951
非ポリマー4,62511
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Teneurin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)213,42012
ポリマ-208,7951
非ポリマー4,62511
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Teneurin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)213,42012
ポリマ-208,7951
非ポリマー4,62511
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Teneurin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)213,42012
ポリマ-208,7951
非ポリマー4,62511
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)88.560, 452.560, 146.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.12, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Teneurin-2 / Ten-2 / Neurestin / Protein Odd Oz/ten-m homolog 2 / Tenascin-M2 / Ten-m2 / Teneurin transmembrane protein 2


分子量: 208794.688 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: TENM2, ODZ2, TNM2 / プラスミド: pHLSec / Cell (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9DER5
#2: 多糖
alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1397.245 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManpa1-2DManpa1-3[DManpa1-3DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,8,7/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-3-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-g1_d2-e1_e2-f1_g3-h1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 組換発現 / : C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 183 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.83 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris (base)/Bicine (pH 8.5), 20% v/v glycerol, 10% w/v PEG4K, 30 mM di-ethyleneglycol, 30 mM tri-ethyleneglycol, 30 mM tetraethyleneglycol, and 30 mM pentaethyleneglycol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→90.51 Å / Num. obs: 439054 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 54.02 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rrim(I) all: 0.25 / Net I/σ(I): 4.69
反射 シェル解像度: 2.38→2.44 Å / 冗長度: 1.8 % / Mean I/σ(I) obs: 0.39 / Num. unique obs: 29248 / CC1/2: 0.315 / % possible all: 86.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.38→89.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU R Cruickshank DPI: 0.303 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.279 / SU Rfree Blow DPI: 0.208 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.218
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 21455 4.99 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.226 429571 94.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 76.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.8554 Å20 Å2-0.9532 Å2
2--8.5928 Å20 Å2
3----2.7374 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.46 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.38→89.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数58012 0 1216 183 59411
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealRestraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00760644HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.9982420HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d21156SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes10280HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it60644HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.35
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.34
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion8168SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact62202SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.38→2.44 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3191 1318 4.91 %
Rwork0.3066 25518 -
all0.3073 26836 -
obs--79.73 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.27380.29490.0182.6393-0.24910.48120.04-0.06260.15310.4913-0.09180.1471-0.11330.02230.05180.1384-0.0739-0.1204-0.00040.01210.12-20.8857-61.1685-66.9857
20.3075-0.27920.07021.7374-0.23490.3492-0.03470.0095-0.01940.1796-0.042-0.26740.11460.02020.07670.32090.0933-0.0799-0.0084-0.0025-0.0213-15.09-165.603-54.6256
30.16570.0012-0.06410.4401-0.09820.1424-0.0126-0.0150.09520.02170.02170.022-0.00790.0017-0.0092-0.0063-0.0272-0.1222-0.04250.03840.0206-58.1069-60.9673-139.2753
40.3105-0.530.17172.3412-0.48240.1211-0.1065-0.0406-0.17530.37240.17650.54180-0.0462-0.070.23130.10060.0695-0.01690.01980.0487-51.5647-165.294-127.0105
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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