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Yorodumi- PDB-6f5p: A mechanism for the activation of the influenza virus transcriptase -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6f5p | ||||||||||||
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Title | A mechanism for the activation of the influenza virus transcriptase | ||||||||||||
Components |
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Keywords | REPLICATION / influenza virus RNA polymerase / Pol II / transcription | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information microfibril binding / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / FGFR2 alternative splicing / MicroRNA (miRNA) biogenesis / Viral Messenger RNA Synthesis / Signaling by FGFR2 IIIa TM / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / symbiont-mediated suppression of host mRNA transcription via inhibition of RNA polymerase II activity / Formation of the Early Elongation Complex ...microfibril binding / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / FGFR2 alternative splicing / MicroRNA (miRNA) biogenesis / Viral Messenger RNA Synthesis / Signaling by FGFR2 IIIa TM / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / symbiont-mediated suppression of host mRNA transcription via inhibition of RNA polymerase II activity / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / cap snatching / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / mRNA Splicing - Minor Pathway / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / 7-methylguanosine mRNA capping / viral transcription / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / RNA polymerase II activity / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA polymerase II, core complex / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Inhibition of DNA recombination at telomere / mRNA Splicing - Major Pathway / positive regulation of RNA splicing / virion component / promoter-specific chromatin binding / DNA-templated transcription termination / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Transcriptional regulation by small RNAs / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / kinase binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / chromosome / Hydrolases; Acting on ester bonds; Exoribonucleases producing 5'-phosphomonoesters / endonuclease activity / Estrogen-dependent gene expression / host cell cytoplasm / transcription by RNA polymerase II / Hydrolases; Acting on ester bonds / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / nucleotide binding / DNA-templated transcription / host cell nucleus / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Influenza C virus Fopius arisanus (insect) Homo sapiens (human) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 4.14 Å | ||||||||||||
Authors | Serna Martin, I. / Grimes, J.M. | ||||||||||||
Funding support | United Kingdom, 3items
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Citation | Journal: Mol Cell / Year: 2018 Title: A Mechanism for the Activation of the Influenza Virus Transcriptase. Authors: Itziar Serna Martin / Narin Hengrung / Max Renner / Jane Sharps / Mónica Martínez-Alonso / Simonas Masiulis / Jonathan M Grimes / Ervin Fodor / Abstract: Influenza virus RNA polymerase (FluPol), a heterotrimer composed of PB1, PB2, and PA subunits (P3 in influenza C), performs both transcription and replication of the viral RNA genome. For ...Influenza virus RNA polymerase (FluPol), a heterotrimer composed of PB1, PB2, and PA subunits (P3 in influenza C), performs both transcription and replication of the viral RNA genome. For transcription, FluPol interacts with the C-terminal domain (CTD) of RNA polymerase II (Pol II), which enables FluPol to snatch capped RNA primers from nascent host RNAs. Here, we describe the co-crystal structure of influenza C virus polymerase (FluPol) bound to a Ser5-phosphorylated CTD (pS-CTD) peptide. The position of the CTD-binding site at the interface of PB1, P3, and the flexible PB2 C-terminal domains suggests that CTD binding stabilizes the transcription-competent conformation of FluPol. In agreement, both cap snatching and capped primer-dependent transcription initiation by FluPol are enhanced in the presence of pS-CTD. Mutations of amino acids in the CTD-binding site reduce viral mRNA synthesis. We propose a model for the activation of the influenza virus transcriptase through its association with pS-CTD of Pol II. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6f5p.cif.gz | 1.8 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6f5p.ent.gz | 1.5 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6f5p.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f5/6f5p ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f5/6f5p | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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-Components
-Protein , 3 types, 6 molecules ADBCEF
#1: Protein | Mass: 82025.531 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Influenza C virus (strain C/Johannesburg/1/1966) Strain: C/Johannesburg/1/1966 / Gene: PA, P3 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) References: UniProt: Q9IMP5, Hydrolases; Acting on ester bonds #2: Protein | Mass: 86145.945 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Influenza C virus (strain C/Johannesburg/1/1966) Strain: C/Johannesburg/1/1966 / Gene: PB1 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / References: UniProt: Q9IMP4, RNA-directed RNA polymerase #3: Protein | Mass: 87949.422 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Influenza C virus (strain C/Johannesburg/1/1966) Strain: C/Johannesburg/1/1966 / Gene: PB2 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / References: UniProt: Q9IMP3 |
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-Protein/peptide , 2 types, 2 molecules GH
#4: Protein/peptide | Mass: 3216.893 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Fopius arisanus (insect) / Gene: RpII215_0, g.45518 / Production host: synthetic construct (others) References: UniProt: P24928*PLUS, DNA-directed RNA polymerase |
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#5: Protein/peptide | Mass: 728.793 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) |
-Non-polymers , 1 types, 4 molecules
#6: Chemical | ChemComp-MG / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.99 Å3/Da / Density % sol: 75.35 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 70% (v/v) Morpheus G2 (Molecular Dimensions) and 7.5% (v/v) glycerol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I04 / Wavelength: 0.9763 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 7, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9763 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 4.1→132.4 Å / Num. obs: 75524 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 13.5 % / CC1/2: 0.998 / Rpim(I) all: 0.055 / Net I/σ(I): 7.9 |
Reflection shell | Resolution: 4.14→4.21 Å / Redundancy: 2.1 % / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / CC1/2: 0.733 / Rpim(I) all: 0.568 / % possible all: 60.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 4.14→131.31 Å / SU ML: 0.64 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 31.93
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 4.14→131.31 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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