[日本語] English
万見
- PDB-6f57: Crystal structure of DNMT3A-DNMT3L in complex with single CpG-con... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f57
タイトルCrystal structure of DNMT3A-DNMT3L in complex with single CpG-containing DNA
要素
  • DNA (5'-D(*AP*GP*AP*GP*CP*GP*CP*AP*TP*G)-3')
  • DNA (5'-D(*CP*AP*TP*GP*ZP*GP*CP*TP*CP*T)-3')
  • DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
  • DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
キーワードtransferase/DNA / DNMT3A / DNMT3L / DNA methylation / DNA binding protein / transferase-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


retrotransposon silencing by heterochromatin formation / epigenetic programing of female pronucleus / chorionic trophoblast cell differentiation / positive regulation of cellular response to hypoxia / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / epigenetic programming of gene expression / cellular response to bisphenol A / protein-cysteine methyltransferase activity / genomic imprinting / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase ...retrotransposon silencing by heterochromatin formation / epigenetic programing of female pronucleus / chorionic trophoblast cell differentiation / positive regulation of cellular response to hypoxia / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / epigenetic programming of gene expression / cellular response to bisphenol A / protein-cysteine methyltransferase activity / genomic imprinting / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / unmethylated CpG binding / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / autosome genomic imprinting / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / S-adenosylmethionine metabolic process / SUMOylation of DNA methylation proteins / DNA methylation-dependent heterochromatin formation / ESC/E(Z) complex / XY body / cellular response to ethanol / response to vitamin A / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / DNA metabolic process / negative regulation of gene expression, epigenetic / response to ionizing radiation / hepatocyte apoptotic process / male meiosis I / chromosome, centromeric region / catalytic complex / heterochromatin / enzyme activator activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / DNA methylation / PRC2 methylates histones and DNA / response to cocaine / condensed nuclear chromosome / Defective pyroptosis / stem cell differentiation / cellular response to amino acid stimulus / response to lead ion / euchromatin / placenta development / neuron differentiation / response to toxic substance / RMTs methylate histone arginines / nuclear matrix / transcription corepressor activity / response to estradiol / cellular response to hypoxia / methylation / spermatogenesis / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / response to xenobiotic stimulus / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / : / DNMT3, ADD PHD zinc finger / DNMT3, cysteine rich ADD domain / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. ...DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / : / DNMT3, ADD PHD zinc finger / DNMT3, cysteine rich ADD domain / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Vaccinia Virus protein VP39 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / DNA / DNA (> 10) / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.098 Å
データ登録者Zhang, Z.M. / Song, J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Structural basis for DNMT3A-mediated de novo DNA methylation.
著者: Zhang, Z.M. / Lu, R. / Wang, P. / Yu, Y. / Chen, D. / Gao, L. / Liu, S. / Ji, D. / Rothbart, S.B. / Wang, Y. / Wang, G.G. / Song, J.
履歴
登録2017年12月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年2月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32018年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 2.02024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Polymer sequence / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_poly / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _refine_hist.d_res_low

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
B: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
C: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
D: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
E: DNA (5'-D(*AP*GP*AP*GP*CP*GP*CP*AP*TP*G)-3')
F: DNA (5'-D(*CP*AP*TP*GP*ZP*GP*CP*TP*CP*T)-3')
G: DNA (5'-D(*AP*GP*AP*GP*CP*GP*CP*AP*TP*G)-3')
H: DNA (5'-D(*CP*AP*TP*GP*ZP*GP*CP*TP*CP*T)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,25610
ポリマ－126,4878
非ポリマー7692
水00
1
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
B: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
E: DNA (5'-D(*AP*GP*AP*GP*CP*GP*CP*AP*TP*G)-3')
F: DNA (5'-D(*CP*AP*TP*GP*ZP*GP*CP*TP*CP*T)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,6285
ポリマ－63,2444
非ポリマー3841
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5650 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area21590 Å2
手法PISA
2
C: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
D: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
G: DNA (5'-D(*AP*GP*AP*GP*CP*GP*CP*AP*TP*G)-3')
H: DNA (5'-D(*CP*AP*TP*GP*ZP*GP*CP*TP*CP*T)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,6285
ポリマ－63,2444
非ポリマー3841
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5650 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area21050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)176.611, 49.559, 162.259
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A / Dnmt3a / DNA methyltransferase HsaIIIA / M.HsaIIIA


分子量: 32715.719 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT3A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9Y6K1, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#2: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like


分子量: 24163.705 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT3L / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UJW3
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*GP*AP*GP*CP*GP*CP*AP*TP*G)-3')


分子量: 3094.042 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*AP*TP*GP*ZP*GP*CP*TP*CP*T)-3')


分子量: 3270.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#5: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.12 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 7% PEG4000, 0.1 M Tris-HCl (pH 8.5), 100 mM MgCl2, 166 mM imidazole (pH 7.0)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.9774 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9774 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.09→47.72 Å / Num. obs: 26661 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.176 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 3.09→3.2 Å / Rmerge(I) obs: 0.982

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データスケーリング
Cootモデル構築
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QRV

2qrv


解像度: 3.098→47.72 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2424 2020 7.58 %
Rwork0.211 --
obs0.2133 26650 99.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.098→47.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6756 805 52 0 7613
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0057899
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.77610895
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.6882864
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031193
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031267
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0976-3.1750.36571410.33671619X-RAY DIFFRACTION96
3.175-3.26090.30241370.31171723X-RAY DIFFRACTION99
3.2609-3.35680.30281480.27731721X-RAY DIFFRACTION99
3.3568-3.46510.34721440.26651725X-RAY DIFFRACTION99
3.4651-3.58890.27341280.24151752X-RAY DIFFRACTION99
3.5889-3.73260.26941500.22091712X-RAY DIFFRACTION99
3.7326-3.90240.19841470.20021737X-RAY DIFFRACTION99
3.9024-4.1080.19811410.19611774X-RAY DIFFRACTION100
4.108-4.36520.20421410.171751X-RAY DIFFRACTION100
4.3652-4.7020.20351400.1711779X-RAY DIFFRACTION100
4.702-5.17460.20861510.1811765X-RAY DIFFRACTION100
5.1746-5.92220.22491410.20211809X-RAY DIFFRACTION100
5.9222-7.45680.27541540.21111818X-RAY DIFFRACTION100
7.4568-47.72160.22291570.1881945X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る