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- PDB-6f28: Crystal structure of the kainate receptor GluK3 ligand binding do... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f28
タイトルCrystal structure of the kainate receptor GluK3 ligand binding domain in complex with (S)-1-[2'-Amino-2'-carboxyethyl]-6-methyl-5,7-dihydropyrrolo[3,4-d]pyrimidin-2,4(1H,3H)-dione at resolution 2.4A
要素Glutamate receptor ionotropic, kainate 3,Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ionotropic glutamate receptor / GluK3 / ligand binding domain / membrane protein.
機能・相同性
機能・相同性情報


Presynaptic function of Kainate receptors / adenylate cyclase inhibiting G protein-coupled glutamate receptor activity / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate receptor signaling pathway / glutamate receptor activity / kainate selective glutamate receptor activity / glutamate-gated receptor activity ...Presynaptic function of Kainate receptors / adenylate cyclase inhibiting G protein-coupled glutamate receptor activity / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate receptor signaling pathway / glutamate receptor activity / kainate selective glutamate receptor activity / glutamate-gated receptor activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite cytoplasm / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / regulation of membrane potential / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / presynaptic membrane / chemical synaptic transmission / perikaryon / axon / glutamatergic synapse / dendrite / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CG8 / Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Venskutonyte, R. / Frydenvang, K. / Kastrup, J.S.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2018
タイトル: ( S)-2-Amino-3-(5-methyl-3-hydroxyisoxazol-4-yl)propanoic Acid (AMPA) and Kainate Receptor Ligands: Further Exploration of Bioisosteric Replacements and Structural and Biological Investigation.
著者: Brogi, S. / Brindisi, M. / Butini, S. / Kshirsagar, G.U. / Maramai, S. / Chemi, G. / Gemma, S. / Campiani, G. / Novellino, E. / Fiorenzani, P. / Pinassi, J. / Aloisi, A.M. / Gynther, M. / ...著者: Brogi, S. / Brindisi, M. / Butini, S. / Kshirsagar, G.U. / Maramai, S. / Chemi, G. / Gemma, S. / Campiani, G. / Novellino, E. / Fiorenzani, P. / Pinassi, J. / Aloisi, A.M. / Gynther, M. / Venskutonyte, R. / Han, L. / Frydenvang, K. / Kastrup, J.S. / Pickering, D.S.
履歴
登録2017年11月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 1.22018年3月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, kainate 3,Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
B: Glutamate receptor ionotropic, kainate 3,Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,22313
ポリマ－58,1852
非ポリマー1,03811
水82946
1
A: Glutamate receptor ionotropic, kainate 3,Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4835
ポリマ－29,0921
非ポリマー3914
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glutamate receptor ionotropic, kainate 3,Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7408
ポリマ－29,0921
非ポリマー6477
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)131.039, 56.214, 87.189
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number17
Space group name H-MP2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-302-

ZN

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and resid 6 through 257)
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ARG / Beg label comp-ID: ARG / End auth comp-ID: CYS / End label comp-ID: CYS / Auth seq-ID: 6 - 257 / Label seq-ID: 6 - 257

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1(chain A and resid 6 through 257)AA
2chain BBB

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要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, kainate 3,Glutamate receptor ionotropic, kainate 3 / GluK3 / Glutamate receptor 7 / GluR7


分子量: 29092.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND-BINDING DOMAIN OF GLUK3. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (RESIDUES 119 AND 120 OF THE STRUCTURE). THE SEQUENCE ...詳細: THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND-BINDING DOMAIN OF GLUK3. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (RESIDUES 119 AND 120 OF THE STRUCTURE). THE SEQUENCE MATCHES DISCONTINOUSLY WITH REFERENCE DATABASE (432-546, 669-806). THE FIRST THREE RESIDUES GLY-PRO-GLY ARE CLONING REMNANTS.
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grik3, Glur7 / プラスミド: POPINJ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami 2 / 参照: UniProt: P42264

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非ポリマー , 5種, 57分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CG8 / (2~{S})-2-azanyl-3-[6-methyl-2,4-bis(oxidanylidene)-5,7-dihydropyrrolo[3,4-d]pyrimidin-1-yl]propanoic acid


分子量: 254.243 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N4O4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.43 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: 20% PEG3350, 0.1M BisTrisPropane pH 8.4, 0.2M sodium sulfate, 5 mM zinc acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→28.374 Å / Num. obs: 25952 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 49.94 Å2 / Rpim(I) all: 0.027 / Rrim(I) all: 0.059 / Rsym value: 0.052 / Net I/av σ(I): 10.2 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
2.4-2.534.50.395237490.2090.4470.395100
2.53-2.684.40.262.835310.1380.2950.26100
2.68-2.874.40.1684.632990.0880.190.168100
2.87-3.14.40.0987.631210.0510.1110.098100
3.1-3.394.40.06211.328670.0330.070.062100
3.39-3.794.40.04613.426080.0240.0520.046100
3.79-4.384.40.03816.523220.020.0430.038100
4.38-5.374.30.03517.119730.0180.0390.035100
5.37-7.594.20.03716.915740.020.0420.037100
7.59-28.3743.80.0318.39080.0170.0350.0397.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.20データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4mh5

4mh5


解像度: 2.4→28.374 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.07
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2216 1318 5.08 %
Rwork0.1954 --
obs0.1967 25932 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 161.66 Å2 / Biso mean: 70.1164 Å2 / Biso min: 32.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→28.374 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4022 0 49 46 4117
Biso mean--69.53 52.18 -
残基数----506
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034143
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5675585
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042614
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004699
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.9832494
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3024X-RAY DIFFRACTION9.518TORSIONAL
12B3024X-RAY DIFFRACTION9.518TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.4-2.49610.29331380.289727042842
2.4961-2.60960.2721480.259426732821
2.6096-2.74710.25571220.248427162838
2.7471-2.9190.28691470.258527062853
2.919-3.14410.27911530.243827032856
3.1441-3.460.23041550.218227092864
3.46-3.95950.22611480.190727372885
3.9595-4.98420.17251450.14627612906
4.9842-28.37550.20211620.169329053067
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0181-1.7308-0.91911.79180.17874.3375-0.17780.06632.1037-0.13430.34151.4253-0.7661-0.5834-0.15740.54920.2036-0.04010.535-0.02141.4148-52.4571-5.9388-10.5265
25.1011.3661.57411.88570.5032.88770.0530.86580.3552-0.47960.01250.251-0.00720.2322-0.06910.41350.1225-0.07280.46480.08040.4328-42.8389-21.8484-20.1047
33.51061.94024.73322.68541.26367.99830.35250.27930.443-0.3565-0.17780.69720.2359-0.5396-0.14230.40540.0523-0.17370.4670.00660.6088-55.061-29.0889-18.2632
44.70123.5235-0.72515.4711-1.59085.46310.2134-0.44620.6780.1333-0.18920.46870.0545-0.22540.01540.24640.04530.01250.2807-0.0720.3746-42.979-18.348-3.0471
53.73951.601-0.20453.40920.66346.0813-0.14570.0626-0.6172-0.1745-0.0587-0.69640.07490.78460.06960.35850.10970.06550.5003-0.0310.5609-8.119-38.2843-10.4871
64.9377-3.3961.61873.44571.03785.7647-0.5129-0.2389-1.5291-0.29020.2443-0.30841.40520.13220.05690.79180.01550.32970.4359-0.01891.1509-16.5727-52.6225-12.6022
75.58280.7932.93185.4421.15419.2561-0.22970.78350.2439-0.88980.29610.2095-0.6157-0.3623-0.13640.416-0.08230.01350.3396-0.04580.4928-23.1044-37.6808-30.8462
84.89311.21150.41066.55942.51446.5669-0.0940.9217-1.0112-0.40450.3169-0.79340.32360.2627-0.25330.5915-0.08080.06980.6293-0.2560.6437-18.6814-44.183-34.7331
96.33510.0993-1.5645.8617-2.82637.7438-0.1672-0.2083-0.13160.1210.08790.0183-0.1548-0.19870.03230.27620.00380.04410.3343-0.08550.3687-21.7281-34.9618-10.8778
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 5 through 36 )A5 - 36
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 37 through 173 )A37 - 173
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 174 through 214 )A174 - 214
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 215 through 258 )A215 - 258
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 6 through 67 )B6 - 67
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 68 through 103 )B68 - 103
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 104 through 124 )B104 - 124
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 125 through 214 )B125 - 214
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 215 through 257 )B215 - 257

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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