[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-5o4f: Structure of GluK3 ligand-binding domain (S1S2) in complex with t... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5o4f | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structure of GluK3 ligand-binding domain (S1S2) in complex with the agonist LM-12b at 2.10 A resolution | ||||||
![]() | Glutamate receptor ionotropic, kainate 3 | ||||||
![]() | MEMBRANE PROTEIN / IONOTROPIC GLUTAMATE RECEPTOR / KAINATE RECEPTOR / LIGAND-BINDING DOMAIN / GLUK3 / GLUR7 / AGONIST | ||||||
Function / homology | ![]() Presynaptic function of Kainate receptors / cochlear hair cell ribbon synapse / adenylate cyclase inhibiting G protein-coupled glutamate receptor activity / kainate selective glutamate receptor complex / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate receptor activity / glutamate receptor signaling pathway / kainate selective glutamate receptor activity ...Presynaptic function of Kainate receptors / cochlear hair cell ribbon synapse / adenylate cyclase inhibiting G protein-coupled glutamate receptor activity / kainate selective glutamate receptor complex / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate receptor activity / glutamate receptor signaling pathway / kainate selective glutamate receptor activity / glutamate-gated receptor activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite cytoplasm / regulation of membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / presynaptic membrane / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / perikaryon / axon / glutamatergic synapse / dendrite / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Moellerud, S. / Frydenvang, K. / Kastrup, J.S. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structure and Affinity of Two Bicyclic Glutamate Analogues at AMPA and Kainate Receptors. Authors: Mllerud, S. / Pinto, A. / Marconi, L. / Frydenvang, K. / Thorsen, T.S. / Laulumaa, S. / Venskutonyte, R. / Winther, S. / Moral, A.M.C. / Tamborini, L. / Conti, P. / Pickering, D.S. / Kastrup, J.S. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 221.2 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 179.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5nebC ![]() 5nf5C ![]() 5nf6C ![]() 5ng9C ![]() 5nihC ![]() 3u92S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||||||||||||
2 | ![]()
| ||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||
Components on special symmetry positions |
| ||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
|
-
Components
-Protein , 1 types, 2 molecules BA
#1: Protein | Mass: 29092.453 Da / Num. of mol.: 2 Fragment: ligand-binding domain, UNP Residues 669-806,ligand-binding domain, UNP Residues 432-546 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND-BINDING DOMAIN OF GLUK3. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (RESIDUES 117-118). THE SEQUENCE MATCHES ...Details: THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND-BINDING DOMAIN OF GLUK3. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (RESIDUES 117-118). THE SEQUENCE MATCHES DISCONTINOUSLY WITH REFERENCE DATABASE (432-546, 669-806). THE FIRST THREE RESIDUES GLY-PRO-GLY ARE CLONING REMNANTS. Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
---|
-Non-polymers , 6 types, 185 molecules ![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/8VE.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/8VE.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | ChemComp-GOL / #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-ZN / #5: Chemical | ChemComp-CL / #6: Chemical | ChemComp-ACT / | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.78 Å3/Da / Density % sol: 55.68 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.4 Details: 15% PEG4000, 0.3 M Lithium sulfate, 5 mM zinc acetate, 0.1 M Bis-Tris-Propane pH 8.4 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Dec 2, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97625 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.1→131.392 Å / Num. obs: 38619 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 38.1 Å2 / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 16.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.1→2.21 Å / Redundancy: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.562 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Rsym value: 0.562 / % possible all: 100 |
-Phasing
Phasing | Method: ![]() | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
|
-
Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3U92 Resolution: 2.1→44.49 Å / SU ML: 0.22 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / Phase error: 21.82
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 60.15 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→44.49 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints NCS |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|