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万見
- PDB-4mh5: Crystal structure of the kainate receptor GluK3 ligand binding do... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mh5
タイトルCrystal structure of the kainate receptor GluK3 ligand binding domain in complex with (S)-glutamate
要素Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
キーワードReceptor/agonist / agonist / membrane / Receptor / Receptor-agonist complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Presynaptic function of Kainate receptors / cochlear hair cell ribbon synapse / adenylate cyclase inhibiting G protein-coupled glutamate receptor activity / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate receptor activity / glutamate receptor signaling pathway / kainate selective glutamate receptor activity ...Presynaptic function of Kainate receptors / cochlear hair cell ribbon synapse / adenylate cyclase inhibiting G protein-coupled glutamate receptor activity / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate receptor activity / glutamate receptor signaling pathway / kainate selective glutamate receptor activity / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite cytoplasm / regulation of membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / terminal bouton / presynaptic membrane / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / axon / dendrite / glutamatergic synapse / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / : / Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Venskutonyte, R. / Frydenvang, K. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2011
タイトル: Binding site and interlobe interactions of the ionotropic glutamate receptor GluK3 ligand binding domain revealed by high resolution crystal structure in complex with (S)-glutamate.
著者: Venskutonyte, R. / Frydenvang, K. / Gajhede, M. / Bunch, L. / Pickering, D.S. / Kastrup, J.S.
履歴
登録2013年8月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月9日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 2.02023年2月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id ..._atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4817
ポリマ－29,0921
非ポリマー3886
水5,242291
1
A: Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
ヘテロ分子

A: Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,96214
ポリマ－58,1852
非ポリマー77712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_455-x-1,y,-z1
Buried area4030 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area23320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.800, 67.800, 122.430
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-302-

K

21A-429-

HOH

31A-524-

HOH

41A-532-

HOH

51A-595-

HOH

61A-605-

HOH

71A-635-

HOH

詳細THE BIOMOLECULE FORMS A DIMER IN THE CRYSTAL. HOWEVER, THIS DIMER IS MOST LIKELY NOT BIOLOGICALLY RELEVANT.

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, kainate 3 / GluK3 / Glutamate receptor 7 / GluR-7 / GluR7


分子量: 29092.453 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 432-546 and unp residues 669-806 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grik3, Glur7 / プラスミド: pOPINJ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami 2 / 参照: UniProt: P42264

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非ポリマー , 5種, 297分子

#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 291 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND BINDING DOMAIN OF GLUK3. TRANSMEMBRANE REGIONS ...THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND BINDING DOMAIN OF GLUK3. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (RESIDUES 119 AND 120 OF THE STRUCTURE). THEREFORE THE SEQUENCE MATCHES DISCONTINUOUSLY WITH THE REFERENCE DATABASE (432-546, 669-806). FIRST 3 RESIDUES OF THE STRUCTURE - GPG ARE CLONING REMNANTS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: 1.8 M sodium/potassium phosphate, pH 8.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→27.897 Å / Num. all: 35179 / Num. obs: 35179 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.8 % / Biso Wilson estimate: 16.15 Å2 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRsym valueDiffraction-ID% possible all
1.65-1.747.40.37320.3731100
1.74-1.847.60.2453.10.2451100
1.84-1.977.80.1723.80.1721100
1.97-2.137.90.1135.40.1131100
2.13-2.3380.0797.60.0791100
2.33-2.6180.06410.70.0641100
2.61-3.0180.0678.80.0671100
3.01-3.697.90.0678.80.0671100
3.69-5.227.70.03515.60.0351100
5.22-27.89770.03314.60.033199.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 28.69 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å27.9 Å
Translation2.5 Å27.9 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MAR345データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1YCJ

1ycj


解像度: 1.65→27.897 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.35 / SU ML: 0.14 / σ(F): 0 / 位相誤差: 14.52 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: The structure was refined with hydrogen atoms added and they were removed in the deposited pdb file.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1814 1763 5.02 %
Rwork0.129 --
obs0.1317 35126 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 20.1234 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→27.897 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2030 0 20 291 2341
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012178
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2712945
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.534850
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071325
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006374
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.65-1.69460.20951560.12642488X-RAY DIFFRACTION100
1.6946-1.74450.19171380.11942499X-RAY DIFFRACTION100
1.7445-1.80080.19981260.11012523X-RAY DIFFRACTION100
1.8008-1.86510.20191350.10582511X-RAY DIFFRACTION100
1.8651-1.93980.16091240.10282553X-RAY DIFFRACTION100
1.9398-2.0280.16381210.10512543X-RAY DIFFRACTION100
2.028-2.13490.19541370.10172549X-RAY DIFFRACTION100
2.1349-2.26860.15981340.10472539X-RAY DIFFRACTION100
2.2686-2.44370.18521260.11962578X-RAY DIFFRACTION100
2.4437-2.68940.17761440.13092565X-RAY DIFFRACTION100
2.6894-3.07820.17081470.13692581X-RAY DIFFRACTION100
3.0782-3.87650.17661440.13672629X-RAY DIFFRACTION100
3.8765-27.90060.19281310.15982805X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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