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- PDB-6ef2: Yeast 26S proteasome bound to ubiquitinated substrate (5T motor state) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ef2
タイトルYeast 26S proteasome bound to ubiquitinated substrate (5T motor state)
要素
  • (26S proteasome regulatory subunit ...) x 5
  • (Proteasome subunit alpha type- ...) x 6
  • 26S proteasome subunit RPT4
  • Probable proteasome subunit alpha type-7
  • model substrate polypeptide
キーワードMOTOR PROTEIN / 26S Proteasome / ATPase / AAA+ / Protease / Ubiquitin
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome regulatory particle assembly / mitotic cell cycle phase transition / cytosolic proteasome complex / protein-containing complex localization / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / nonfunctional rRNA decay / proteasome core complex assembly / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network ...proteasome regulatory particle assembly / mitotic cell cycle phase transition / cytosolic proteasome complex / protein-containing complex localization / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / nonfunctional rRNA decay / proteasome core complex assembly / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / peptide catabolic process / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / proteasome storage granule / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / proteasome core complex, alpha-subunit complex / Ub-specific processing proteases / ERAD pathway / Neutrophil degranulation / proteasome complex / nucleotide-excision repair / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / chromatin remodeling / protein domain specific binding / cell division / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / : / 26S proteasome regulatory subunit 7, OB domain / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / : ...: / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / : / 26S proteasome regulatory subunit 7, OB domain / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / : / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome subunit alpha5 / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / : / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / G2/mitotic-specific cyclin-B / Probable proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit alpha type-5 / 26S proteasome regulatory subunit 6A / 26S proteasome regulatory subunit 6B homolog ...ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / G2/mitotic-specific cyclin-B / Probable proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit alpha type-5 / 26S proteasome regulatory subunit 6A / 26S proteasome regulatory subunit 6B homolog / 26S proteasome regulatory subunit 7 homolog / Proteasome subunit alpha type-6 / Proteasome subunit alpha type-4 / 26S proteasome regulatory subunit 4 homolog / 26S proteasome subunit RPT4 / 26S proteasome regulatory subunit 8 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.27 Å
データ登録者de la Pena, A.H. / Goodall, E.A. / Gates, S.N. / Lander, G.C. / Martin, A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM094497 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)DP2-EB020402 米国
引用ジャーナル: Science / : 2018
タイトル: Substrate-engaged 26 proteasome structures reveal mechanisms for ATP-hydrolysis-driven translocation.
著者: Andres H de la Peña / Ellen A Goodall / Stephanie N Gates / Gabriel C Lander / Andreas Martin /
要旨: The 26 proteasome is the primary eukaryotic degradation machine and thus is critically involved in numerous cellular processes. The heterohexameric adenosine triphosphatase (ATPase) motor of the ...The 26 proteasome is the primary eukaryotic degradation machine and thus is critically involved in numerous cellular processes. The heterohexameric adenosine triphosphatase (ATPase) motor of the proteasome unfolds and translocates targeted protein substrates into the open gate of a proteolytic core while a proteasomal deubiquitinase concomitantly removes substrate-attached ubiquitin chains. However, the mechanisms by which ATP hydrolysis drives the conformational changes responsible for these processes have remained elusive. Here we present the cryo-electron microscopy structures of four distinct conformational states of the actively ATP-hydrolyzing, substrate-engaged 26 proteasome. These structures reveal how mechanical substrate translocation accelerates deubiquitination and how ATP-binding, -hydrolysis, and phosphate-release events are coordinated within the AAA+ (ATPases associated with diverse cellular activities) motor to induce conformational changes and propel the substrate through the central pore.
履歴
登録2018年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22018年12月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-9044
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9044
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasome subunit alpha type-1
B: Proteasome subunit alpha type-2
C: Proteasome subunit alpha type-3
D: Proteasome subunit alpha type-4
E: Proteasome subunit alpha type-5
F: Proteasome subunit alpha type-6
G: Probable proteasome subunit alpha type-7
H: 26S proteasome regulatory subunit 7 homolog
I: 26S proteasome regulatory subunit 4 homolog
J: 26S proteasome regulatory subunit 8 homolog
K: 26S proteasome regulatory subunit 6B homolog
L: 26S proteasome subunit RPT4
M: 26S proteasome regulatory subunit 6A
s: model substrate polypeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)368,20320
ポリマ-365,32014
非ポリマー2,8836
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, purification of holoenzyme, microscopy, EM density
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area48250 Å2
ΔGint-226 kcal/mol
Surface area142390 Å2

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要素

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Proteasome subunit alpha type- ... , 6種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-1 / Macropain subunit C7-alpha / Multicatalytic endopeptidase complex C7 / Proteasome component C7- ...Macropain subunit C7-alpha / Multicatalytic endopeptidase complex C7 / Proteasome component C7-alpha / Proteasome component Y8 / Proteinase YSCE subunit 7 / SCL1 suppressor protein


分子量: 26759.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SCL1, PRC2, PRS2, YGL011C / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P21243, proteasome endopeptidase complex
#2: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-2 / Macropain subunit Y7 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit Y7 / Proteasome component Y7 / ...Macropain subunit Y7 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit Y7 / Proteasome component Y7 / Proteinase YSCE subunit 7


分子量: 27078.670 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PRE8, PRS4, YML092C / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P23639, proteasome endopeptidase complex
#3: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-3 / Macropain subunit Y13 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit Y13 / Proteasome component Y13 ...Macropain subunit Y13 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit Y13 / Proteasome component Y13 / Proteinase YSCE subunit 13


分子量: 26805.178 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PRE9, PRS5, YGR135W / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P23638, proteasome endopeptidase complex
#4: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-4 / Macropain subunit PRE6 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit PRE6 / Proteasome component ...Macropain subunit PRE6 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit PRE6 / Proteasome component PRE6 / Proteinase YSCE subunit PRE6


分子量: 26862.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PRE6, YOL038W / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P40303, proteasome endopeptidase complex
#5: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-5 / Macropain subunit PUP2 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit PUP2 / Proteasome component ...Macropain subunit PUP2 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit PUP2 / Proteasome component PUP2 / Proteinase YSCE subunit PUP2


分子量: 27242.596 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PUP2, DOA5, YGR253C, G9155 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P32379, proteasome endopeptidase complex
#6: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-6 / Macropain subunit PRE5 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit PRE5 / Proteasome component ...Macropain subunit PRE5 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit PRE5 / Proteasome component PRE5 / Proteinase YSCE subunit PRE5


分子量: 25355.631 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PRE5, YMR314W, YM9924.06 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P40302, proteasome endopeptidase complex

-
タンパク質 , 2種, 2分子 GL

#7: タンパク質 Probable proteasome subunit alpha type-7 / Macropain subunit C1 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C1 / Proteasome component C1 / ...Macropain subunit C1 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C1 / Proteasome component C1 / Proteinase YSCE subunit 1


分子量: 27092.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PRE10, PRC1, PRS1, YOR362C, O6650 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P21242, proteasome endopeptidase complex
#12: タンパク質 26S proteasome subunit RPT4 / 26S protease subunit SUG2 / Proteasomal cap subunit


分子量: 29353.756 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPT4, CRL13, PCS1, SUG2, YOR259C / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P53549

-
26S proteasome regulatory subunit ... , 5種, 5分子 HIJKM

#8: タンパク質 26S proteasome regulatory subunit 7 homolog / Protein CIM5 / Tat-binding homolog 3


分子量: 30452.154 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPT1, CIM5, YTA3, YKL145W / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P33299
#9: タンパク質 26S proteasome regulatory subunit 4 homolog / Tat-binding homolog 5


分子量: 28889.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPT2, YHS4, YTA5, YDL007W, D2920 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P40327
#10: タンパク質 26S proteasome regulatory subunit 8 homolog / Protein CIM3 / Protein SUG1 / Tat-binding protein TBY1


分子量: 29010.736 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPT6, CIM3, CRL3, SUG1, TBPY, TBY1, YGL048C / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: Q01939
#11: タンパク質 26S proteasome regulatory subunit 6B homolog / Protein YNT1 / Tat-binding homolog 2


分子量: 29000.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPT3, YNT1, YTA2, YDR394W, D9509.14 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P33298
#13: タンパク質 26S proteasome regulatory subunit 6A / Tat-binding protein homolog 1 / TBP-1


分子量: 29845.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPT5, YTA1, YOR117W, O3258, YOR3258W / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株 (発現宿主): YYS40 / 参照: UniProt: P33297

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 s

#14: タンパク質・ペプチド model substrate polypeptide


分子量: 1572.701 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P07818*PLUS

-
非ポリマー , 2種, 6分子

#15: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#16: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1Substrate-engaged 26S proteasome in the 5T stateCOMPLEXYeast 26S proteasome bound to ubiquitinated substrate in the presence of ATP#1-#140MULTIPLE SOURCES
2ProteasomeCOMPLEX#1-#131RECOMBINANT
3substrateCOMPLEX#141RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)559292ATCC 204508 / S288c
23Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)580240
33Escherichia coli BL21 (大腸菌)511693BL21
緩衝液pH: 7.6
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
120 mMHEPES1
225 mMNaCl1
325 mMKCl1
410 mMMgCl21
51 mMTCEP1
65 mMATP1
70.05 % (w/v)Nonidet P-401
86 mMortho-phenanthroline1
試料濃度: 25 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: 26S proteasomes were diluted to a concentration of 20 micromolar in a buffer with an ATP regeneration system, and 6 mM ortho-phenanthroline. This solution was mixed with an equal volume of 50 ...詳細: 26S proteasomes were diluted to a concentration of 20 micromolar in a buffer with an ATP regeneration system, and 6 mM ortho-phenanthroline. This solution was mixed with an equal volume of 50 micromolar ubiquitinated model substrate
試料支持詳細: unspecified
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 277 K
詳細: specimens were manually blotted with Whatman #1 filter paper

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 詳細: images were acquired in nanoprobe mode
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 29000 X / 最大 デフォーカス(公称値): -2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): -1000 nm / Calibrated defocus min: -1500 nm / 最大 デフォーカス(補正後): -3000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 6.25 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11656
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / : 3710 / : 3838 / 動画フレーム数/画像: 25 / 利用したフレーム数/画像: 1-25

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2Leginon3.2画像取得
4MotionCorr22CTF補正
5RELION2.1CTF補正
6CTFFIND4CTF補正
7GctfCTF補正
10UCSF Chimera1.12モデルフィッティング
11PHENIX1.11-2580モデルフィッティング
13RELION2.1初期オイラー角割当
14RELION2.1最終オイラー角割当
16RELION2.13次元再構成
17PHENIX1.11-2580モデル精密化
画像処理詳細: Camera was operated in counting mode
CTF補正詳細: CTF correction was performed by Relion during reconstruction
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 579361
詳細: Particles were selected using the Relion template-based particle picker
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.27 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 47349 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 5MPC
Accession code: 5MPC / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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