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万見
- PDB-6e67: Structure of beta2 adrenergic receptor fused to a Gs peptide -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 6.0E+67
タイトルStructure of beta2 adrenergic receptor fused to a Gs peptide
要素Beta-2 adrenergic receptor,Endolysin,Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short,Beta-2 adrenergic receptor chimera
キーワードMEMBRANE PROTEIN / G protein coupled Receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mini excitatory postsynaptic potential / beta2-adrenergic receptor activity / AMPA selective glutamate receptor signaling pathway / norepinephrine binding / norepinephrine-epinephrine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / positive regulation of autophagosome maturation / heat generation / Adrenoceptors / activation of transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / negative regulation of smooth muscle contraction ...positive regulation of mini excitatory postsynaptic potential / beta2-adrenergic receptor activity / AMPA selective glutamate receptor signaling pathway / norepinephrine binding / norepinephrine-epinephrine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / positive regulation of autophagosome maturation / heat generation / Adrenoceptors / activation of transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / negative regulation of smooth muscle contraction / positive regulation of lipophagy / negative regulation of multicellular organism growth / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / adrenergic receptor signaling pathway / response to psychosocial stress / endosome to lysosome transport / diet induced thermogenesis / neuronal dense core vesicle / positive regulation of cAMP/PKA signal transduction / PKA activation in glucagon signalling / adenylate cyclase binding / hair follicle placode formation / smooth muscle contraction / developmental growth / D1 dopamine receptor binding / intracellular transport / bone resorption / positive regulation of bone mineralization / potassium channel regulator activity / renal water homeostasis / Hedgehog 'off' state / brown fat cell differentiation / regulation of sodium ion transport / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / viral release from host cell by cytolysis / activation of adenylate cyclase activity / peptidoglycan catabolic process / regulation of insulin secretion / cellular response to glucagon stimulus / adenylate cyclase activator activity / receptor-mediated endocytosis / response to cold / trans-Golgi network membrane / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / bone development / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / platelet aggregation / cognition / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / Glucagon signaling in metabolic regulation / cellular response to amyloid-beta / Glucagon-type ligand receptors / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / G alpha (z) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / cell wall macromolecule catabolic process / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / cellular response to catecholamine stimulus / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / GPER1 signaling / sensory perception of smell / cellular response to prostaglandin E stimulus / lysozyme / heterotrimeric G-protein complex / lysozyme activity / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of cold-induced thermogenesis / amyloid-beta binding / G protein activity / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / G alpha (i) signalling events / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / G alpha (s) signalling events / transcription by RNA polymerase II / host cell cytoplasm / positive regulation of MAPK cascade / lysosome / early endosome / receptor complex / cell surface receptor signaling pathway / endosome / endosome membrane / Ub-specific processing proteases / defense response to bacterium / G protein-coupled receptor signaling pathway / apical plasma membrane / GTPase activity / protein-containing complex binding / GTP binding / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Beta 2 adrenoceptor / Adrenoceptor family / G-protein alpha subunit, group S / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx ...Beta 2 adrenoceptor / Adrenoceptor family / G-protein alpha subunit, group S / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Lysozyme-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-P0G / Endolysin / Beta-2 adrenergic receptor / Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Enterobacteria phage RB59 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Liu, X. / Xu, X. / Hilger, D. / Tiemann, J. / Liu, H. / Du, Y. / Hirata, K. / Sun, X. / Guixa-Gonzalez, R. / Mathiesen, J. ...Liu, X. / Xu, X. / Hilger, D. / Tiemann, J. / Liu, H. / Du, Y. / Hirata, K. / Sun, X. / Guixa-Gonzalez, R. / Mathiesen, J. / Hildebrand, P. / Kobilka, B.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2019
タイトル: Structural Insights into the Process of GPCR-G Protein Complex Formation.
著者: Liu, X. / Xu, X. / Hilger, D. / Aschauer, P. / Tiemann, J.K.S. / Du, Y. / Liu, H. / Hirata, K. / Sun, X. / Guixa-Gonzalez, R. / Mathiesen, J.M. / Hildebrand, P.W. / Kobilka, B.K.
履歴
登録2018年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-2 adrenergic receptor,Endolysin,Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short,Beta-2 adrenergic receptor chimera
B: Beta-2 adrenergic receptor,Endolysin,Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short,Beta-2 adrenergic receptor chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,0584
ポリマ－120,3172
非ポリマー7412
水00
1
A: Beta-2 adrenergic receptor,Endolysin,Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short,Beta-2 adrenergic receptor chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,5292
ポリマ－60,1591
非ポリマー3701
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Beta-2 adrenergic receptor,Endolysin,Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short,Beta-2 adrenergic receptor chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,5292
ポリマ－60,1591
非ポリマー3701
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)83.010, 377.440, 45.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Beta-2 adrenergic receptor,Endolysin,Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short,Beta-2 adrenergic receptor chimera / Beta-2 adrenoreceptor / Beta-2 adrenoceptor / Lysis protein / Lysozyme / Muramidase / Adenylate ...Beta-2 adrenoreceptor / Beta-2 adrenoceptor / Lysis protein / Lysozyme / Muramidase / Adenylate cyclase-stimulating G alpha protein / Beta-2 adrenoreceptor / Beta-2 adrenoceptor


分子量: 60158.539 Da / 分子数: 2
断片: beta-2 (UNP residues 1-232), lysozyme (UNP residues 2-161), GS (UNP residues 1024-1036)
変異: M96T, M98T, N187E, C22A, C1054T, C1097A,M96T, M98T, N187E, C1054T, C1097A,M96T, M98T, N187E, C1054T, C1097A,M96T, M98T, N187E, C1054T, C1097A
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Enterobacteria phage RB59 (ファージ)
遺伝子: ADRB2, ADRB2R, B2AR, e, RB59_126, GNAS, GNAS1, GSP
プラスミド: pvl1392 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P07550, UniProt: A0A097J809, UniProt: P63092, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-P0G / 8-[(1R)-2-{[1,1-dimethyl-2-(2-methylphenyl)ethyl]amino}-1-hydroxyethyl]-5-hydroxy-2H-1,4-benzoxazin-3(4H)-one


分子量: 370.442 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H26N2O4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法 / pH: 7
詳細: 100 mM Bis-Tris, pH 7.0, 75-125 mM ammonium acetate, 50-75 mM potassium fluoride, 38-42% PEG400, 6% ethylene glycol, 1.5% 1,2-propaneiol

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月11日
放射モノクロメーター: liquid nitrogen-cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.7→45.6 Å / Num. obs: 16163 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 7.5 % / CC1/2: 0.98 / Net I/σ(I): 4.15
反射 シェル解像度: 3.7→3.8 Å / 冗長度: 4.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.05 / Num. unique obs: 1257 / CC1/2: 0.51 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4LDE

4lde


解像度: 3.7→19.98 Å / SU ML: 0.56 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 31.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3072 1598 10 %
Rwork0.2764 --
obs0.2794 15987 99.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.7→19.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7153 0 54 0 7207
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037379
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.43310092
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.974274
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0361192
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041256
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.7-3.81870.39551440.36921296X-RAY DIFFRACTION98
3.8187-3.95410.41271400.34241254X-RAY DIFFRACTION99
3.9541-4.11110.34761460.33051313X-RAY DIFFRACTION100
4.1111-4.29650.34851390.29691260X-RAY DIFFRACTION100
4.2965-4.52050.32721460.28871308X-RAY DIFFRACTION100
4.5205-4.80010.30631400.28141265X-RAY DIFFRACTION99
4.8001-5.16480.30591480.28551327X-RAY DIFFRACTION99
5.1648-5.67370.27881440.30271306X-RAY DIFFRACTION99
5.6737-6.47020.37541480.31851319X-RAY DIFFRACTION99
6.4702-8.06170.28491460.26561322X-RAY DIFFRACTION99
8.0617-19.98030.23121570.19231419X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.80680.0869-0.76720.8190.10282.1559-0.12310.1387-0.3936-0.30680.0965-0.14560.24190.02950.02740.6178-0.03890.07870.66-0.00970.7246-67.3041432.241821.7794
22.90230.57860.04071.58860.41782.0095-0.06630.4420.6092-0.2090.09210.383-0.3327-0.20580.12031.21090.0029-0.00591.06460.0620.9973-81.164472.731112.6035
32.912-0.6533-1.33783.54171.69222.49690.2268-0.0490.23350.0554-0.2372-0.0528-0.18140.06170.07040.6796-0.00020.04760.7389-0.03020.6084-27.4313427.966410.3775
41.4406-0.1731-0.63872.4547-1.22393.00060.3763-0.1573-0.19050.1819-0.25910.5342-0.2176-0.0789-0.11890.76720.00550.04910.6568-0.0271.0537-9.0124390.2231-1.7989
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resseq 29:343 or chain A and resseq 3101
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resseq 1002:3003
3X-RAY DIFFRACTION3chain B and resseq 29:343 or chain B and resseq 3101
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resseq 1002:3003

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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