[日本語] English
万見
- PDB-6e47: Crystal Structure of the Murine Norovirus VP1 P domain in complex... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6.0E+47
タイトルCrystal Structure of the Murine Norovirus VP1 P domain in complex with the CD300lf Receptor and Glycochenodeoxycholic Acid
要素
  • CMRF35-like molecule 1
  • VP1 P domain
キーワードVIRAL PROTEIN / Norovirus / Capsid protein / Protruding domain / bile acid / GCDCA / myeloid receptor / CMRF-35-like molecule-1 / CLM-1 / CLM1 / DIR2 / IREM1 / LMIR3 / PIGR3 / IgSF13
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-13-mediated signaling pathway / negative regulation of MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / negative regulation of apoptotic cell clearance / interleukin-4 receptor binding / positive regulation of interleukin-4-mediated signaling pathway / negative regulation of mast cell activation / ceramide binding / positive regulation of apoptotic cell clearance / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / phosphatidylserine binding ...interleukin-13-mediated signaling pathway / negative regulation of MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / negative regulation of apoptotic cell clearance / interleukin-4 receptor binding / positive regulation of interleukin-4-mediated signaling pathway / negative regulation of mast cell activation / ceramide binding / positive regulation of apoptotic cell clearance / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / phosphatidylserine binding / osteoclast differentiation / transmembrane signaling receptor activity / virus receptor activity / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
SHP2-interacting transmembrane adaptor protein, SIT / Positive stranded ssRNA viruses / Nucleoplasmin-like/VP (viral coat and capsid proteins) / Positive stranded ssRNA viruses / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Picornavirus/Calicivirus coat protein ...SHP2-interacting transmembrane adaptor protein, SIT / Positive stranded ssRNA viruses / Nucleoplasmin-like/VP (viral coat and capsid proteins) / Positive stranded ssRNA viruses / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Immunoglobulin V-set domain / Viral coat protein subunit / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Beta Barrel / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CMRF35-like molecule 1 / Capsid protein VP1
類似検索 - 構成要素
生物種Murine norovirus 1 (マウスノロウイルス 1)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Nelson, C.A. / Fremont, D.H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI109725 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI127552 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018
タイトル: Structural basis for murine norovirus engagement of bile acids and the CD300lf receptor.
著者: Christopher A Nelson / Craig B Wilen / Ya-Nan Dai / Robert C Orchard / Arthur S Kim / Roderick A Stegeman / Leon L Hsieh / Thomas J Smith / Herbert W Virgin / Daved H Fremont /
要旨: Murine norovirus (MNoV) is closely related to human norovirus (HNoV), an infectious agent responsible for acute gastroenteritis worldwide. Here we report the X-ray crystal structure of the dimeric ...Murine norovirus (MNoV) is closely related to human norovirus (HNoV), an infectious agent responsible for acute gastroenteritis worldwide. Here we report the X-ray crystal structure of the dimeric MNoV VP1 protruding (P) domain in complex with its cellular receptor CD300lf. CD300lf binds the P domain with a 2:2 stoichiometry, engaging a cleft between the AB and DE loops of the P2 subdomain at a site that overlaps the epitopes of neutralizing antibodies. We also identify that bile acids are cofactors enhancing MNoV cell-binding and infectivity. Structures of CD300lf-P domain in complex with glycochenodeoxycholic acid (GCDCA) and lithocholic acid (LCA) reveal two bile acid binding sites at the P domain dimer interface distant from receptor binding sites. The structural determinants for receptor and bile acid binding are supported by numerous biophysical assays utilizing interface residue mutations. We find that the monomeric affinity of CD300lf for the P domain is low and is divalent cation dependent. We have also determined the crystal structure of CD300lf in complex with phosphocholine, revealing that MNoV engages its receptor in a manner mimicking host ligands including similar metal coordination. Docking of the cocomplex structures onto a cryo-EM-derived model of MNoV suggests that each virion can make multiple CD300lf engagements, and thus, infection may be driven by the avidity of cell surface clustered CD300lf. These studies identify multiple potential modulators of norovirus infection that may act to regulate the interaction between the viral capsid P domain and its cognate cellular receptor.
履歴
登録2018年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22018年10月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: VP1 P domain
B: VP1 P domain
F: CMRF35-like molecule 1
G: CMRF35-like molecule 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,53334
ポリマ－91,1234
非ポリマー2,41130
水8,809489
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13480 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area31130 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)49.105, 134.824, 139.592
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ABFG

#1: タンパク質 VP1 P domain / VP1


分子量: 32906.094 Da / 分子数: 2 / 断片: VP1 Protruding domain (UNP residues 229-530) / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: native
由来: (組換発現) Murine norovirus 1 (マウスノロウイルス 1)
プラスミド: pET21a(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q80J94
#2: タンパク質 CMRF35-like molecule 1 / CLM-1 / CD300 antigen-like family member F / Leukocyte mono-Ig-like receptor 3 / Myeloid-associated ...CLM-1 / CD300 antigen-like family member F / Leukocyte mono-Ig-like receptor 3 / Myeloid-associated immunoglobulin-like receptor 5 / MAIR-V


分子量: 12655.293 Da / 分子数: 2 / 断片: CD300lf ectodomain (UNP residues 20-131) / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: refolded / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: CD300lf, CLM1, DIR2, IREM1, LMIR3, PIGR3, IgSF13 / プラスミド: pET21a(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6SJQ7

-
非ポリマー , 4種, 519分子

#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-CHO / GLYCOCHENODEOXYCHOLIC ACID / グリコケノデオキシコ-ル酸


分子量: 449.623 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H43NO5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 可溶化剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 489 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.7
詳細: 0.1 M Tris, pH 8.7, 0.11 M magnesium chloride, 11% PEG10000, 100 uM sodium glycochenodeoxycholate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.00004 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CMOS / 日付: 2017年10月2日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00004 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→60.7 Å / Num. obs: 67388 / % possible obs: 87.04 % / 冗長度: 5.8 % / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.2444 / Net I/σ(I): 6.48
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / Num. unique obs: 1306 / CC1/2: 0.046

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 3LQ6 & 5FFL

3lq6

5ffl


解像度: 1.95→60.7 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.24
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2571 3085 5.17 %
Rwork0.2084 --
obs0.2109 59671 87.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 133.54 Å2 / Biso mean: 38.196 Å2 / Biso min: 14.61 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→60.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6394 0 374 489 7257
Biso mean--50.61 37.52 -
残基数----825
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076729
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6129110
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0491021
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031171
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.853935
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 22

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9501-1.98060.348170.316532834511
1.9806-2.0130.3376350.333972175625
2.013-2.04770.336540.3164988104233
2.0477-2.0850.3571060.33611924203067
2.085-2.12510.3581360.31552527266387
2.1251-2.16850.3581480.30172846299498
2.1685-2.21560.32051640.27882885304998
2.2156-2.26720.40921530.30942717287094
2.2672-2.32390.30231520.24262940309299
2.3239-2.38670.28971670.239129083075100
2.3867-2.45690.30431740.238129383112100
2.4569-2.53620.30471780.230528793057100
2.5362-2.62690.26891430.227129623105100
2.6269-2.7320.26651630.215629613124100
2.732-2.85640.27551720.199929283100100
2.8564-3.0070.25291520.192829393091100
3.007-3.19540.24961520.180829723124100
3.1954-3.44210.22581440.177929943138100
3.4421-3.78840.20321760.169730003176100
3.7884-4.33650.2161610.155829903151100
4.3365-5.46290.19071550.161930603215100
5.4629-60.73350.26931830.238131793362100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る