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- PDB-6dnl: Crystal Structure of Neisseria meningitidis DsbD c-terminal domai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dnl
タイトルCrystal Structure of Neisseria meningitidis DsbD c-terminal domain in the reduced form
要素Thiol:disulfide interchange protein DsbD
キーワードOXIDOREDUCTASE / disulphide reductase / Dsb proteins
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-disulfide reductase / protein-disulfide reductase [NAD(P)H] activity / cytochrome complex assembly / protein-disulfide reductase activity / membrane => GO:0016020 / cell redox homeostasis / electron transfer activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Thiol:disulphide interchange protein DsbD / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain superfamily / DsbD gamma / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal / Cytochrome C biogenesis protein, transmembrane domain / Cytochrome C biogenesis protein transmembrane domain / Thioredoxin-like domain / Thioredoxin-like fold / Thioredoxin ...Thiol:disulphide interchange protein DsbD / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain superfamily / DsbD gamma / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal / Cytochrome C biogenesis protein, transmembrane domain / Cytochrome C biogenesis protein transmembrane domain / Thioredoxin-like domain / Thioredoxin-like fold / Thioredoxin / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Thiol:disulfide interchange protein DsbD / Thiol:disulfide interchange protein DsbD
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Smith, R.P. / Heras, B. / Paxman, J.J.
引用
ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Structural and biochemical insights into the disulfide reductase mechanism of DsbD, an essential enzyme for neisserial pathogens.
著者: Smith, R.P. / Mohanty, B. / Mowlaboccus, S. / Paxman, J.J. / Williams, M.L. / Headey, S.J. / Wang, G. / Subedi, P. / Doak, B.C. / Kahler, C.M. / Scanlon, M.J. / Heras, B.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2018
タイトル: Production, biophysical characterization and initial crystallization studies of the N- and C-terminal domains of DsbD, an essential enzyme in Neisseria meningitidis.
著者: Smith, R.P. / Whitten, A.E. / Paxman, J.J. / Kahler, C.M. / Scanlon, M.J. / Heras, B.
履歴
登録2018年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22018年11月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thiol:disulfide interchange protein DsbD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,80112
ポリマ－13,1011
非ポリマー70011
水1,69394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area660 Å2
ΔGint-196 kcal/mol
Surface area6850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.250, 28.060, 45.800
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.960, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Thiol:disulfide interchange protein DsbD / Protein-disulfide reductase / Disulfide reductase


分子量: 13100.884 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
遺伝子: dipZ, dsbD, A6L27_07425, ERS514851_00843 / プラスミド: pMCSG7
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0Y6T358, UniProt: Q9JYM0*PLUS, protein-disulfide reductase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M zinc acetate dehydrate, 0.1 M sodium cacodylate trihydrate pH 7.5 and 18% w/v PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2016年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→44.965 Å / Num. obs: 12150 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 18.71 Å2 / Rpim(I) all: 0.059 / Rrim(I) all: 0.116 / Rsym value: 0.099 / Net I/av σ(I): 5 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
1.7-1.793.90.5311.417500.3060.6140.53199.9
1.79-1.93.90.3432.216740.20.3980.343100
1.9-2.033.90.2223.315520.130.2580.22299.8
2.03-2.193.90.1624.214700.0940.1880.16299.9
2.19-2.43.80.1275.213390.0730.1470.12799.9
2.4-2.693.80.1046.212260.060.120.10499.9
2.69-3.13.70.0897.310770.0520.1030.08999.5
3.1-3.83.60.0738.29190.0440.0860.07399.8
3.8-5.383.40.0698.77250.0430.0820.069100
5.38-34.2983.60.05312.64180.0310.0620.05399

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→34.298 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.45
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2134 634 5.22 %
Rwork0.177 --
obs0.1789 12135 99.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 148.14 Å2 / Biso mean: 28.3486 Å2 / Biso min: 9.54 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→34.298 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数921 0 29 94 1044
Biso mean--35.16 37.75 -
残基数----115
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7-1.83130.29191070.236422952402100
1.8313-2.01550.2731160.202222762392100
2.0155-2.30710.191430.175722742417100
2.3071-2.90650.24191410.183822832424100
2.9065-34.30490.18481270.15882373250099
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.71191.01752.29463.64641.8183.6756-0.11220.20210.1191-0.06220.02370.0715-0.05440.06060.09870.10860.00190.02490.10220.02710.07310.27221.35314.4397
24.0442-1.08930.01583.20620.08875.23710.43690.60460.2744-1.1145-0.1591-0.11970.15580.3581-0.07960.4550.01920.01280.30170.06460.232313.54422.025.1998
32.745-0.6572-0.58713.0471.01882.3586-0.036-0.15270.04970.10950.1008-0.14150.16160.2642-0.01810.13210.0173-0.00040.16040.01560.10576.1477-2.134818.3679
47.92094.1904-3.57748.5888-1.64055.9224-0.07560.9047-0.91-0.4341-0.0846-0.4840.98110.16290.22380.37120.1538-0.00950.2988-0.07230.20729.7827-9.70065.1376
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 33 )A1 - 33
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 34 through 54 )A34 - 54
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 55 through 103 )A55 - 103
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 104 through 115 )A104 - 115

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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