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- PDB-6ded: Crystal structure of the C-terminal ARM domain of Homo sapiens SP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ded
タイトルCrystal structure of the C-terminal ARM domain of Homo sapiens SPIN90 (SH3-protein interacting with Nck), residues 351-722
要素NCK-interacting protein with SH3 domain
キーワードENDOCYTOSIS / inactive form / N-terminally truncated SPIN90 / 6 and 2-3 armadillo repeats / unable to activate Arp2-3 complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Arp2/3 complex binding / intermediate filament / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / cytoskeleton organization / cytoskeletal protein binding / FCGR3A-mediated phagocytosis / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / positive regulation of neuron projection development / SH3 domain binding / endocytosis ...Arp2/3 complex binding / intermediate filament / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / cytoskeleton organization / cytoskeletal protein binding / FCGR3A-mediated phagocytosis / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / positive regulation of neuron projection development / SH3 domain binding / endocytosis / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
SPIN90, SH3 domain / SPIN90/Ldb17, leucine-rich domain / SPIN90/Ldb17 / SPIN90/Ldb17, leucine-rich domain / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
NCK-interacting protein with SH3 domain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.204 Å
データ登録者Nolen, B.J. / Luan, Q.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Health & Human Services (HHS)R01GM092917 米国
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2018
タイトル: Structure of the nucleation-promoting factor SPIN90 bound to the actin filament nucleator Arp2/3 complex.
著者: Luan, Q. / Liu, S.L. / Helgeson, L.A. / Nolen, B.J.
履歴
登録2018年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年11月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NCK-interacting protein with SH3 domain
B: NCK-interacting protein with SH3 domain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,5822
ポリマ－84,5822
非ポリマー00
水5,819323
1
A: NCK-interacting protein with SH3 domain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2911
ポリマ－42,2911
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: NCK-interacting protein with SH3 domain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2911
ポリマ－42,2911
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.365, 76.170, 92.257
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.12, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 NCK-interacting protein with SH3 domain / 54 kDa VacA-interacting protein / 54 kDa vimentin-interacting protein / VIP54 / 90 kDa SH3 protein ...54 kDa VacA-interacting protein / 54 kDa vimentin-interacting protein / VIP54 / 90 kDa SH3 protein interacting with Nck / AF3p21 / Dia-interacting protein 1 / DIP-1 / Diaphanous protein-interacting protein / SH3 adapter protein SPIN90 / WASP-interacting SH3-domain protein / WISH / Wiskott-Aldrich syndrome protein-interacting protein


分子量: 42291.148 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 350-722 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NCKIPSD, AF3P21, SPIN90 / プラスミド: pGv67
詳細 (発現宿主): N-terminal GST-fusion with TEV cleavage site
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: Q9NZQ3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 323 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 50 mM Tris, pH 7.5, 700 mM sodium potassium tartrate
Temp details: room temperature

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9797423 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年8月3日 / 詳細: Sagitally focusing 2nd crystal
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9797423 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 53032 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 47.5 Å2 / Rpim(I) all: 0.087 / Rrim(I) all: 0.147 / Rsym value: 0.131 / Χ2: 2.374 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 2657 / CC1/2: 0.302 / Χ2: 1.356 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-30002.3.10データ削減
HKL-30002.3.10データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SAD model

解像度: 2.204→35.699 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.65
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2391 2559 4.83 %random selection
Rwork0.2148 ---
obs0.216 52992 98.99 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.204→35.699 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5363 0 0 323 5686
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035468
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5957413
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3272037
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.022868
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003948
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.204-2.24640.41051140.32742681X-RAY DIFFRACTION93
2.2464-2.29220.31491400.29632766X-RAY DIFFRACTION100
2.2922-2.3420.34351220.29132803X-RAY DIFFRACTION99
2.342-2.39650.34491140.26952834X-RAY DIFFRACTION99
2.3965-2.45640.30881640.26632774X-RAY DIFFRACTION99
2.4564-2.52280.29791460.25482777X-RAY DIFFRACTION100
2.5228-2.59710.30291250.25072835X-RAY DIFFRACTION100
2.5971-2.68080.27251490.24452797X-RAY DIFFRACTION100
2.6808-2.77660.26381480.23622826X-RAY DIFFRACTION100
2.7766-2.88780.2461330.22932824X-RAY DIFFRACTION100
2.8878-3.01910.25611160.2272846X-RAY DIFFRACTION100
3.0191-3.17820.24511510.2232827X-RAY DIFFRACTION100
3.1782-3.37720.24071710.21442774X-RAY DIFFRACTION100
3.3772-3.63770.20851710.19152817X-RAY DIFFRACTION100
3.6377-4.00330.20761650.1872801X-RAY DIFFRACTION99
4.0033-4.58160.19851420.17672817X-RAY DIFFRACTION99
4.5816-5.76840.21291380.19662866X-RAY DIFFRACTION100
5.7684-35.70340.2231500.19562768X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -17.2927 Å / Origin y: 7.3402 Å / Origin z: -23.7301 Å
111213212223313233
T0.2548 Å2-0.0145 Å20.0265 Å2-0.237 Å2-0.0229 Å2--0.2657 Å2
L0.4259 °2-0.0257 °20.3828 °2-0.253 °2-0.1799 °2--0.5256 °2
S-0.0434 Å °0.0309 Å °0.0196 Å °-0.0191 Å °0.0078 Å °-0.0293 Å °-0.0168 Å °0.0084 Å °0.0354 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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