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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6dc5 | ||||||
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Title | RSV prefusion F in complex with AM22 Fab | ||||||
![]() |
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![]() | IMMUNE SYSTEM / Viral fusion glycoprotein / human antibody | ||||||
Function / homology | ![]() positive regulation of syncytium formation by virus / Translation of respiratory syncytial virus mRNAs / RSV-host interactions / Maturation of hRSV A proteins / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / host cell Golgi membrane / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / complement activation, classical pathway ...positive regulation of syncytium formation by virus / Translation of respiratory syncytial virus mRNAs / RSV-host interactions / Maturation of hRSV A proteins / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / host cell Golgi membrane / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / complement activation, classical pathway / antigen binding / antibacterial humoral response / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / blood microparticle / symbiont entry into host cell / immune response / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / host cell plasma membrane / virion membrane / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Jones, H.G. / McLellan, J.S. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Alternative conformations of a major antigenic site on RSV F. Authors: Jones, H.G. / Battles, M.B. / Lin, C.C. / Bianchi, S. / Corti, D. / McLellan, J.S. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 549.1 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 87.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 117.4 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6dc3C ![]() 6dc4SC ![]() 4mmsS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Antibody , 2 types, 6 molecules BEHCFI
#2: Antibody | Mass: 24123.217 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #3: Antibody | Mass: 23273.938 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
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-Protein / Sugars , 2 types, 6 molecules ADG![](data/chem/img/NAG.gif)
![](data/chem/img/NAG.gif)
#1: Protein | Mass: 63218.344 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() Strain: A2 / Production host: ![]() #4: Sugar | |
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-Non-polymers , 2 types, 9 molecules ![](data/chem/img/CD.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
#5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-PEG / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.08 Å3/Da / Density % sol: 60.08 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 Details: 32% PEG 400, 4% PEG 3350, 0.01 M cadmium chloride, 0.1 M sodium acetate pH 5.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 270 / Detector: CCD / Date: Jul 31, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.5→50.55 Å / Num. obs: 52333 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 58.62 Å2 / CC1/2: 0.933 / Net I/σ(I): 5.7 |
Reflection shell | Resolution: 3.5→3.61 Å / Rmerge(I) obs: 0.903 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 4425 / % possible all: 98.6 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4MMS, 6DC4 Resolution: 3.5→47.231 Å / SU ML: 0.46 / Cross valid method: FREE R-VALUE / Phase error: 24.93
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 211.52 Å2 / Biso min: 3.96 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.5→47.231 Å
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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