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万見
- PDB-6d97: Structure of aldehyde dehydrogenase 12 (ALDH12) from Zea mays -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6d97
タイトルStructure of aldehyde dehydrogenase 12 (ALDH12) from Zea mays
要素Aldehyde dehydrogenase 12
キーワードOXIDOREDUCTASE / ALDH12 / ROSSMANN FOLD / L-glutamate-gamma-semialdehyde dehydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase activity / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Aldehyde dehydrogenase family 7 member A1-like / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase ...Aldehyde dehydrogenase family 7 member A1-like / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Aldehyde dehydrogenase 12
類似検索 - 構成要素
生物種Zea mays (トウモロコシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Tanner, J.J. / Korasick, D.A. / Kopecny, D.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM065546 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM093123 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2019
タイトル: Structural and Biochemical Characterization of Aldehyde Dehydrogenase 12, the Last Enzyme of Proline Catabolism in Plants.
著者: David A Korasick / Radka Končitíková / Martina Kopečná / Eva Hájková / Armelle Vigouroux / Solange Moréra / Donald F Becker / Marek Šebela / John J Tanner / David Kopečný /
要旨: Heterokonts, Alveolata protists, green algae from Charophyta and Chlorophyta divisions, and all Embryophyta plants possess an aldehyde dehydrogenase (ALDH) gene named ALDH12. Here, we provide a ...Heterokonts, Alveolata protists, green algae from Charophyta and Chlorophyta divisions, and all Embryophyta plants possess an aldehyde dehydrogenase (ALDH) gene named ALDH12. Here, we provide a biochemical characterization of two ALDH12 family members from the lower plant Physcomitrella patens and higher plant Zea mays. We show that ALDH12 encodes an NAD-dependent glutamate γ-semialdehyde dehydrogenase (GSALDH), which irreversibly converts glutamate γ-semialdehyde (GSAL), a mitochondrial intermediate of the proline and arginine catabolism, to glutamate. Sedimentation equilibrium and small-angle X-ray scattering analyses reveal that in solution both plant GSALDHs exist as equilibrium between a domain-swapped dimer and the dimer-of-dimers tetramer. Plant GSALDHs share very low-sequence identity with bacterial, fungal, and animal GSALDHs (classified as ALDH4), which are the closest related ALDH superfamily members. Nevertheless, the crystal structure of ZmALDH12 at 2.2-Å resolution  shows that nearly all key residues involved in the recognition of GSAL are identical to those in ALDH4, indicating a close functional relationship with ALDH4. Phylogenetic analysis suggests that the transition from ALDH4 to ALDH12 occurred during the evolution of the endosymbiotic plant ancestor, prior to the evolution of green algae and land plants. Finally, ALDH12 expression in maize and moss is downregulated in response to salt and drought stresses, possibly to maintain proline levels. Taken together, these results provide molecular insight into the biological roles of the plant ALDH12 family.
履歴
登録2018年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年1月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldehyde dehydrogenase 12
B: Aldehyde dehydrogenase 12
C: Aldehyde dehydrogenase 12
D: Aldehyde dehydrogenase 12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)244,5188
ポリマ－241,8654
非ポリマー2,6544
水10,413578
1
A: Aldehyde dehydrogenase 12
B: Aldehyde dehydrogenase 12
ヘテロ分子

A: Aldehyde dehydrogenase 12
B: Aldehyde dehydrogenase 12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)244,5188
ポリマ－241,8654
非ポリマー2,6544
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area26300 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area60680 Å2
手法PISA
2
A: Aldehyde dehydrogenase 12
B: Aldehyde dehydrogenase 12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,2594
ポリマ－120,9322
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8900 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area34590 Å2
手法PISA
3
C: Aldehyde dehydrogenase 12
D: Aldehyde dehydrogenase 12
ヘテロ分子

C: Aldehyde dehydrogenase 12
D: Aldehyde dehydrogenase 12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)244,5188
ポリマ－241,8654
非ポリマー2,6544
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_657-x+1,y,-z+21
Buried area26240 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area61110 Å2
手法PISA
4
C: Aldehyde dehydrogenase 12
D: Aldehyde dehydrogenase 12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,2594
ポリマ－120,9322
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8960 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area34710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)160.642, 123.737, 103.707
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.620, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
Aldehyde dehydrogenase 12


分子量: 60466.184 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zea mays (トウモロコシ) / 遺伝子: ALDH12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A2H4PMI3, L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 578 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.06 %
結晶化温度: 293 K / 手法: batch mode
詳細: 50% v/v of a precipitant mixture containing 25% v/v 2-methyl-2,4-pentanediol, 25% w/v polyethylene glycol 1000, and 25% w/v polyethylene glycol 3350; and 0.1 M Tris/bicine pH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2016年11月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→61.87 Å / Num. obs: 98196 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 32.5 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rpim(I) all: 0.057 / Rrim(I) all: 0.109 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.2-2.242.81.0071267245450.4560.7121.2411.193.4
12.05-61.873.50.02821596180.9980.0180.03437.895.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.32データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4MPY

4mpy


解像度: 2.2→46.68 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.19
Rfactor反射数%反射
Rfree0.21 4909 5 %
Rwork0.1646 --
obs0.1668 98146 99.21 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 84.78 Å2 / Biso mean: 36.7229 Å2 / Biso min: 15.58 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→46.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16100 0 108 578 16786
Biso mean--38.55 35.36 -
残基数----2087
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00316626
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.67622606
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0462512
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042906
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.48510057
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2-2.2250.29591520.25212865301793
2.225-2.25120.34751570.27152982313994
2.2512-2.27860.31791580.26043010316898
2.2786-2.30750.30961660.239831653331100
2.3075-2.33780.31591640.231931013265100
2.3378-2.36990.27061640.208231133277100
2.3699-2.40370.28081630.208131113274100
2.4037-2.43960.28561660.206431323298100
2.4396-2.47770.26691650.199231383303100
2.4777-2.51830.26521640.204531163280100
2.5183-2.56180.25861620.198430863248100
2.5618-2.60830.29531650.200231283293100
2.6083-2.65850.28281650.204831433308100
2.6585-2.71280.30091620.195830813243100
2.7128-2.77170.25151650.190531253290100
2.7717-2.83620.25811650.19231293294100
2.8362-2.90710.26861640.18631263290100
2.9071-2.98570.22321650.172931263291100
2.9857-3.07360.26371650.17531363301100
3.0736-3.17270.22121630.177231103273100
3.1727-3.28610.20631650.164431353300100
3.2861-3.41760.20791630.157430993262100
3.4176-3.57310.19191650.15193121328699
3.5731-3.76140.19121640.13873122328699
3.7614-3.9970.14531620.13033085324799
3.997-4.30540.14581650.122631263291100
4.3054-4.73830.1451660.118431493315100
4.7383-5.4230.16931640.129531353299100
5.423-6.8290.17511670.159931653332100
6.829-46.69070.15161680.13863177334599
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.56060.00130.01240.6635-0.27441.09840.0675-0.1294-0.16370.1691-0.0154-0.08520.03170.1124-0.04790.1971-0.0231-0.05540.2120.00860.2645-2.729230.963668.9251
21.27360.2228-0.36170.3941-0.25321.08280.0407-0.01320.18310.0692-0.0197-0.0866-0.28470.2634-0.02380.264-0.0617-0.02530.2252-0.01160.24747.929860.300852.7405
30.52940.3805-0.07961.0184-0.12260.2030.0135-0.00810.0617-0.00830.06280.23050.0361-0.0925-0.07530.25920.00770.00630.29480.05520.246627.578129.3262101.5173
40.4313-0.13230.11481.3418-0.32230.28470.06140.16560.1027-0.248-0.00380.14290.00260.0011-0.05480.23650.01940.01150.28610.04170.226143.456848.566376.8726
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA28 - 549
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB28 - 549
3X-RAY DIFFRACTION3chain CC29 - 549
4X-RAY DIFFRACTION4chain DD28 - 549

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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