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- PDB-6czk: Crystal structure of wild-type human pro-cathepsin H -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6czk
タイトルCrystal structure of wild-type human pro-cathepsin H
要素Pro-cathepsin H
キーワードHYDROLASE / papain family cysteine peptidase / protein degradation in lysosome / inhibitory prodomain
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin H / neuropeptide catabolic process / HLA-A specific activating MHC class I receptor activity / dichotomous subdivision of terminal units involved in lung branching / positive regulation of peptidase activity / multivesicular body lumen / alveolar lamellar body / membrane protein proteolysis / immune response-regulating signaling pathway / bradykinin catabolic process ...cathepsin H / neuropeptide catabolic process / HLA-A specific activating MHC class I receptor activity / dichotomous subdivision of terminal units involved in lung branching / positive regulation of peptidase activity / multivesicular body lumen / alveolar lamellar body / membrane protein proteolysis / immune response-regulating signaling pathway / bradykinin catabolic process / Surfactant metabolism / metanephros development / surfactant homeostasis / cellular response to thyroid hormone stimulus / zymogen activation / positive regulation of epithelial cell migration / thyroid hormone binding / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / antigen processing and presentation / aminopeptidase activity / response to retinoic acid / cysteine-type peptidase activity / MHC class II antigen presentation / ERK1 and ERK2 cascade / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of apoptotic signaling pathway / protein destabilization / T cell mediated cytotoxicity / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / positive regulation of angiogenesis / tertiary granule lumen / peptidase activity / collagen-containing extracellular matrix / secretory granule lumen / endopeptidase activity / ficolin-1-rich granule lumen / adaptive immune response / lysosome / positive regulation of cell migration / immune response / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.001 Å
データ登録者Huang, X. / Hao, Y.
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2018
タイトル: Crystal structures of human procathepsin H.
著者: Hao, Y. / Purtha, W. / Cortesio, C. / Rui, H. / Gu, Y. / Chen, H. / Sickmier, E.A. / Manzanillo, P. / Huang, X.
履歴
登録2018年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pro-cathepsin H
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,44510
ポリマ－37,4501
非ポリマー1,9969
水5,999333
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.416, 97.416, 107.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-527-

HOH

21A-764-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Pro-cathepsin H


分子量: 37449.559 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSH, CPSB
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P09668, cathepsin H

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糖 , 2種, 2分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 3種, 340分子

#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 333 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 0.1 M sodium phosphate dibasic, citric acid, pH 4.2, 2.0 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年6月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→100 Å / Num. obs: 40304 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.087 / Χ2: 1.054 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 6.1 / Num. unique obs: 1973 / Rpim(I) all: 0.202 / Rrim(I) all: 0.553 / Χ2: 0.937 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 8PCH

8pch


解像度: 2.001→44.368 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.24 / 位相誤差: 18.38
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1996 1981 4.98 %
Rwork0.1705 --
obs0.172 39803 98.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.001→44.368 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2470 0 127 333 2930
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082708
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9223684
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.9471576
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054389
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006456
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0005-2.05050.23021320.20952535X-RAY DIFFRACTION95
2.0505-2.1060.24541350.19482631X-RAY DIFFRACTION96
2.106-2.16790.21511430.18512638X-RAY DIFFRACTION98
2.1679-2.23790.20881350.17472633X-RAY DIFFRACTION98
2.2379-2.31790.17621400.17192673X-RAY DIFFRACTION99
2.3179-2.41070.19951450.17622702X-RAY DIFFRACTION99
2.4107-2.52040.19921350.17882682X-RAY DIFFRACTION100
2.5204-2.65330.22651430.18812710X-RAY DIFFRACTION99
2.6533-2.81950.22881450.18832720X-RAY DIFFRACTION100
2.8195-3.03710.26081440.18262733X-RAY DIFFRACTION100
3.0371-3.34270.21551410.17462742X-RAY DIFFRACTION100
3.3427-3.82610.17081470.14942756X-RAY DIFFRACTION100
3.8261-4.81960.15541430.13512784X-RAY DIFFRACTION100
4.8196-44.37930.19541530.17992883X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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