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- PDB-6cyt: HIV-1 TAR loop in complex with Tat:AFF4:P-TEFb -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cyt
タイトルHIV-1 TAR loop in complex with Tat:AFF4:P-TEFb
要素
  • AF4/FMR2 family member 4
  • Cyclin-T1
  • Cyclin-dependent kinase 9
  • Protein Tat
  • RNA (5'-R(P*AP*UP*CP*UP*GP*AP*GP*CP*CP*UP*GP*GP*GP*AP*GP*CP*U)-3')
キーワードTRANSCRIPTION/RNA / RNA binding protein / HIV-1 Tat / transcription elongation / HIV-1 TAR / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation / super elongation complex / trans-activation response element binding / P-TEFb complex / Interactions of Tat with host cellular proteins / nucleus localization / protein serine/threonine phosphatase inhibitor activity / 7SK snRNA binding / RNA polymerase core enzyme binding / positive regulation of viral transcription ...symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation / super elongation complex / trans-activation response element binding / P-TEFb complex / Interactions of Tat with host cellular proteins / nucleus localization / protein serine/threonine phosphatase inhibitor activity / 7SK snRNA binding / RNA polymerase core enzyme binding / positive regulation of viral transcription / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / regulation of mRNA 3'-end processing / regulation of muscle cell differentiation / positive regulation of protein localization to chromatin / symbiont-mediated perturbation of host chromatin organization / symbiont-mediated suppression of host translation initiation / symbiont-mediated evasion of host immune response / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / host cell nucleolus / transcription regulator activator activity / transcription elongation factor activity / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / host-mediated activation of viral transcription / actinin binding / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / RNA polymerase binding / [RNA-polymerase]-subunit kinase / negative regulation of protein localization to chromatin / histone acetyltransferase binding / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / cellular response to cytokine stimulus / replication fork processing / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / molecular sequestering activity / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / spermatid development / cyclin-dependent kinase / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / RNA-binding transcription regulator activity / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / regulation of DNA repair / nucleosome binding / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / cyclin binding / response to endoplasmic reticulum stress / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / transcription elongation factor complex / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / molecular condensate scaffold activity / euchromatin / PML body / PKR-mediated signaling / transcription coactivator binding / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / fibrillar center / kinase activity / regulation of gene expression / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase II / host cell cytoplasm / cell population proliferation / protein phosphorylation / transcription cis-regulatory region binding / protein kinase activity / regulation of cell cycle / nuclear body / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / protein domain specific binding / cell division / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / DNA-templated transcription / chromatin binding / protein kinase binding / host cell nucleus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
AF4/FMR2 family / AF4 interaction motif / AF4/FMR2, C-terminal homology domain / AF-4 proto-oncoprotein N-terminal region / AF4 interaction motif / AFF4, C-terminal homology domain / Tat domain superfamily / Immunodeficiency virus transactivating regulatory protein (Tat) / : / Transactivating regulatory protein (Tat) ...AF4/FMR2 family / AF4 interaction motif / AF4/FMR2, C-terminal homology domain / AF-4 proto-oncoprotein N-terminal region / AF4 interaction motif / AFF4, C-terminal homology domain / Tat domain superfamily / Immunodeficiency virus transactivating regulatory protein (Tat) / : / Transactivating regulatory protein (Tat) / Cyclin-T2-like, C-terminal domain / Cyclin/Cyclin-like subunit Ssn8 / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Protein Tat / Cyclin-T1 / Protein Tat / Cyclin-dependent kinase 9 / AF4/FMR2 family member 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Schulze Gahmen, U. / Hurley, J.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P50GM0882250 米国
引用
ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Structural mechanism for HIV-1 TAR loop recognition by Tat and the super elongation complex.
著者: Schulze-Gahmen, U. / Hurley, J.H.
#1: ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Insights into HIV-1 proviral transcription from integrative structure and dynamics of the Tat:AFF4:P-TEFb:TAR complex.
著者: Schulze-Gahmen, U. / Echeverria, I. / Stjepanovic, G. / Bai, Y. / Lu, H. / Schneidman-Duhovny, D. / Doudna, J.A. / Zhou, Q. / Sali, A. / Hurley, J.H.
履歴
登録2018年4月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22019年1月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclin-dependent kinase 9
B: Cyclin-T1
C: AF4/FMR2 family member 4
D: Protein Tat
N: RNA (5'-R(P*AP*UP*CP*UP*GP*AP*GP*CP*CP*UP*GP*GP*GP*AP*GP*CP*U)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,3647
ポリマ－86,2335
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)148.580, 148.580, 104.630
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

-
タンパク質 , 3種, 3分子 ABD

#1: タンパク質 Cyclin-dependent kinase 9 / C-2K / Cell division cycle 2-like protein kinase 4 / Cell division protein kinase 9 / ...C-2K / Cell division cycle 2-like protein kinase 4 / Cell division protein kinase 9 / Serine/threonine-protein kinase PITALRE / Tat-associated kinase complex catalytic subunit


分子量: 38226.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK9, CDC2L4, TAK
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 2 RZ-2014 (蝶・蛾)
参照: UniProt: P50750, cyclin-dependent kinase, [RNA-polymerase]-subunit kinase
#2: タンパク質 Cyclin-T1 / Cyclin-T


分子量: 30618.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCNT1
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 2 RZ-2014 (蝶・蛾)
参照: UniProt: O60563
#4: タンパク質 Protein Tat


分子量: 6784.110 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: tat
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 2 RZ-2014 (蝶・蛾)
参照: UniProt: A0A0C5HAL9, UniProt: P04608*PLUS

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タンパク質・ペプチド / RNA鎖 / 非ポリマー , 3種, 4分子 CN

#3: タンパク質・ペプチド AF4/FMR2 family member 4 / ALL1-fused gene from chromosome 5q31 protein / Protein AF-5q31 / Major CDK9 elongation factor- ...ALL1-fused gene from chromosome 5q31 protein / Protein AF-5q31 / Major CDK9 elongation factor-associated protein


分子量: 4164.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AFF4, AF5Q31, MCEF, HSPC092 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UHB7
#5: RNA鎖 RNA (5'-R(P*AP*UP*CP*UP*GP*AP*GP*CP*CP*UP*GP*GP*GP*AP*GP*CP*U)-3')


分子量: 6438.879 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.2 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 50 mM Tris 8.5, 0.2M Ammonium Acetate, 6 mM MgCl2, 8% PEG 4K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11583 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月11日
放射モノクロメーター: KHOZU Double flat crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11583 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→140 Å / Num. obs: 17145 / % possible obs: 99.47 % / 冗長度: 37.6 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 3.5→3.625 Å / 冗長度: 16.3 % / Mean I/σ(I) obs: 0.63 / Num. unique obs: 1690 / CC1/2: 0.441 / % possible all: 96.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5L1Z

5l1z


解像度: 3.5→128.674 Å / SU ML: 0.57 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.31
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2829 1701 9.97 %
Rwork0.2475 --
obs0.251 17060 99.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 329.53 Å2 / Biso mean: 154.237 Å2 / Biso min: 82.62 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.5→128.674 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5255 364 2 0 5621
Biso mean--178.72 --
残基数----671
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.5002-3.60320.40171260.3831209133595
3.6032-3.71950.33871450.334812811426100
3.7195-3.85240.37411350.318812461381100
3.8524-4.00670.30161320.286112801412100
4.0067-4.18910.29731490.268812751424100
4.1891-4.40990.29581400.245712671407100
4.4099-4.68620.24261400.238612761416100
4.6862-5.04810.27371460.243112931439100
5.0481-5.55610.29291460.24812721418100
5.5561-6.360.32451420.29212931435100
6.36-8.01280.30051420.263913121454100
8.0128-128.7610.23581580.18761355151399
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.81881.42516.53552.23490.7825.5342-3.1147-1.14581.7561-3.20141.70051.6776-0.4463-0.10570.99972.4514-0.06290.39662.3514-0.36713.341415.565630.084448.868
26.9793-1.93136.9321.2464-2.46777.1242-0.3332-2.16591.5786-0.11960.74311.65261.3665-2.1605-0.70951.7938-0.75990.00813.14190.18172.210217.044320.403932.5205
32.34091.5507-0.85742.4831.78094.0986-0.10582.8979-3.03130.16250.12322.9087-0.5914-1.87490.24562.5313-0.450.46623.6917-0.4742.60212.265821.685140.9875
48.90660.5972-1.5477.8488-3.51924.9712-0.1459-0.49320.4684-0.26490.5130.2638-0.9608-0.8207-0.4061.2946-0.0453-0.07811.5209-0.17990.962262.901550.887328.3972
58.29261.3508-2.95773.2989-2.36537.55340.1698-0.34520.19110.2107-0.1547-0.27930.22740.41010.00580.75470.0343-0.01140.7566-0.07440.642863.438551.237111.7608
62.24381.3796-0.79682.28690.01924.40170.8007-1.1752-1.48091.193-1.5984-0.0776-0.15680.77360.99322.096-0.24670.08692.18410.27451.849952.994423.542530.2813
75.65461.7779-0.04747.15241.62666.7042-0.1911-0.57240.0671-0.0231-0.12820.80450.4636-1.3070.37740.923-0.2250.08651.404-0.02040.816938.922533.528122.1731
83.47393.42773.41523.50373.45513.37930.29181.2891-2.7588-0.9451-0.323-0.25363.1265-1.59650.43192.7163-0.24190.14281.6822-0.54221.812344.590312.57161.3639
94.5264-4.0818-1.37334.13692.4625.2883-1.1598-0.5451-2.07040.92820.42010.5992.2113-0.07210.78412.1307-0.06550.19441.22780.12441.921342.519511.894718.5031
104.859-3.97291.59493.60610.24917.2849-0.49671.05281.0767-1.32242.7703-1.61640.80210.2971-2.04822.2206-1.5430.21183.3404-0.25162.07921.923212.895822.4619
116.73662.35781.03542.28153.02727.91181.6262-1.7469-2.40880.59670.2912-1.43360.99540.6955-2.63722.0778-0.79820.30051.8777-0.26972.463315.289515.171717.207
125.69965.2958-3.32328.5837-2.6891.9686-0.0479-0.6615-2.35870.8729-1.9518-0.04382.5142-4.99691.81651.876-0.95640.36742.2818-0.52291.746738.857312.1216-4.6727
137.94181.38366.3862.03381.68257.8203-0.0319-1.23121.0218-0.0154-2.6543-4.1231-1.4163-0.19792.0911.4292-0.3034-0.07931.6029-0.06693.239634.70061.75817.9577
144.52272.1279-3.86022.3459-0.86084.8901-0.92580.0505-1.8410.1868-0.0875-0.21760.9937-0.31521.34122.5406-0.68990.05542.0408-0.26352.307427.031411.039111.06
154.3761-3.1376-1.18846.7376-0.57576.99970.0397-0.0366-1.2417-1.6-0.54280.939-0.3049-0.40930.37591.493-0.2097-0.32112.0234-0.12731.299329.61732.587610.233
161.34831.43072.01583.20981.89513.0563-1.33490.8316-0.79530.20580.5227-0.3151-0.4861.2270.63591.4725-0.19020.20772.27830.06891.917826.08425.531820.9256
174.36531.87372.06154.7747-3.09475.01530.4567-0.9743-3.2319-0.6243-1.9148-0.44342.6465-4.04551.4832.7044-0.262-0.53932.4825-0.4875.420438.979644.2998-5.0275
188.7167-0.11780.38948.021-0.56079.33330.18330.7731.0196-0.5957-0.3386-0.3081-0.8851-0.11640.15471.01080.07120.09511.0390.20420.82659.270462.67-4.4542
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'N' and (resid 22 through 26 )N22 - 26
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'N' and (resid 27 through 34 )N27 - 34
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'N' and (resid 35 through 38 )N35 - 38
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 8 through 55 )A8 - 55
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 56 through 177 )A56 - 177
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 7 through 27 )B7 - 27
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 28 through 205 )B28 - 205
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 206 through 226 )B206 - 226
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 227 through 250 )B227 - 250
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 251 through 254 )B251 - 254
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 255 through 261 )B255 - 261
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 34 through 41 )C34 - 41
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 42 through 48 )C42 - 48
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resid 49 through 64 )C49 - 64
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resid 1 through 30 )D1 - 30
16X-RAY DIFFRACTION16chain D and (resid 31 through 48)D31 - 48
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'A' and (resid 178 through 181 )A178 - 181
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'A' and (resid 182 through 330 )A182 - 330

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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