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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6cyk | ||||||
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タイトル | CTX-M-14 N106S mutant | ||||||
![]() | Beta-lactamase | ||||||
![]() | HYDROLASE / Beta-lactamase CTX-M-14 | ||||||
機能・相同性 | ![]() beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Patel, M.P. / Hu, L. / Sankaran, B. / Brown, C. / Prasad, B.V.V. / Palzkill, T. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Synergistic effects of functionally distinct substitutions in beta-lactamase variants shed light on the evolution of bacterial drug resistance. 著者: Patel, M.P. / Hu, L. / Brown, C.A. / Sun, Z. / Adamski, C.J. / Stojanoski, V. / Sankaran, B. / Prasad, B.V.V. / Palzkill, T. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 222.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 175.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 439.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 440.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 27.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 43.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 27973.520 Da / 分子数: 2 / 変異: N106S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: blaCTX-M-14, beta-lactamase CTX-M-14, bla-CTX-M-14a, blaCTX-M-14a, blaCTX-M-14b, blaCTX-M-14c, blaCTX-M-27b, blatoho-3, blaUOE-2, CTX-M-14, AM333_26030, APT94_14605, BET08_34355, BJJ90_ ...遺伝子: blaCTX-M-14, beta-lactamase CTX-M-14, bla-CTX-M-14a, blaCTX-M-14a, blaCTX-M-14b, blaCTX-M-14c, blaCTX-M-27b, blatoho-3, blaUOE-2, CTX-M-14, AM333_26030, APT94_14605, BET08_34355, BJJ90_27545, BK334_27290, BMR21_24310, BMR35_25520, BMR49_25760, BXT93_06855, CA268_29135, CDL37_21060, CR538_26855, ETN48_p0088, pCT_085, pHK01_011 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9L5C7, UniProt: Q9L5C8*PLUS, beta-lactamase #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.3 % |
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結晶化 | 温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 0.2 M calcium acetate hydrate, 20% (w/v) PEG 3350, pH 7.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 93 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年7月2日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.7→23.4 Å / Num. obs: 96247 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.6 % / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 8.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.7→1.73 Å / Rmerge(I) obs: 0.516 / CC1/2: 0.721 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 4PM5 解像度: 1.7→22.92 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.93 / 位相誤差: 17.41
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→22.92 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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