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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6cyk | ||||||
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Title | CTX-M-14 N106S mutant | ||||||
![]() | Beta-lactamase | ||||||
![]() | HYDROLASE / Beta-lactamase CTX-M-14 | ||||||
Function / homology | ![]() beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Patel, M.P. / Hu, L. / Sankaran, B. / Brown, C. / Prasad, B.V.V. / Palzkill, T. | ||||||
Funding support | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() Title: Synergistic effects of functionally distinct substitutions in beta-lactamase variants shed light on the evolution of bacterial drug resistance. Authors: Patel, M.P. / Hu, L. / Brown, C.A. / Sun, Z. / Adamski, C.J. / Stojanoski, V. / Sankaran, B. / Prasad, B.V.V. / Palzkill, T. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 175.4 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 440.7 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 27.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 43.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6cynC ![]() 6cyqC ![]() 6cyuC ![]() 4pm5S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 27973.520 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: N106S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: blaCTX-M-14, beta-lactamase CTX-M-14, bla-CTX-M-14a, blaCTX-M-14a, blaCTX-M-14b, blaCTX-M-14c, blaCTX-M-27b, blatoho-3, blaUOE-2, CTX-M-14, AM333_26030, APT94_14605, BET08_34355, BJJ90_27545, ...Gene: blaCTX-M-14, beta-lactamase CTX-M-14, bla-CTX-M-14a, blaCTX-M-14a, blaCTX-M-14b, blaCTX-M-14c, blaCTX-M-27b, blatoho-3, blaUOE-2, CTX-M-14, AM333_26030, APT94_14605, BET08_34355, BJJ90_27545, BK334_27290, BMR21_24310, BMR35_25520, BMR49_25760, BXT93_06855, CA268_29135, CDL37_21060, CR538_26855, ETN48_p0088, pCT_085, pHK01_011 Production host: ![]() ![]() References: UniProt: Q9L5C7, UniProt: Q9L5C8*PLUS, beta-lactamase #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.03 Å3/Da / Density % sol: 39.3 % |
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Crystal grow | Temperature: 296 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.2 M calcium acetate hydrate, 20% (w/v) PEG 3350, pH 7.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 93 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() |
Detector | Type: RIGAKU RAXIS HTC / Detector: IMAGE PLATE / Date: Jul 2, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.7→23.4 Å / Num. obs: 96247 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 3.6 % / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 8.8 |
Reflection shell | Resolution: 1.7→1.73 Å / Rmerge(I) obs: 0.516 / CC1/2: 0.721 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4PM5 Resolution: 1.7→22.92 Å / SU ML: 0.18 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.93 / Phase error: 17.41
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.7→22.92 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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