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- PDB-6cew: Segment AMMAAA from the low complexity domain of TDP-43, residues... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cew
タイトルSegment AMMAAA from the low complexity domain of TDP-43, residues 321-326
要素AMMAAA
キーワードPROTEIN FIBRIL / Amyloid / Steric-zipper
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Guenther, E.L. / Cao, Q. / Lu, J. / Sawaya, M.R. / Eisenberg, D.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)AG029430 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2018
タイトル: Atomic structures of TDP-43 LCD segments and insights into reversible or pathogenic aggregation.
著者: Elizabeth L Guenther / Qin Cao / Hamilton Trinh / Jiahui Lu / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / David R Boyer / Jose A Rodriguez / Michael P Hughes / David S Eisenberg /
要旨: The normally soluble TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) is found aggregated both in reversible stress granules and in irreversible pathogenic amyloid. In TDP-43, the low-complexity domain (LCD) is ...The normally soluble TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) is found aggregated both in reversible stress granules and in irreversible pathogenic amyloid. In TDP-43, the low-complexity domain (LCD) is believed to be involved in both types of aggregation. To uncover the structural origins of these two modes of β-sheet-rich aggregation, we have determined ten structures of segments of the LCD of human TDP-43. Six of these segments form steric zippers characteristic of the spines of pathogenic amyloid fibrils; four others form LARKS, the labile amyloid-like interactions characteristic of protein hydrogels and proteins found in membraneless organelles, including stress granules. Supporting a hypothetical pathway from reversible to irreversible amyloid aggregation, we found that familial ALS variants of TDP-43 convert LARKS to irreversible aggregates. Our structures suggest how TDP-43 adopts both reversible and irreversible β-sheet aggregates and the role of mutation in the possible transition of reversible to irreversible pathogenic aggregation.
履歴
登録2018年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年6月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AMMAAA
B: AMMAAA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,1292
ポリマ－1,1292
非ポリマー00
水724
1
A: AMMAAA
B: AMMAAA
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,77712
ポリマ－6,77712
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
crystal symmetry operation4_555x+1/2,-y+1/2,-z1
crystal symmetry operation4_455x-1/2,-y+1/2,-z1
crystal symmetry operation4_655x+3/2,-y+1/2,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)9.520, 15.440, 44.100
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド AMMAAA


分子量: 564.718 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 321-326 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide AMMAAA corresponding to segment 321-326 of TDP-43
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.43 Å3/Da
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: 1.3 M ammonium phosphate, 0.1 M sodium acetate pH 6.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→22.05 Å / Num. obs: 2209 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 3.507 % / Biso Wilson estimate: 12.836 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.181 / Rrim(I) all: 0.214 / Χ2: 0.781 / Net I/σ(I): 3.16
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.2-1.233.4970.6831.431450.6920.899.3
1.23-1.273.60.6171.621550.8860.72299.4
1.27-1.33.390.5791.571540.8440.67792.8
1.3-1.343.6240.4841.921250.8890.55988
1.34-1.393.7920.4412.331440.8190.51792.9
1.39-1.443.8580.5362.111340.8090.62199.3
1.44-1.493.6180.3672.531360.940.4398.6
1.49-1.553.5150.3572.711340.940.41595
1.55-1.623.6420.3442.81200.8960.40190.2
1.62-1.73.5860.2493.521110.9810.29797.4
1.7-1.793.3130.263.671150.9830.30393.5
1.79-1.93.4740.2374.141140.9730.27795
1.9-2.033.7250.2274.221020.9380.26397.1
2.03-2.193.5730.1794.57960.9690.20599
2.19-2.43.2290.1855.02960.9620.22198
2.4-2.693.4320.174.92810.9530.20998.8
2.69-3.13.1590.1315.44820.9470.15898.8
3.1-3.83.2740.1245.62620.9740.14495.4
3.8-5.373.0630.1035.87630.9970.126100
5.37-22.052.60.0314.484010.038100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.53 Å22.08 Å
Translation1.53 Å22.08 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.7.17位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: IDEAL BETA STRAND

解像度: 1.2→22.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 2.286 / SU ML: 0.045 / SU R Cruickshank DPI: 0.0612 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.061 / ESU R Free: 0.054
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2184 108 4.9 %RANDOM
Rwork0.1979 ---
obs0.1989 2078 96.09 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 25.38 Å2 / Biso mean: 9.425 Å2 / Biso min: 6.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.64 Å20 Å2-0 Å2
2--0.85 Å20 Å2
3----0.21 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.2→22.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数74 0 0 4 78
Biso mean---22.32 -
残基数----12
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0278
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0288
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4312.028103
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6293200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.912512
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.1271515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0580.213
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0285
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.0211
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.0793166
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free20.46453
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded3.6265168
LS精密化 シェル解像度: 1.201→1.232 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.261 12 -
Rwork0.261 133 -
all-145 -
obs--98.64 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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