[日本語] English
万見
- PDB-5whn: Crystal structure of the segment, NFGAFS, from the low complexity... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5whn
タイトルCrystal structure of the segment, NFGAFS, from the low complexity domain of TDP-43, residues 312-317
要素Segment of TAR DNA-binding protein 43
キーワードPROTEIN FIBRIL / Amyloid / LARKS / TDP-43
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular non-membrane-bounded organelle / negative regulation by host of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / response to endoplasmic reticulum stress / RNA splicing ...nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular non-membrane-bounded organelle / negative regulation by host of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / response to endoplasmic reticulum stress / RNA splicing / negative regulation of protein phosphorylation / molecular condensate scaffold activity / mRNA 3'-UTR binding / regulation of protein stability / regulation of circadian rhythm / positive regulation of insulin secretion / mRNA processing / cytoplasmic stress granule / positive regulation of protein import into nucleus / rhythmic process / regulation of gene expression / double-stranded DNA binding / regulation of apoptotic process / amyloid fibril formation / regulation of cell cycle / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of gene expression / lipid binding / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / TAR DNA-binding protein 43, C-terminal / TAR DNA-binding protein 43, N-terminal / TAR DNA-binding protein 43, N-terminal domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TAR DNA-binding protein 43
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Guenther, E.L. / Sawaya, M.R. / Eisenberg, D.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)NIH NIA AG029430 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2018
タイトル: Atomic structures of TDP-43 LCD segments and insights into reversible or pathogenic aggregation.
著者: Elizabeth L Guenther / Qin Cao / Hamilton Trinh / Jiahui Lu / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / David R Boyer / Jose A Rodriguez / Michael P Hughes / David S Eisenberg /
要旨: The normally soluble TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) is found aggregated both in reversible stress granules and in irreversible pathogenic amyloid. In TDP-43, the low-complexity domain (LCD) is ...The normally soluble TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) is found aggregated both in reversible stress granules and in irreversible pathogenic amyloid. In TDP-43, the low-complexity domain (LCD) is believed to be involved in both types of aggregation. To uncover the structural origins of these two modes of β-sheet-rich aggregation, we have determined ten structures of segments of the LCD of human TDP-43. Six of these segments form steric zippers characteristic of the spines of pathogenic amyloid fibrils; four others form LARKS, the labile amyloid-like interactions characteristic of protein hydrogels and proteins found in membraneless organelles, including stress granules. Supporting a hypothetical pathway from reversible to irreversible amyloid aggregation, we found that familial ALS variants of TDP-43 convert LARKS to irreversible aggregates. Our structures suggest how TDP-43 adopts both reversible and irreversible β-sheet aggregates and the role of mutation in the possible transition of reversible to irreversible pathogenic aggregation.
履歴
登録2017年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年6月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32018年6月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Segment of TAR DNA-binding protein 43


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6421
ポリマ－6421
非ポリマー00
水00
1
A: Segment of TAR DNA-binding protein 43
x 15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,62515
ポリマ－9,62515
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_535x,y-2,z1
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation1_575x,y+2,z1
crystal symmetry operation4_455x-1/2,-y+1/2,-z1
crystal symmetry operation4_445x-1/2,-y-1/2,-z1
crystal symmetry operation4_435x-1/2,-y-3/2,-z1
crystal symmetry operation4_465x-1/2,-y+3/2,-z1
crystal symmetry operation4_425x-1/2,-y-5/2,-z1
crystal symmetry operation4_555x+1/2,-y+1/2,-z1
crystal symmetry operation4_545x+1/2,-y-1/2,-z1
crystal symmetry operation4_535x+1/2,-y-3/2,-z1
crystal symmetry operation4_565x+1/2,-y+3/2,-z1
crystal symmetry operation4_525x+1/2,-y-5/2,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)13.820, 4.850, 46.740
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド Segment of TAR DNA-binding protein 43 / TDP-43


分子量: 641.673 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 312-317 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide NFGAFS corresponding tosegment 312-317 of TDP-43
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13148

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 100mM phosphate/citrate 4.2, 40% ethanol, 5% PEG 1000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→13.253 Å / Num. obs: 1447 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.299 % / Biso Wilson estimate: 4.49 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.172 / Rrim(I) all: 0.184 / Χ2: 0.955 / Net I/σ(I): 9.65 / Num. measured all: 12008 / Scaling rejects: 11
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.1-1.146.3740.7262.521230.8230.78975.9
1.14-1.197.5350.5173.851420.9090.55390.4
1.19-1.249.6810.4236.021190.9410.44883.8
1.24-1.39.3470.3597.061240.9630.383100
1.3-1.379.3760.3327.471250.9580.35299.2
1.37-1.458.9610.2848.661270.9350.303100
1.45-1.557.9210.2038.981270.9880.21898.4
1.55-1.688.1670.18210.781080.9830.19694.7
1.68-1.848.8790.15313.69910.9640.16497.8
1.84-2.069.0430.11914.98920.9930.127100
2.06-2.387.9390.11216.29990.990.12100
2.38-2.917.2290.09716.97700.9920.10698.6
2.91-4.117.9680.09318.55620.9960.099100
4.11-13.2535.7630.09415.95380.9890.10392.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIXdev_1555精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DGJ

3dgj


解像度: 1.1→13.253 Å / SU ML: 0.07 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 14.3
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1601 145 10.03 %
Rwork0.1334 --
obs0.136 1445 93.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 8.39 Å2 / Biso mean: 4.55 Å2 / Biso min: 3.06 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.1→13.253 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数46 0 0 0 46
残基数----6
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00652
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9570
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.16
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00510
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.68216
LS精密化 シェル解像度: 1.0995→13.2538 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1601 145 -
Rwork0.1334 1300 -
all-1445 -
obs--94 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -2.6945 Å / Origin y: -1.2041 Å / Origin z: 6.5345 Å
111213212223313233
T0.0432 Å2-0.0009 Å2-0.0058 Å2-0.0386 Å2-0.001 Å2--0.037 Å2
L1.3674 °20.1206 °20.4301 °2-0.2267 °20.088 °2--0.1474 °2
S-0.0345 Å °-0.0637 Å °-0.013 Å °-0.0156 Å °-0.0109 Å °-0.0264 Å °0.0245 Å °-0.0569 Å °0.0244 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る