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- PDB-6cbc: Crystal structure of an N-terminal fragment of Vps13. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cbc
タイトルCrystal structure of an N-terminal fragment of Vps13.
要素Vacuolar protein sorting-associated protein
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Lipid transfer protein / Membrane trafficking / Endoplasmic reticulum / Mitochondria / Endosomes
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipid transfer activity / protein retention in Golgi apparatus / intermembrane lipid transfer / protein targeting to vacuole / late endosome to vacuole transport / mitochondrion organization / phospholipid binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein 13, VPS13 adaptor binding domain / Vacuolar protein sorting-associated protein 13, fungi / Vacuolar protein sorting-associated protein 13 / VPS13, repeated region / Vacuolar protein sorting-associated protein 13, DH-like domain / Vacuolar protein sorting-associated protein 13, second N-terminal domain / : / : / : / : ...Vacuolar protein sorting-associated protein 13, VPS13 adaptor binding domain / Vacuolar protein sorting-associated protein 13, fungi / Vacuolar protein sorting-associated protein 13 / VPS13, repeated region / Vacuolar protein sorting-associated protein 13, DH-like domain / Vacuolar protein sorting-associated protein 13, second N-terminal domain / : / : / : / : / : / : / Vacuolar protein sorting-associated protein 13-like, N-terminal domain / VPS13-like family N-terminal region / Cytosolic fatty-acid binding proteins signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
Intermembrane lipid transfer protein VPS13
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Kumar, N. / Horenkamp, F.A. / Reinisch, K.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM08616 米国
引用ジャーナル: J. Cell Biol. / 年: 2018
タイトル: VPS13A and VPS13C are lipid transport proteins differentially localized at ER contact sites.
著者: Kumar, N. / Leonzino, M. / Hancock-Cerutti, W. / Horenkamp, F.A. / Li, P. / Lees, J.A. / Wheeler, H. / Reinisch, K.M. / De Camilli, P.
履歴
登録2018年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_audit_support
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein
B: Vacuolar protein sorting-associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,4692
ポリマ－78,4692
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2810 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area30040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.933, 85.984, 71.027
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.67, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein


分子量: 39234.477 Da / 分子数: 2 / 変異: P228H, P236E / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (strain DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719) (菌類)
株: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / 遺伝子: CTHT_0020450 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: G0S3B8
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.68 %
結晶化温度: 310 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM Bis-Tris pH 6.5-6.7 and 34-38% 7 15/4 Pentaerythritol ethoxylate (Hampton). Drops were equilibrated against well solution containing 1 M NaCl
PH範囲: 6.5-6.7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→48.6 Å / Num. obs: 28582 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 20.4 % / Net I/σ(I): 21.9
反射 シェル解像度: 3→3.18 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
pointlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3→48.543 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 30.9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2642 1355 4.88 %
Rwork0.2301 --
obs0.2317 27771 99.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→48.543 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4003 0 0 0 4003
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0114084
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4525545
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.7421430
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.096651
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007702
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.10720.39691420.32542666X-RAY DIFFRACTION99
3.1072-3.23160.40351270.27852600X-RAY DIFFRACTION100
3.2316-3.37870.27081490.25162698X-RAY DIFFRACTION100
3.3787-3.55670.26971410.21562572X-RAY DIFFRACTION99
3.5567-3.77950.24251310.22322641X-RAY DIFFRACTION100
3.7795-4.07120.27011480.22772629X-RAY DIFFRACTION100
4.0712-4.48060.30051120.21052712X-RAY DIFFRACTION100
4.4806-5.12840.24671270.20462622X-RAY DIFFRACTION100
5.1284-6.45880.26861440.24622640X-RAY DIFFRACTION100
6.4588-48.54940.22281340.22832636X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 41.6662 Å / Origin y: 61.5358 Å / Origin z: 54.9668 Å
111213212223313233
T0.6218 Å20.0763 Å20.0231 Å2-0.5793 Å2-0.0274 Å2--0.4308 Å2
L1.2789 °20.1412 °20.2098 °2-1.9302 °21.1191 °2--4.8326 °2
S0.052 Å °0.1806 Å °-0.0557 Å °0.0584 Å °-0.2508 Å °0.084 Å °0.2212 Å °-1.0996 Å °0.1803 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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