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- PDB-4f4e: Crystal structure of Aromatic-amino-acid aminotransferase from Bu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f4e
タイトルCrystal structure of Aromatic-amino-acid aminotransferase from Burkholderia pseudomallei covalently bound to pyridoxal phosphate
要素Aromatic-amino-acid aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / SSGCID / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / pyridoxal phosphate lysine
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; 含窒素の基を移すもの; H2N-アミノ基を移すもの / L-phenylalanine biosynthetic process from chorismate via phenylpyruvate / L-tyrosine-2-oxoglutarate transaminase activity / pyridoxal phosphate binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Burkholderia pseudomallei (類鼻疽菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of Aromatic-amino-acid aminotransferase from Burkholderia pseudomallei covalently bound to pyridoxal phosphate
著者: Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) / Abendroth, J. / Clifton, M.C. / Staker, B.L. / Myler, P. / Stewart, L.J.
履歴
登録2012年5月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月25日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aromatic-amino-acid aminotransferase
B: Aromatic-amino-acid aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,0996
ポリマ－90,8512
非ポリマー2484
水15,475859
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6640 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area29060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.920, 74.820, 85.280
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Aromatic-amino-acid aminotransferase


分子量: 45425.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia pseudomallei (類鼻疽菌)
株: K96243 / 遺伝子: BPSS0355, tyrB / プラスミド: AVA0421 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q63NE4, aromatic-amino-acid transaminase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 859 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.07 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Emerald Bio JCSG+ screen C1: 20% PEG8000, 100 mM phosphate/citrate, pH 4.2, 200 mM sodium chloride, 36.1 mg/mL BupsE.01471.a.A1 PW 34948 + 2.5 mM PLP, tray 233390c1, cryoprotectant: 10/20% ...詳細: Emerald Bio JCSG+ screen C1: 20% PEG8000, 100 mM phosphate/citrate, pH 4.2, 200 mM sodium chloride, 36.1 mg/mL BupsE.01471.a.A1 PW 34948 + 2.5 mM PLP, tray 233390c1, cryoprotectant: 10/20% ethylene glycol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月9日
放射モノクロメーター: RIGAKU VARIMAX HF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 80697 / Num. obs: 80481 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 22.744 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 20.33
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.8-1.8530.4652.4717069578198.7
1.85-1.93.10.4052.8517587574599.4
1.9-1.953.20.3143.7717672556299.6
1.95-2.013.30.2564.817847540599.8
2.01-2.083.40.2135.9318151529199.8
2.08-2.153.90.1728.0819775507799.8
2.15-2.234.60.14210.9822587492499.9
2.23-2.324.80.12313.0422856475499.9
2.32-2.4350.10715.222911455699.9
2.43-2.555.30.09617.3823241436099.9
2.55-2.685.70.08220.37238374152100
2.68-2.856.60.07324.55261423974100
2.85-3.047.30.0630.52271443704100
3.04-3.297.30.04836.8254533478100
3.29-3.67.30.03846.35235033213100
3.6-4.027.30.0359.07212492915100
4.02-4.657.20.02764.3188042598100
4.65-5.697.20.02759.03160162224100
5.69-8.057.10.02856.9123281747100
8.05-506.40.01781.556486102198

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.8 Å36.05 Å
Translation1.8 Å36.05 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
StructureStudioデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4EFF

4eff


解像度: 1.8→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / WRfactor Rfree: 0.1683 / WRfactor Rwork: 0.1382 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8971 / SU B: 4.159 / SU ML: 0.068 / SU R Cruickshank DPI: 0.1114 / SU Rfree: 0.1086 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC, TLS / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.111 / ESU R Free: 0.109 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1964 4037 5 %RANDOM
Rwork0.1607 ---
all0.1625 80697 --
obs0.1625 80427 99.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 50.1 Å2 / Biso mean: 17.3325 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å20 Å20 Å2
2--0.02 Å2-0 Å2
3---0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5996 0 16 859 6871
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0196213
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024119
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5861.978474
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.963310006
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6055826
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.7723.209268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.87915950
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9861556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2980
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0217114
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021316
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 264 -
Rwork0.246 5196 -
all-5460 -
obs-5781 98.5 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3930.21340.14630.41450.0850.43860.0602-0.058-0.0510.0194-0.0527-0.05360.03120.0182-0.00740.0166-0.0082-0.00180.02990.02110.0207115.04914.78969.946
20.5867-0.04910.37660.39590.0160.5699-0.0229-0.06350.0077-0.0077-0.01990.0925-0.0722-0.11150.04280.01110.0148-0.00820.0229-0.0110.032986.60120.80949.791
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 399
2X-RAY DIFFRACTION1A500 - 501
3X-RAY DIFFRACTION2B1 - 399
4X-RAY DIFFRACTION2B500 - 501

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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