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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3bnc | ||||||
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Title | Lipoxygenase-1 (Soybean) I553G Mutant | ||||||
![]() | Seed lipoxygenase-1 | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / DIOXYGENASE / LIPOXYGENASE / METALLOPROTEIN / FATTY ACIDS / Fatty acid biosynthesis / Iron / Lipid synthesis / Metal-binding / Oxylipin biosynthesis / ---- | ||||||
Function / homology | ![]() linolenate 9R-lipoxygenase activity / linoleate 13S-lipoxygenase / linoleate 13S-lipoxygenase activity / oxylipin biosynthetic process / lipid oxidation / oxidoreductase activity, acting on single donors with incorporation of molecular oxygen, incorporation of two atoms of oxygen / fatty acid oxidation / fatty acid biosynthetic process / iron ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Tomchick, D.R. | ||||||
![]() | ![]() Title: Enzyme structure and dynamics affect hydrogen tunneling: the impact of a remote side chain (I553) in soybean lipoxygenase-1. Authors: Meyer, M.P. / Tomchick, D.R. / Klinman, J.P. #1: ![]() Title: Kinetic studies of oxygen reactivity in soybean lipoxygenase-1. Authors: Knapp, M.J. / Klinman, J.P. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 152.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 437.9 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 443.6 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 36.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 57.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3bnbC ![]() 3bndC ![]() 3bneC ![]() 1f8nS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 94466.055 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: I553G, S160E Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: Chemical | ChemComp-FE / |
#3: Chemical | ChemComp-ACY / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.28 Å3/Da / Density % sol: 46.1 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 Details: PEG 3350, sodium acetate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: SBC-3 / Detector: CCD / Date: Sep 10, 2004 |
Radiation | Monochromator: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97921 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.65→31.8 Å / Num. all: 102487 / Num. obs: 102487 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 18.7 |
Reflection shell | Resolution: 1.65→1.68 Å / Redundancy: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.523 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 92.8 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1f8n Resolution: 1.65→27.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 3.559 / SU ML: 0.063 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.093 / ESU R Free: 0.092 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 16.889 Å2
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Refine analyze | Luzzati sigma a free: 0.063 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.65→27.59 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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