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- PDB-6c9h: non-phosphorylated AMP-activated protein kinase bound to pharmaco... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6c9h
タイトルnon-phosphorylated AMP-activated protein kinase bound to pharmacological activator R734
要素
  • (5'-AMP-activated protein kinase subunit ...) x 2
  • 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1
キーワードTRANSFERASE / AMPK / activator / R734
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glucosylceramide biosynthetic process / positive regulation of mitochondrial transcription / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / nail development / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / regulation of stress granule assembly / histone H2BS36 kinase activity / regulation of peptidyl-serine phosphorylation / cold acclimation / positive regulation of peptidyl-lysine acetylation ...negative regulation of glucosylceramide biosynthetic process / positive regulation of mitochondrial transcription / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / nail development / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / regulation of stress granule assembly / histone H2BS36 kinase activity / regulation of peptidyl-serine phosphorylation / cold acclimation / positive regulation of peptidyl-lysine acetylation / bile acid signaling pathway / lipid droplet disassembly / Lipophagy / regulation of bile acid secretion / positive regulation of skeletal muscle tissue development / import into nucleus / CAMKK-AMPK signaling cascade / cAMP-dependent protein kinase regulator activity / regulation of vesicle-mediated transport / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / nucleotide-activated protein kinase complex / : / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / tau-protein kinase / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / protein kinase regulator activity / cellular response to ethanol / negative regulation of TOR signaling / protein localization to lipid droplet / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / response to caffeine / motor behavior / regulation of glycolytic process / bile acid and bile salt transport / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / cAMP-dependent protein kinase activity / lipid biosynthetic process / AMP-activated protein kinase activity / negative regulation of tubulin deacetylation / tau-protein kinase activity / Macroautophagy / cholesterol biosynthetic process / AMP binding / fatty acid oxidation / positive regulation of protein kinase activity / fatty acid homeostasis / negative regulation of lipid catabolic process / cellular response to nutrient levels / regulation of microtubule cytoskeleton organization / positive regulation of autophagy / cellular response to glucose starvation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / response to UV / positive regulation of protein localization / energy homeostasis / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of adipose tissue development / positive regulation of glycolytic process / cellular response to calcium ion / response to gamma radiation / response to activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / cellular response to glucose stimulus / ADP binding / regulation of circadian rhythm / tau protein binding / Wnt signaling pathway / autophagy / fatty acid biosynthetic process / cellular response to hydrogen peroxide / response to estrogen / neuron cellular homeostasis / glucose metabolic process / cellular response to prostaglandin E stimulus / positive regulation of T cell activation / rhythmic process / cellular response to xenobiotic stimulus / positive regulation of cold-induced thermogenesis / glucose homeostasis / cellular response to oxidative stress / cellular response to hypoxia / spermatogenesis / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / response to hypoxia / protein kinase activity / nuclear speck / protein phosphorylation / apical plasma membrane / axon / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / neuronal cell body / chromatin binding / dendrite / positive regulation of cell population proliferation
類似検索 - 分子機能
PRKAA1, UBA-like autoinhibitory domain / 5'-AMP-activated protein kinase alpha 1 catalytic subunit, C-terminal / : / AMP-activated protein kinase, alpha subunit, autoinhibitory domain / : / Association with the SNF1 complex (ASC) domain / ASC domain superfamily / : / 5'-AMP-activated protein kinase beta subunit, interaction domain / 5'-AMP-activated protein kinase beta subunit, interation domain ...PRKAA1, UBA-like autoinhibitory domain / 5'-AMP-activated protein kinase alpha 1 catalytic subunit, C-terminal / : / AMP-activated protein kinase, alpha subunit, autoinhibitory domain / : / Association with the SNF1 complex (ASC) domain / ASC domain superfamily / : / 5'-AMP-activated protein kinase beta subunit, interaction domain / 5'-AMP-activated protein kinase beta subunit, interation domain / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain / Adenylate sensor of SNF1-like protein kinase / AMP-activated protein kinase, glycogen-binding domain / Glycogen recognition site of AMP-activated protein kinase / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBS domain superfamily / CBS domain / CBS domain / CBS domain profile. / Immunoglobulin E-set / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / Chem-R34 / STAUROSPORINE / 5'-AMP-activated protein kinase subunit gamma-1 / 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1 / 5'-AMP-activated protein kinase subunit beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Yan, Y. / Zhou, X.E. / Novick, S. / Shaw, S.J. / Li, Y. / Hitoshi, Y. / Brunzelle, J.S. / Griffin, P.R. / Xu, H.E. / Melcher, K.
資金援助 米国, 中国, 8件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)GM102545 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)DK071662 米国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31300245 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2012ZX09301001 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2012CB910403 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2013CB910600 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)XDB08020303 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2013ZX09507001 中国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2019
タイトル: Structures of AMP-activated protein kinase bound to novel pharmacological activators in phosphorylated, non-phosphorylated, and nucleotide-free states.
著者: Yan, Y. / Zhou, X.E. / Novick, S.J. / Shaw, S.J. / Li, Y. / Brunzelle, J.S. / Hitoshi, Y. / Griffin, P.R. / Xu, H.E. / Melcher, K.
履歴
登録2018年1月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年1月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1
B: 5'-AMP-activated protein kinase subunit beta-1
C: 5'-AMP-activated protein kinase subunit gamma-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,8188
ポリマ－117,8633
非ポリマー1,9555
水1,44180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15840 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area41160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.016, 124.016, 404.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1 / AMPK subunit alpha-1 / Acetyl-CoA carboxylase kinase / ACACA kinase / Hydroxymethylglutaryl-CoA ...AMPK subunit alpha-1 / Acetyl-CoA carboxylase kinase / ACACA kinase / Hydroxymethylglutaryl-CoA reductase kinase / HMGCR kinase / Tau-protein kinase PRKAA1


分子量: 57165.641 Da / 分子数: 1 / 変異: S108D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRKAA1, AMPK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q13131, non-specific serine/threonine protein kinase, EC: 2.7.11.27, [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase, tau-protein kinase

-
5'-AMP-activated protein kinase subunit ... , 2種, 2分子 BC

#2: タンパク質 5'-AMP-activated protein kinase subunit beta-1 / AMPKb


分子量: 23071.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRKAB1, AMPK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y478
#3: タンパク質 5'-AMP-activated protein kinase subunit gamma-1 / AMPKg


分子量: 37626.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRKAG1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P54619

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非ポリマー , 4種, 85分子

#4: 化合物 ChemComp-R34 / 5-{[6-chloro-5-(1-methyl-1H-indol-5-yl)-1H-benzimidazol-2-yl]oxy}-N-hydroxy-2-methylbenzamide


分子量: 446.886 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H19ClN4O3
#5: 化合物 ChemComp-STU / STAUROSPORINE / スタウロスポリン


分子量: 466.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H26N4O3
コメント: 抗がん剤, 抗真菌剤, 抗生剤, alkaloid*YM
#6: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.69 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 0.2 M magnesium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.0782 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0782 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→50 Å / Num. obs: 54649 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 33.6 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.571 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 2.65→2.73 Å / Rmerge(I) obs: 0.716 / Num. unique obs: 4387 / CC1/2: 0.72

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4RER

4rer


解像度: 2.65→49.884 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2423 3678 7.24 %
Rwork0.2133 --
obs0.2154 50807 93.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→49.884 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7285 0 136 80 7501
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037610
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.75810344
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.2714542
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431164
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051283
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6501-2.6850.3297740.2856974X-RAY DIFFRACTION51
2.685-2.72180.3007830.29741071X-RAY DIFFRACTION57
2.7218-2.76060.30181020.30021168X-RAY DIFFRACTION61
2.7606-2.80180.33631030.27651334X-RAY DIFFRACTION71
2.8018-2.84560.31071150.28111555X-RAY DIFFRACTION82
2.8456-2.89230.30581420.27881917X-RAY DIFFRACTION100
2.8923-2.94210.33941510.27541912X-RAY DIFFRACTION100
2.9421-2.99560.28021680.27091864X-RAY DIFFRACTION100
2.9956-3.05320.32251530.26881901X-RAY DIFFRACTION100
3.0532-3.11550.29121550.26571922X-RAY DIFFRACTION100
3.1155-3.18330.29421430.26211935X-RAY DIFFRACTION100
3.1833-3.25730.27181440.26871920X-RAY DIFFRACTION100
3.2573-3.33880.29291450.26431913X-RAY DIFFRACTION100
3.3388-3.4290.29851420.23371924X-RAY DIFFRACTION100
3.429-3.52990.24971420.22811942X-RAY DIFFRACTION100
3.5299-3.64380.2421490.21971948X-RAY DIFFRACTION100
3.6438-3.7740.25391730.21941903X-RAY DIFFRACTION100
3.774-3.9250.25111380.19851938X-RAY DIFFRACTION100
3.925-4.10360.20791490.18721960X-RAY DIFFRACTION100
4.1036-4.31980.23781630.17741942X-RAY DIFFRACTION100
4.3198-4.59030.19441630.16541956X-RAY DIFFRACTION100
4.5903-4.94440.19571490.17461973X-RAY DIFFRACTION100
4.9444-5.44140.20671400.18661998X-RAY DIFFRACTION100
5.4414-6.22760.18851540.20512022X-RAY DIFFRACTION100
6.2276-7.84110.27621650.21812047X-RAY DIFFRACTION100
7.8411-49.89280.20051730.18432190X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.00070.01240.01150.06280.02110.0444-0.03790.02760.01650.03410.0797-0.003-0.19330.04260.10910.1878-0.0267-0.0197-0.1412-0.3231-0.184-26.581725.2783-16.4065
20.001-0.0017-0.00080.00160.00090.001-0.0052-0.00840.028-0.0039-0.00730.0230.0008-0.0146-00.43570.0134-0.00740.4089-0.05680.4006-18.536840.6222-0.625
30.0004-0.0006-00.002-0.0010.001-0.0019-0.01040.01060.0233-0.00070.0158-0.0153-0.018900.88920.03670.02290.8776-0.01470.914-24.697143.633611.1107
40.0139-0.00230.00010.00720.00620.00850.08080.0257-0.045-0.0585-0.0250.0712-0.0537-0.0007-00.70660.2747-0.16580.4848-0.14590.5815-53.649451.2507-14.1175
50.06180.05890.01090.07360.00770.00560.0427-0.04390.06750.0638-0.00450.0232-0.0504-0.0270.02920.2892-0.0927-0.00160.2203-0.10.1757-13.250535.4893-49.6937
60.0125-0.01180.00950.01570.0070.01350.0104-0.0056-0.0099-0.0532-0.0087-0.01020.0006-0.01280.00130.45130.28940.00850.3891-0.16060.4662-46.453347.6867-3.209
70.0019-0.0009-0.00220.00070.00380.0019-0.00680.0026-0.0001-0.0164-0.0284-0.01820.00080.030100.4810.06710.06520.6051-0.18410.555-26.245359.36324.9853
80.0027-0.0051-0.00040.0058-0.00120.0005-0.0106-0.00310.0024-0.0827-0.0237-0.0091-0.037-0.019-0.00730.38860.19960.00220.2878-0.12970.4405-54.334869.00258.0863
90.00420.00110.00080.00510.00370.00350.0038-0.01040.0537-0.02850.0331-0.0481-0.04240.0615-00.5070.02290.15470.5769-0.140.642-29.087866.25669.2948
100.0014-0.0007-00.00310.00270.00060.0107-0.01810.00160.01910.0116-0.0408-0.03130.0171-00.29190.0932-0.01930.3244-0.11540.3877-42.33672.707329.6987
110.0044-0.004-0.00050.01150.010.00810.0186-0.0418-0.00540.04710.0261-0.0283-0.02550.057600.32730.1788-0.01540.5492-0.10680.588-38.127762.94226.6065
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 11 through 276 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 277 through 320 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 321 through 362 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 363 through 549 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 74 through 170 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 171 through 270 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 26 through 48 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 49 through 120 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 121 through 195 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 196 through 235 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 236 through 324 )

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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