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- PDB-5uj7: Structure of the active form of human Origin Recognition Complex ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5uj7 | ||||||
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Title | Structure of the active form of human Origin Recognition Complex ATPase motor module, complex subunitS 1, 4, 5 | ||||||
![]() | (Origin recognition complex subunit ...) x 3 | ||||||
![]() | DNA BINDING PROTEIN / Replication / DNA-binding / AAA+ ATPase | ||||||
Function / homology | ![]() polar body extrusion after meiotic divisions / CDC6 association with the ORC:origin complex / origin recognition complex / E2F-enabled inhibition of pre-replication complex formation / nuclear origin of replication recognition complex / mitotic DNA replication checkpoint signaling / G1/S-Specific Transcription / regulation of DNA replication / DNA replication origin binding / protein polymerization ...polar body extrusion after meiotic divisions / CDC6 association with the ORC:origin complex / origin recognition complex / E2F-enabled inhibition of pre-replication complex formation / nuclear origin of replication recognition complex / mitotic DNA replication checkpoint signaling / G1/S-Specific Transcription / regulation of DNA replication / DNA replication origin binding / protein polymerization / Activation of the pre-replicative complex / DNA replication initiation / Activation of ATR in response to replication stress / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Assembly of the pre-replicative complex / Orc1 removal from chromatin / DNA replication / chromosome, telomeric region / nucleotide binding / chromatin binding / chromatin / nucleolus / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Tocilj, A. / Elkayam, E. / On, K.F. / Joshua-Tor, L. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structure of the active form of human origin recognition complex and its ATPase motor module. Authors: Ante Tocilj / Kin Fan On / Zuanning Yuan / Jingchuan Sun / Elad Elkayam / Huilin Li / Bruce Stillman / Leemor Joshua-Tor / ![]() Abstract: Binding of the Origin Recognition Complex (ORC) to origins of replication marks the first step in the initiation of replication of the genome in all eukaryotic cells. Here, we report the structure of ...Binding of the Origin Recognition Complex (ORC) to origins of replication marks the first step in the initiation of replication of the genome in all eukaryotic cells. Here, we report the structure of the active form of human ORC determined by X-ray crystallography and cryo-electron microscopy. The complex is composed of an ORC1/4/5 motor module lobe in an organization reminiscent of the DNA polymerase clamp loader complexes. A second lobe contains the ORC2/3 subunits. The complex is organized as a double-layered shallow corkscrew, with the AAA+ and AAA+-like domains forming one layer, and the winged-helix domains (WHDs) forming a top layer. CDC6 fits easily between ORC1 and ORC2, completing the ring and the DNA-binding channel, forming an additional ATP hydrolysis site. Analysis of the ATPase activity of the complex provides a basis for understanding ORC activity as well as molecular defects observed in Meier-Gorlin Syndrome mutations. | ||||||
History |
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Structure visualization
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Others | ![]() |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 8523C ![]() 8541C ![]() 5uj8C ![]() 5ujmC ![]() 4xgcS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Origin recognition complex subunit ... , 3 types, 6 molecules ABCDEF
#1: Protein | Mass: 44179.684 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Production host: ![]() References: UniProt: Q13415 #2: Protein | Mass: 50443.266 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Production host: ![]() References: UniProt: O43929 #3: Protein | Mass: 33137.043 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Production host: ![]() References: UniProt: O43913 |
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-Non-polymers , 3 types, 12 molecules ![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/K.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/K.gif)
#4: Chemical | ChemComp-ATP / #5: Chemical | ChemComp-MG / #6: Chemical | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.96 Å3/Da / Density % sol: 58.48 % / Description: Thin plates 100X100 microns |
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Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 22% Ethylene glycol 8% Propylene glycol 10mg/ml protein 1:1 ratio |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Aug 24, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97934 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.39→20 Å / Num. obs: 39700 / % possible obs: 97 % / Redundancy: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 104 Å2 / Rsym value: 0.14 / Net I/σ(I): 8.75 |
Reflection shell | Resolution: 3.39→3.52 Å / Redundancy: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / CC1/2: 0.524 / % possible all: 96 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4XGC Resolution: 3.394→19.882 Å / SU ML: 0.6 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 36.23 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.394→19.882 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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