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- PDB-6c8v: X-ray structure of PqqE from Methylobacterium extorquens -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6c8v
タイトルX-ray structure of PqqE from Methylobacterium extorquens
要素Coenzyme PQQ synthesis protein E
キーワードOXIDOREDUCTASE / peptide modifying enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


PqqA peptide cyclase / pyrroloquinoline quinone biosynthetic process / cyclase activity / S-adenosyl-L-methionine binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / iron ion binding
類似検索 - 分子機能
Coenzyme PQQ biosynthesis protein E, bacteria / Coenzyme PQQ synthesis protein E-like / MoaA/NifB/PqqE, iron-sulphur binding, conserved site / moaA / nifB / pqqE family signature. / 4Fe4S-binding SPASM domain / Iron-sulfur cluster-binding domain / Radical SAM superfamily / Radical SAM core domain profile. / Radical SAM / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / IRON/SULFUR CLUSTER / PqqA peptide cyclase
類似検索 - 構成要素
生物種Methylobacterium extorquens (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Gizzi, A.S. / Grove, T.L. / Bonanno, J.B. / Almo, S.C.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U54GM093342 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U54GM094662 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI133329 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2018
タイトル: X-ray and EPR Characterization of the Auxiliary Fe-S Clusters in the Radical SAM Enzyme PqqE.
著者: Barr, I. / Stich, T.A. / Gizzi, A.S. / Grove, T.L. / Bonanno, J.B. / Latham, J.A. / Chung, T. / Wilmot, C.M. / Britt, R.D. / Almo, S.C. / Klinman, J.P.
履歴
登録2018年1月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年3月7日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coenzyme PQQ synthesis protein E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4783
ポリマ－42,9501
非ポリマー5272
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.570, 97.570, 86.417
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Coenzyme PQQ synthesis protein E / Pyrroloquinoline quinone biosynthesis protein E


分子量: 42950.055 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methylobacterium extorquens (バクテリア)
プラスミド: pMCSG-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P71517
#2: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#3: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.51 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2 M magnesium formate, 20% polyethylene glycol 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.28 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年11月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 15267 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 64.03 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.227 / Net I/σ(I): 4.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.2-3.265.10.9687860.4530.4581.0780.936100
3.26-3.315.10.947620.5210.4411.0460.969100
3.31-3.385.10.7727550.590.3620.861.023100
3.38-3.455.20.7747730.60.3640.8621.051100
3.45-3.525.20.6077560.7680.280.6731.10199.9
3.52-3.65.20.4857710.7990.2230.5381.138100
3.6-3.695.10.4217340.890.1960.4691.124100
3.69-3.795.20.3667790.8860.1680.4061.274100
3.79-3.915.30.357640.9010.1610.3881.27799.9
3.91-4.035.30.2637640.9490.1190.2911.263100
4.03-4.185.30.257510.9530.1120.2761.38100
4.18-4.345.40.2037720.9690.090.2231.391100
4.34-4.545.30.1837770.970.0830.2031.408100
4.54-4.785.30.187390.9750.0830.21.42599.6
4.78-5.085.40.1737750.9750.0780.1921.39599.6
5.08-5.475.20.177690.980.0770.1881.29399.7
5.47-6.025.30.1727450.9750.0780.1911.21399.3
6.02-6.895.10.127730.9870.0570.1341.25599.6
6.89-8.675.60.0837600.9940.0370.0921.293100
8.67-505.30.0557620.9970.0250.0611.85699.2

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.2→19.75 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 20.53
Rfactor反射数%反射
Rfree0.242 394 4.87 %
Rwork0.205 --
obs0.207 8093 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 42.41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→19.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2353 0 12 3 2368
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042421
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.623302
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.622863
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042374
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005419
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2006-3.66120.30991450.26462507X-RAY DIFFRACTION100
3.6612-4.60310.25411220.19872542X-RAY DIFFRACTION100
4.6031-19.75430.19731270.1822650X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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