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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6c3t | ||||||
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タイトル | AMYLOID FORMING PEPTIDE AADTWE FROM TRANSTHYRETIN WITH ATTR-D38A MUTATION ASSOCIATED WITH A FAMILIAL FORM OF TRANSTHYRETIN AMYLOIDOSIS | ||||||
![]() | ALA-ALA-ASP-THR-TRP-GLU | ||||||
![]() | PROTEIN FIBRIL / amyloid / transthyretin / fibril | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Sievers, S.A. / Sawaya, M.R. / Saelices, L. / Eisenberg, D.S. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structures of amyloidogenic segments of human transthyretin. 著者: Saelices, L. / Sievers, S.A. / Sawaya, M.R. / Eisenberg, D.S. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 13.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 370.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 370.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 2.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 2.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 10||||||||
単位格子 |
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要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 691.686 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: AADTWE crystals were grown from a solution containing 100 mg/ml peptide. The reservoir contained 0.2 M Ammonium phosphate monobasic, 0.1 M Tris pH 8.5, and 50 % v/v MPD. Crystals were soaked ...詳細: AADTWE crystals were grown from a solution containing 100 mg/ml peptide. The reservoir contained 0.2 M Ammonium phosphate monobasic, 0.1 M Tris pH 8.5, and 50 % v/v MPD. Crystals were soaked on 25% Glycerol prior to diffraction |
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月29日 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.9792 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1→90 Å / Num. obs: 3204 / % possible obs: 83.5 % / 冗長度: 13.9 % / Rmerge(I) obs: 0.128 / Χ2: 1.071 / Net I/σ(I): 11.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: Ideal beta strand 解像度: 1→21.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.983 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.977 / SU B: 0.639 / SU ML: 0.015 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.027 / ESU R Free: 0.026 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 32.14 Å2 / Biso mean: 3.311 Å2 / Biso min: 2.15 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1→21.58 Å
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LS精密化 シェル | 解像度: 0.996→1.022 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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