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- PDB-6byh: Ubiquitin Variant (UbV.Fl11.1) bound to a human Skp1-Fbl11 fragme... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6byh | ||||||
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Title | Ubiquitin Variant (UbV.Fl11.1) bound to a human Skp1-Fbl11 fragment complex. | ||||||
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![]() | PROTEIN BINDING / Ubiquitination | ||||||
Function / homology | ![]() [histone H3]-dimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me/H3K36me2 demethylase activity / F-box domain binding / unmethylated CpG binding / PcG protein complex / histone H3K36 demethylase activity / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / maintenance of protein location in nucleus ...[histone H3]-dimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me/H3K36me2 demethylase activity / F-box domain binding / unmethylated CpG binding / PcG protein complex / histone H3K36 demethylase activity / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / maintenance of protein location in nucleus / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / SCF ubiquitin ligase complex / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin ligase complex scaffold activity / female gonad development / seminiferous tubule development / Prolactin receptor signaling / male meiosis I / cullin family protein binding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / histone demethylase activity / protein monoubiquitination / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / protein K48-linked ubiquitination / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / neuron projection morphogenesis / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / regulation of mitochondrial membrane potential / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / molecular function activator activity / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / positive regulation of protein ubiquitination / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Manczyk, N. / Sicheri, F. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: A Structure-Based Strategy for Engineering Selective Ubiquitin Variant Inhibitors of Skp1-Cul1-F-Box Ubiquitin Ligases. Authors: Gorelik, M. / Manczyk, N. / Pavlenco, A. / Kurinov, I. / Sidhu, S.S. / Sicheri, F. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 273.8 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6bvaC ![]() 6c16C ![]() 1ubqS ![]() 5ibkS ![]() 5jh5S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 18808.096 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein/peptide | Mass: 5952.017 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q9Y2K7, [histone H3]-dimethyl-L-lysine36 demethylase #3: Protein | Mass: 9986.385 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.51 Å3/Da / Density % sol: 51.03 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6 / Details: 0.1 M PCTP buffer pH6, 25% (w/v) PEG 1500 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 93.15 K |
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Diffraction source | Source: ![]() |
Detector | Type: RIGAKU SATURN 944 / Detector: CCD / Date: Sep 30, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.61→50 Å / Num. obs: 32211 / % possible obs: 98.5 % / Redundancy: 6.8 % / Rsym value: 0.102 / Net I/σ(I): 24.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.61→2.7 Å / Redundancy: 5.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 2735 / Rsym value: 1 / % possible all: 85.4 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1UBQ, 5JH5, 5IBK Resolution: 2.61→45.09 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.33 / Phase error: 34.97
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.61→45.09 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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