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- PDB-6bva: Ubiquitin Variant (UbV.Fl10.1) bound to a human Skp1-Fbl10 fragme... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6bva | ||||||
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Title | Ubiquitin Variant (UbV.Fl10.1) bound to a human Skp1-Fbl10 fragment complex. | ||||||
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![]() | PROTEIN BINDING / Ubiquitination | ||||||
Function / homology | ![]() initiation of neural tube closure / fourth ventricle development / midbrain-hindbrain boundary morphogenesis / third ventricle development / histone H3K36me/H3K36me2 demethylase activity / [histone H3]-dimethyl-L-lysine36 demethylase / embryonic camera-type eye morphogenesis / lateral ventricle development / negative regulation of neural precursor cell proliferation / F-box domain binding ...initiation of neural tube closure / fourth ventricle development / midbrain-hindbrain boundary morphogenesis / third ventricle development / histone H3K36me/H3K36me2 demethylase activity / [histone H3]-dimethyl-L-lysine36 demethylase / embryonic camera-type eye morphogenesis / lateral ventricle development / negative regulation of neural precursor cell proliferation / F-box domain binding / hindbrain development / PcG protein complex / unmethylated CpG binding / histone H3K36 demethylase activity / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / maintenance of protein location in nucleus / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / SCF ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / midbrain development / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of stem cell population maintenance / female gonad development / seminiferous tubule development / Prolactin receptor signaling / male meiosis I / protein monoubiquitination / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / cullin family protein binding / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / histone demethylase activity / protein K48-linked ubiquitination / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / forebrain development / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / neuron projection morphogenesis / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / regulation of mitochondrial membrane potential / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Manczyk, N. / Sicheri, F. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: A Structure-Based Strategy for Engineering Selective Ubiquitin Variant Inhibitors of Skp1-Cul1-F-Box Ubiquitin Ligases. Authors: Gorelik, M. / Manczyk, N. / Pavlenco, A. / Kurinov, I. / Sidhu, S.S. / Sicheri, F. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Others | ![]() |
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Data in XML | ![]() | 20.7 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6byhC ![]() 6c16C ![]() 1ubqS ![]() 5ibkS ![]() 5jh5S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 18808.096 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein/peptide | Mass: 5680.714 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q8NHM5, [histone H3]-dimethyl-L-lysine36 demethylase #3: Protein | Mass: 9972.468 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.5 Å3/Da / Density % sol: 50.71 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 0.1 M Hepes pH 7.5, 0.2 M calcium chloride, 18% (w/v) PEG 6000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 93.15 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Nov 21, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9791 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.66→50 Å / Num. obs: 20716 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 5.3 % / Rsym value: 0.174 / Net I/σ(I): 16.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.66→2.76 Å / Redundancy: 4.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 1.067 / % possible all: 99.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1UBQ, 5IBK, 5JH5 Resolution: 2.66→47.46 Å / SU ML: 0.35 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 2.01 / Phase error: 28.43 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.66→47.46 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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