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- PDB-6bvv: Nipah virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bvv
タイトルNipah virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 3
要素
  • Importin subunit alpha-3
  • Protein W
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Complex / Nipah virus / Importin / Karyopherin / phosphoprotein / W
機能・相同性
機能・相同性情報


dopamine secretion / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / NLS-dependent protein nuclear import complex / NLS-bearing protein import into nucleus / nuclear localization sequence binding / nuclear import signal receptor activity / nuclear pore / ISG15 antiviral mechanism / protein import into nucleus / gene expression ...dopamine secretion / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / NLS-dependent protein nuclear import complex / NLS-bearing protein import into nucleus / nuclear localization sequence binding / nuclear import signal receptor activity / nuclear pore / ISG15 antiviral mechanism / protein import into nucleus / gene expression / nuclear membrane / amyloid fibril formation / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / host cell nucleus / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoprotein P region PNT disordered / Phosphoprotein P region PNT disordered / Phosphoprotein P soyouz module / N-terminal region of Paramyxovirinae phosphoprotein (P) / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain ...Phosphoprotein P region PNT disordered / Phosphoprotein P region PNT disordered / Phosphoprotein P soyouz module / N-terminal region of Paramyxovirinae phosphoprotein (P) / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Importin subunit alpha-3 / Protein W
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Nipah virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Smith, K.M. / Tsimbalyuk, S. / Edwards, M.R. / Aragao, D. / Cross, E.M. / Basler, C.F. / Forwood, J.K.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC) オーストラリア
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses.
著者: Smith, K.M. / Tsimbalyuk, S. / Edwards, M.R. / Cross, E.M. / Batra, J. / Soares da Costa, T.P. / Aragao, D. / Basler, C.F. / Forwood, J.K.
履歴
登録2017年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年3月29日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / database_2
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Importin subunit alpha-3
B: Protein W


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0992
ポリマ－55,0992
非ポリマー00
水3,459192
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3190 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area18320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.701, 65.610, 73.939
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.79, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Importin subunit alpha-3 / Importin alpha Q1 / Qip1 / Karyopherin subunit alpha-4


分子量: 50325.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KPNA4, QIP1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O00629
#2: タンパク質・ペプチド Protein W


分子量: 4773.686 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Nipah virus (ウイルス) / 遺伝子: P/V/C / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0C1C7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M lithium nitrate, 20% w/v PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→38.211 Å / Num. obs: 19881 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 2.3 % / Rpim(I) all: 0.087 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 2.2 % / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique obs: 1953 / Rpim(I) all: 0.274 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
PHENIX精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.3→38.211 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.64
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2224 989 5 %
Rwork0.1994 --
obs0.2006 19788 98.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→38.211 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3400 0 0 192 3592
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063464
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7474728
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.4021273
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043567
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005616
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.42130.27931400.21622681X-RAY DIFFRACTION99
2.4213-2.57290.26721470.21992669X-RAY DIFFRACTION99
2.5729-2.77160.27071390.23482677X-RAY DIFFRACTION98
2.7716-3.05040.24791490.21662677X-RAY DIFFRACTION99
3.0504-3.49150.24731360.21052698X-RAY DIFFRACTION98
3.4915-4.39790.19761340.1792686X-RAY DIFFRACTION98
4.3979-38.21650.16531440.17572711X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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