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- PDB-6buw: Thermus thermophilus 70S complex containing 16S G299A ram mutatio... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6buw | ||||||
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Title | Thermus thermophilus 70S complex containing 16S G299A ram mutation and empty A site. | ||||||
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![]() | RIBOSOME / PROTEIN BIOSYNTHESIS / RIBOSOMES / RNA / tRNA / TRANSFER RNA / 30S / 50S / 70S / 16S / 23S / RIBOSOMAL SUBUNIT / THERMUS THERMOPHILIS / CODON / PROTEIN STRUCTURE / TRANSFER / TRANSLATIONAL / G299A / G347U / RAM | ||||||
Function / homology | ![]() large ribosomal subunit / transferase activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / small ribosomal subunit rRNA binding ...large ribosomal subunit / transferase activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Hoffer, E.D. / Maehigashi, T. / Fagan, C.E. / Dunham, C.M. | ||||||
![]() | ![]() Title: Ribosomal ambiguity (ram) mutations promote the open (off) to closed (on) transition and thereby increase miscoding. Authors: Hoffer, E.D. / Maehigashi, T. / Fredrick, K. / Dunham, C.M. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 13.8 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | Display | ![]() | |
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Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6bz6C ![]() 6bz7C ![]() 6bz8C ![]() 4v97S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-RNA chain , 5 types, 10 molecules QAXAQVXVQXXXRAYARBYB
#1: RNA chain | Mass: 489638.875 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: G294A / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #22: RNA chain | Mass: 24802.785 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #23: RNA chain | Mass: 8148.956 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Details: synthesized RNA oligonucleotide / Source: (synth.) ![]() ![]() #24: RNA chain | Mass: 947895.375 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #25: RNA chain | Mass: 39494.535 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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-30S ribosomal protein ... , 20 types, 40 molecules QBXBQCXCQDXDQEXEQFXFQGXGQHXHQIXIQJXJQKXKQLXLQMXMQNXNQOXOQPXP...
#2: Protein | Mass: 29317.703 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80371 #3: Protein | Mass: 26751.076 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80372 #4: Protein | Mass: 24373.447 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80373 #5: Protein | Mass: 17583.416 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SHQ5 #6: Protein | Mass: 11988.753 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SLP8 #7: Protein | Mass: 18050.973 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P17291 #8: Protein | Mass: 15868.570 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P0DOY9 #9: Protein | Mass: 14410.614 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80374 #10: Protein | Mass: 11954.968 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SHN7 #11: Protein | Mass: 13737.868 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80376 #12: Protein | Mass: 14637.384 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SHN3 #13: Protein | Mass: 14338.861 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80377 #14: Protein | Mass: 7158.725 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P0DOY6 #15: Protein | Mass: 10578.407 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SJ76 #16: Protein | Mass: 10409.983 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SJH3 #17: Protein | Mass: 12325.655 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P0DOY7 #18: Protein | Mass: 10258.299 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SLQ0 #19: Protein | Mass: 10605.464 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SHP2 #20: Protein | Mass: 11736.143 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80380 #21: Protein/peptide | Mass: 3350.030 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SIH3 |
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+50S ribosomal protein ... , 29 types, 58 molecules RDYDREYERFYFRGYGRHYHRIYIRNYNROYORPYPRQYQRRYRRSYSRTYTRUYURVYV...
-Non-polymers , 3 types, 1464 molecules 




#55: Chemical | ChemComp-MG / #56: Chemical | #57: Chemical | ChemComp-ZN / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.33 Å3/Da / Density % sol: 63.02 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 3.8% PEG 20k, 3.8% PEG 550MME, 100 mM TRIS-ACETATE, 200 mM KSCN, 10 mM MAGNESIUM ACETATE 2.8 mM DOBC |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Oct 4, 2014 / Details: S/N 60-0112-F | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Kohzu HLD8-24 monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.5→121.992 Å / Num. obs: 714368 / % possible obs: 97.9 % / Redundancy: 3.417 % / Biso Wilson estimate: 90.34 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.175 / Rrim(I) all: 0.206 / Χ2: 1.009 / Net I/σ(I): 8.11 / Num. measured all: 2440921 / Scaling rejects: 1788 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4V97 Resolution: 3.5→121.992 Å / SU ML: 0.47 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 23.39
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 512.35 Å2 / Biso mean: 97.2304 Å2 / Biso min: 0.54 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.5→121.992 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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