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- PDB-6bj2: TCR589 in complex with HIV(Pol448-456)/HLA-B35 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bj2
タイトルTCR589 in complex with HIV(Pol448-456)/HLA-B35
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • HIV Pol B35 peptide
  • HLA class I histocompatibility antigen, B-35 alpha chain
  • TCR 589 alpha chain
  • TCR 589 beta chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / agonist / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation / integrase activity / regulation of T cell anergy / regulation of interleukin-6 production / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / 2-LTR circle formation ...regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation / integrase activity / regulation of T cell anergy / regulation of interleukin-6 production / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / 2-LTR circle formation / Uncoating of the HIV Virion / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / TAP binding / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / Binding and entry of HIV virion / detection of bacterium / immune system process / viral life cycle / negative regulation of receptor binding / secretory granule membrane / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / transferrin transport / Assembly Of The HIV Virion / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Budding and maturation of HIV virion / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / HIV-1 retropepsin / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / exoribonuclease H activity / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / defense response / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / host multivesicular body / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / protein processing / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cellular response to nicotine / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / Interferon alpha/beta signaling / viral penetration into host nucleus / Modulation by Mtb of host immune system / specific granule lumen / RNA stem-loop binding / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / RNA-directed DNA polymerase activity / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / negative regulation of epithelial cell proliferation / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / MHC class II protein complex binding / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / late endosome membrane / sensory perception of smell / positive regulation of cellular senescence / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / T cell differentiation in thymus / peptidase activity / ER-Phagosome pathway / host cell / protein-folding chaperone binding / negative regulation of neuron projection development / protein refolding / viral nucleocapsid / early endosome membrane / DNA recombination
類似検索 - 分子機能
: / T-cell receptor alpha chain, constant domain / Domain of unknown function (DUF1968) / : / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 ...: / T-cell receptor alpha chain, constant domain / Domain of unknown function (DUF1968) / : / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Beta-2-Microglobulin / : / Reverse transcriptase thumb / MHC class I-like antigen recognition-like / Reverse transcriptase thumb domain / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Immunoglobulin V-Type / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Immunoglobulin V-set domain / : / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Immunoglobulin V-set domain / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / DNA/RNA polymerase superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Human nkt tcr beta chain / HLA class I histocompatibility antigen, B alpha chain / Gag-Pol polyprotein / HLA class I histocompatibility antigen, B alpha chain / Beta-2-microglobulin / TRA@ protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.35 Å
データ登録者Jude, K.M. / Sibener, L.V. / Garcia, K.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI103867 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2018
タイトル: Isolation of a Structural Mechanism for Uncoupling T Cell Receptor Signaling from Peptide-MHC Binding.
著者: Sibener, L.V. / Fernandes, R.A. / Kolawole, E.M. / Carbone, C.B. / Liu, F. / McAffee, D. / Birnbaum, M.E. / Yang, X. / Su, L.F. / Yu, W. / Dong, S. / Gee, M.H. / Jude, K.M. / Davis, M.M. / ...著者: Sibener, L.V. / Fernandes, R.A. / Kolawole, E.M. / Carbone, C.B. / Liu, F. / McAffee, D. / Birnbaum, M.E. / Yang, X. / Su, L.F. / Yu, W. / Dong, S. / Gee, M.H. / Jude, K.M. / Davis, M.M. / Groves, J.T. / Goddard III, W.A. / Heath, J.R. / Evavold, B.D. / Vale, R.D. / Garcia, K.C.
履歴
登録2017年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02019年12月11日Group: Author supporting evidence / Polymer sequence / カテゴリ: entity_poly / pdbx_audit_support
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 3.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 3.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: TCR 589 alpha chain
E: TCR 589 beta chain
A: HLA class I histocompatibility antigen, B-35 alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: HIV Pol B35 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,01710
ポリマ－95,1755
非ポリマー8425
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11560 Å2
ΔGint-116 kcal/mol
Surface area38280 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)156.480, 59.280, 123.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.77, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 4種, 4分子 DEAB

#1: タンパク質 TCR 589 alpha chain


分子量: 23278.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q6IRV4
#2: タンパク質 TCR 589 beta chain


分子量: 27194.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: K7N5M4
#3: タンパク質 HLA class I histocompatibility antigen, B-35 alpha chain / MHC class I antigen B*35


分子量: 31940.246 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 25-300 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-B, HLAB / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P30685, UniProt: P01889*PLUS
#4: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11748.160 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 21-119 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P61769

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#5: タンパク質・ペプチド HIV Pol B35 peptide


分子量: 1014.126 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
参照: UniProt: P04585*PLUS

-
糖 , 2種, 2分子

#6: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#8: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 4分子

#7: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.3 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 0.1 M Tris, pH 8.0, 20% PEG3350, 0.002 M zinc chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月28日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.35→50 Å / Num. obs: 15094 / % possible obs: 97.03 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 102.67 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.1116 / Rpim(I) all: 0.07175 / Rrim(I) all: 0.1333 / Net I/σ(I): 8.96
反射 シェル解像度: 3.35→3.47 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.7365 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 1439 / CC1/2: 0.795 / Rpim(I) all: 0.489 / Rrim(I) all: 0.889 / % possible all: 94.02

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSOct 15, 2015データ削減
XDSOct 15, 2015データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 1A1N, 2AK4, 4JRY

1a1n

2ak4

4jry


解像度: 3.35→42.756 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 29.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2757 708 4.69 %random
Rwork0.2453 ---
obs0.2467 15083 97.09 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.35→42.756 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6399 0 45 1 6445
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0056629
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5419045
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2093883
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042985
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041184
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.35-3.60850.35471370.32342790X-RAY DIFFRACTION96
3.6085-3.97140.32531400.2972910X-RAY DIFFRACTION99
3.9714-4.54560.27191450.24882836X-RAY DIFFRACTION96
4.5456-5.72480.28341420.21952896X-RAY DIFFRACTION98
5.7248-42.760.23581440.22462943X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.00121.42531.04053.2953-0.577410.80850.0012-0.28120.13530.0142-0.3951-0.367-0.75734.04560.14890.4821-0.26580.05682.10770.10160.8396-20.5989-22.1405111.3798
25.8271-0.5129-3.23693.1250.76491.5374-0.00270.4020.1677-0.6628-0.8722-0.3942-0.23471.0440.63191.065-0.09320.05252.04170.23981.0146-8.3631-21.857877.0841
31.442-1.47080.31220.5729-1.16823.08460.2691-0.22090.2371-0.2351-0.171-0.0915-2.34251.1176-0.05961.3363-0.9330.09041.92870.17071.1672-18.362-6.120990.0874
44.64252.79982.33886.7617-1.25712.82810.2914-0.9462-0.69151.489-0.52580.4693-0.8203-0.04040.24130.5781-0.38260.15382.53380.16240.9509-22.7782-23.5707118.504
50.41480.85850.54552.4059-0.13343.67030.33530.658-0.5381-0.3137-0.22870.10722.112.0791-0.19281.10610.6455-0.03041.1703-0.05580.9316-28.8849-43.9514133.694
62.44-2.7294-0.90953.9211-1.6493.21790.4782-0.029-0.7009-0.09340.32170.76550.95-0.5365-0.45021.0822-0.2252-0.26450.6530.23691.0966-40.484-52.4982164.2726
77.16320.94890.05783.58421.02426.6514-0.14910.2050.3671-0.11380.0925-0.1981-0.89211.02270.04060.7095-0.0191-0.08790.62590.00970.7575-35.644-22.3467138.3896
83.8984-0.32683.55516.1359-2.68344.12430.2193-0.9014-0.78010.16120.31320.33670.3934-0.7191-0.47590.82540.07290.07310.49860.0660.7105-37.6353-40.1036165.9848
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 1:182
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 183:276
3X-RAY DIFFRACTION3chain B
4X-RAY DIFFRACTION4chain C
5X-RAY DIFFRACTION5chain D and resid 2:113
6X-RAY DIFFRACTION6chain D and resid 114:203
7X-RAY DIFFRACTION7chain E and resid 2:112
8X-RAY DIFFRACTION8chain E and resid 113:203

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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