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- PDB-6vm9: T4H2 T cell receptor bound to HLA-A2 presenting gp100T2M peptide ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6vm9 | ||||||
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Title | T4H2 T cell receptor bound to HLA-A2 presenting gp100T2M peptide (IMDQVPFSV) | ||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / TCR / MHC class I / HLA A2 / melanoma | ||||||
Function / homology | ![]() cis-Golgi network membrane / positive regulation of melanin biosynthetic process / melanin biosynthetic process / melanosome membrane / melanosome organization / multivesicular body, internal vesicle / multivesicular body membrane / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / : ...cis-Golgi network membrane / positive regulation of melanin biosynthetic process / melanin biosynthetic process / melanosome membrane / melanosome organization / multivesicular body, internal vesicle / multivesicular body membrane / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / : / : / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / response to molecule of bacterial origin / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / MHC class I protein complex / positive regulation of immune response / peptide antigen binding / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of T cell activation / cellular response to nicotine / specific granule lumen / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / negative regulation of epithelial cell proliferation / Interferon gamma signaling / MHC class II protein complex binding / positive regulation of protein binding / Modulation by Mtb of host immune system / late endosome membrane / sensory perception of smell / tertiary granule lumen / melanosome / DAP12 signaling / negative regulation of neuron projection development / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / ER-Phagosome pathway / protein refolding / early endosome membrane / protein homotetramerization / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / immune response / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / external side of plasma membrane / lysosomal membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Smith, A.R. / Baker, B.M. | ||||||
Funding support | 1items
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![]() | ![]() Title: Structurally silent peptide anchor modifications allosterically modulate T cell recognition in a receptor-dependent manner Authors: Smith, A.R. / Alonso, J.A. / Ayres, C.M. / Singh, N.K. / Hellman, L.M. / Baker, B.M. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 291.2 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6vm7C ![]() 6vmaC ![]() 6vmcC ![]() 1tvbS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 31854.203 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 11879.356 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
#3: Protein/peptide | Mass: 1035.213 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: epitope (UNP residues 209-217) / Mutation: T210M / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() |
#4: Protein | Mass: 22768.986 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: 0 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
#5: Protein | Mass: 27427.480 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: 0 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.9 Å3/Da / Density % sol: 57.62 % |
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Crystal grow | Temperature: 296 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 18% v/v PEG10000, 16% v/v glycerol, 250 mM Tris pH 8.5, 60 mM sodium chloride, seeded with crushed crystals |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Aug 16, 2018 |
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.9→50 Å / Num. obs: 24229 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 88 Å2 / CC1/2: 0.996 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.103 / Χ2: 1.111 / Net I/σ(I): 24.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.9→2.95 Å / Redundancy: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.882 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 1125 / CC1/2: 0.864 / CC star: 0.963 / Rpim(I) all: 0.324 / Rrim(I) all: 0.943 / Χ2: 0.961 / % possible all: 94.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB entry 1TVB Resolution: 2.9→42.7 Å / SU ML: 0.4764 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 31.716
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 103.23 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.9→42.7 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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