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Yorodumi- PDB-6vm9: T4H2 T cell receptor bound to HLA-A2 presenting gp100T2M peptide ... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 6vm9 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | T4H2 T cell receptor bound to HLA-A2 presenting gp100T2M peptide (IMDQVPFSV) | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | IMMUNE SYSTEM / TCR / MHC class I / HLA A2 / melanoma | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationcis-Golgi network membrane / positive regulation of melanin biosynthetic process / melanin biosynthetic process / melanosome membrane / melanosome organization / multivesicular body, internal vesicle / multivesicular body membrane / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / negative regulation of receptor binding ...cis-Golgi network membrane / positive regulation of melanin biosynthetic process / melanin biosynthetic process / melanosome membrane / melanosome organization / multivesicular body, internal vesicle / multivesicular body membrane / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / negative regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / transferrin transport / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / cellular response to iron(III) ion / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / regulation of erythrocyte differentiation / HFE-transferrin receptor complex / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / specific granule lumen / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / Interferon gamma signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / negative regulation of epithelial cell proliferation / MHC class II protein complex binding / Modulation by Mtb of host immune system / late endosome membrane / sensory perception of smell / positive regulation of cellular senescence / tertiary granule lumen / melanosome / DAP12 signaling / T cell differentiation in thymus / negative regulation of neuron projection development / ER-Phagosome pathway / protein refolding / early endosome membrane / protein homotetramerization / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / immune response / endoplasmic reticulum lumen / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.9 Å | ||||||
Authors | Smith, A.R. / Baker, B.M. | ||||||
| Funding support | 1items
| ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2021Title: Structurally silent peptide anchor modifications allosterically modulate T cell recognition in a receptor-dependent manner Authors: Smith, A.R. / Alonso, J.A. / Ayres, C.M. / Singh, N.K. / Hellman, L.M. / Baker, B.M. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 6vm9.cif.gz | 394.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb6vm9.ent.gz | 291.2 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 6vm9.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 6vm9_validation.pdf.gz | 250 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 6vm9_full_validation.pdf.gz | 250 KB | Display | |
| Data in XML | 6vm9_validation.xml.gz | 947 B | Display | |
| Data in CIF | 6vm9_validation.cif.gz | 8.3 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vm/6vm9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vm/6vm9 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 6vm7C ![]() 6vmaC ![]() 6vmcC ![]() 1tvbS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 31854.203 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HLA-A / Plasmid: pHN1 / Production host: ![]() |
|---|---|
| #2: Protein | Mass: 11879.356 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / Plasmid: pHN1 / Production host: ![]() |
| #3: Protein/peptide | Mass: 1035.213 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: epitope (UNP residues 209-217) / Mutation: T210M / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) / References: UniProt: P40967 |
| #4: Protein | Mass: 22768.986 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: 0 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TRAV12-2, TRAC / Plasmid: pGMT7 / Production host: ![]() |
| #5: Protein | Mass: 27427.480 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: 0 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TRBV19, TRBC2 / Plasmid: pGMT7 / Production host: ![]() |
| Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.9 Å3/Da / Density % sol: 57.62 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 296 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 18% v/v PEG10000, 16% v/v glycerol, 250 mM Tris pH 8.5, 60 mM sodium chloride, seeded with crushed crystals |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-ID / Wavelength: 1 Å |
| Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Aug 16, 2018 |
| Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.9→50 Å / Num. obs: 24229 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 88 Å2 / CC1/2: 0.996 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.103 / Χ2: 1.111 / Net I/σ(I): 24.2 |
| Reflection shell | Resolution: 2.9→2.95 Å / Redundancy: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.882 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 1125 / CC1/2: 0.864 / CC star: 0.963 / Rpim(I) all: 0.324 / Rrim(I) all: 0.943 / Χ2: 0.961 / % possible all: 94.9 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: PDB entry 1TVB Resolution: 2.9→42.7 Å / SU ML: 0.4764 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 31.716
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 103.23 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.9→42.7 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
|
Movie
Controller
About Yorodumi



Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
Citation























PDBj




